Legătură peptidică

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 21 mai 2018; verificările necesită 4 modificări .

O legătură peptidică este un tip de legătură amidă care are loc în timpul formării proteinelor și peptidelor ca rezultat al interacțiunii grupării α-amino (-NH 2 ) a unui aminoacid cu gruparea α-carboxil (-COOH) a alt aminoacid.

Doi aminoacizi (1) și (2) formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. Conform aceleiași scheme, ribozomul generează și lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine . Diferiții aminoacizi care sunt „componentele de bază” ale unei proteine diferă în radicalul R.

Proprietățile legăturii peptidice

Ca și în cazul oricăror amide, într-o legătură peptidică, datorită rezonanței structurilor canonice, legătura CN dintre carbonul grupării carbonil și atomul de azot are parțial un caracter dublu:

Acest lucru se manifestă, în special, printr-o scădere a lungimii sale la 1,33 angstromi :

Acest lucru dă naștere la următoarele proprietăți:

4 atomi de legătură (C, N, O și H) și 2 atomi de carbon sunt în același plan. Grupurile R de aminoacizi și hidrogeni la atomi de carbon se află în afara acestui plan.
H și O din legătura peptidică, precum și carbonii α a doi aminoacizi, sunt orientate trans (izomerul trans este mai stabil). În cazul L-aminoacizilor, ceea ce este cazul în toate proteinele și peptidele care apar în mod natural, grupările R sunt de asemenea trans-orientate.
În cazul unei polipeptide, rotația este posibilă în jurul legăturii din apropierea azotului (NC, unghi de rotație notat cu ψ) sau între atomii de carbon ai fiecărei unități peptidice (CC, unghi de rotație notat cu φ), dar nu la joncțiune. a unităţilor datorită naturii lor parţial duble a obligaţiunii.

Conformația polipeptidelor

Unghiurile φ și ψ pot lua valori diferite, iar numărul de configurații spațiale posibile pentru un lanț polipeptidic poate fi infinit. Cu toate acestea, în condiții reale, o serie de configurații nu sunt implementate din cauza dificultăților spațiale.

În unghiurile steric permise φ și ψ, configurația cea mai probabilă a lanțului peptidic este astfel încât energia potențială a sistemului este minimă. Câștigul de energie potențială are loc ca urmare a unui număr de interacțiuni între atomi și grupuri atomice din cadrul lanțului polipeptidic (interacțiuni non-covalente, interacțiuni dipol, potențial de torsiune).

Există o anumită distanță minimă între centrele atomilor, la care convergența lor ulterioară este imposibilă. Aceste distanțe sunt estimate în principal din datele cristalografiei [1] .

Reacția biuretului este utilizată pentru a detecta proteinele și peptidele și pentru a le cuantifica în soluție .

Note

↑ Stereochemistry of polypeptide chain configurations // Journal of Molecular Biology. — 1963-07-01. — Vol. 7 , iss. 1 . — P. 95–99 . — ISSN 0022-2836 . - doi : 10.1016/S0022-2836(63)80023-6 . Arhivat din original pe 13 august 2021.