Un complex multiproteic (sau simplu complex proteic ) este un grup de două sau mai multe lanțuri polipeptidice legate. Lanțurile polipeptidice diferite pot avea funcții diferite. Un complex multiproteic diferă de o polipeptidă multienzimatică prin aceea că, în aceasta din urmă, numeroase domenii catalitice sunt localizate într-un lanț polipeptidic [1] .
Complexele de proteine sunt o formă de structură cuaternară . Proteinele care alcătuiesc complexele proteice sunt legate prin interacțiuni non-covalente proteină-proteină , iar diferitele complexe proteice au grade diferite de stabilitate în timp. Aceste complexe sunt piatra de temelie a multor (dacă nu a celor mai multe) procese biologice și împreună formează diferite tipuri de mașini moleculare care îndeplinesc o gamă largă de funcții biologice. Din ce în ce mai mult, oamenii de știință consideră celula ca pe o componentă formată din complexe supramoleculare modulare, fiecare dintre acestea îndeplinește o funcție biologică independentă, discretă [2] .
Datorită proximității, rata interacțiunilor și selectivitatea legării dintre complexul enzimatic și substraturi pot fi îmbunătățite semnificativ, rezultând o eficiență celulară mai mare. Multe dintre tehnicile utilizate pentru disecția celulelor și izolarea proteinelor sunt în mod inerent distructive pentru astfel de complexe mari și, prin urmare, este adesea dificil să se determine componentele care alcătuiesc un complex proteic. Un exemplu de complexe proteice sunt proteazomii de degradare moleculară și majoritatea ARN polimerazelor . În complexele stabile, interacțiunile hidrofobe mari între proteine se ascund de obicei pe o suprafață de peste 2500 de angstromi pătrați [3] .
Structura moleculară a complexelor proteice poate fi determinată folosind tehnici experimentale, cum ar fi cristalografia cu raze X , analiza unei singure particule sau rezonanța magnetică nucleară (RMN).