Globul (polimeri)

Un globul este o stare (un set de conformații) a unui lanț polimeric în care fluctuațiile concentrației de unități sunt mici: raza lor de corelație este mult mai mică decât dimensiunea unei macromolecule. Concentrația de unități în stare globulară este mult mai mare decât în ​​spirala polimerului , iar această concentrație este constantă pe întregul volum al globului, cu excepția unui strat subțire de la suprafață (de exemplu, interfața polimer/solvent), numit marginea globului .

Tranziție bobină-globul

De regulă, într-o soluție de homopolimer , atunci când calitatea solventului se deteriorează (de obicei cu o scădere a temperaturii), lanțul polimeric suferă o tranziție spirală -globul. Din punct de vedere fizic, acest lucru se întâmplă deoarece un solvent rău corespunde unei interacțiuni volumetrice atractive a legăturilor . În primul rând, puțin sub temperatura θ (cu o valoare de ordinul , unde este gradul de polimerizare a lanțului, adică numărul de legături din acesta), bobina se prăbușește într-o globulă liberă apropiată ca dimensiune de bobina; odată cu deteriorarea suplimentară a calității solventului, globulul devine dens. Tranziția de fază bobină-globul a fost studiată fenomenologic de P. J. Flory în 1949 [1] ; sunt adesea folosite modificări ale abordării Flory propuse de Ptitsyn și Eisner, Birshtein și Pryamitsyn (1986). O metodă mult mai riguroasă, dar complicată a fost propusă în 1979 de I. M. Lifshitz , A. Yu. Grosberg și A. R. Khokhlov pe baza abordării reprezentând entropia conformațională a lanțului sub forma unei funcționale de densitate ( formula Lifshitz ) [2] .

Un exemplu de globul ar fi proteinele . Cu toate acestea, ele demonstrează un comportament complex în timpul denaturarii-renaturarii: deși unele dintre metodele de mai sus au fost dezvoltate tocmai în vederea tranziției conformației native-denaturate în proteine, s-au dovedit a fi inaplicabile unui astfel de obiect complex.

Globule solubile

De regulă, tensiunea superficială a globului este pozitivă, adică globulele în soluție se agregează și precipită. Acest lucru este ușor de explicat: dacă interacțiunea legăturilor între ele și cu moleculele de solvent le face să atragă și să formeze o globulă în cadrul aceluiași lanț, atunci legăturile din lanțuri diferite se vor atrage și ele.

Cu toate acestea, unele substanțe, cum ar fi proteinele , sunt globule solubile. Cu toate acestea, proteinele au o structură destul de complexă, care este dificilă pentru sinteza chimică și dificil de analizat teoretic. Producția de globule solubile poate fi promițătoare atât pentru explicarea proprietăților biopolimerilor globulari solubili , cât și pentru aplicații practice: pentru livrarea țintită a medicamentelor , crearea de schele moleculare, în cataliză și în celulele de combustibil . Au fost obținute globule solubile experimental formate din homopolimeri amfifilici (anii 1990) și sunt studiate de grupul lui F. Winnik (Françoise Winnik) [3] . În experimentele pe computer , existența globulelor solubile a fost descoperită la începutul anilor 2000 în grupul lui V. Vasilevskaya. Teoretic, acest comportament a fost explicat ceva mai târziu de A. Semyonov et al.

Literatură

• A. Yu. Grosberg, A. R. Khohlov, Fizica statistică a macromoleculelor . — M.: Nauka, 1989. ISBN 5-02-014055-4
• G. M. Bartenev, S. Ya. Frenkel, Fizica polimerilor . - L .: Chimie, 1990. ISBN 5-7245-0554-1

Note

1. ↑ Paul J. Flory, The Configuration of Real Polymer Chains , J. Chem. Fiz. 17 , 303 (1949)
2. ↑ I. M. Lifshits, A. Yu. Grosberg, A. P. Khokhlov, Interacțiuni de volum în fizica statistică a unei macromolecule de polimer , UFN 127 (3) (1979)
3. ↑ Vezi, de exemplu, A. Laukkanen, L. Valtola, FM Winnik și H. Tenhu, Formation of Coloidally Stable Phase Separated Poly(N-vinylcaprolactam) in Water , Macromolecules 2004, 37 , 2268-2274