Denaturarea proteinelor

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 29 iunie 2020; verificările necesită 10 modificări .

Denaturarea proteinelor ( lat.  denaturatus - lipsit de proprietăți naturale; din de-  - un prefix care înseamnă separare, îndepărtare + natura  - natură, natură) - o modificare a conformației native a unei molecule de proteine ​​sub influența diverșilor factori destabilizatori. Secvența de aminoacizi a proteinei nu se modifică. Aceasta duce la pierderea proprietăților lor naturale a proteinelor ( solubilitate , hidrofilitate etc.).

Procesul de denaturare a unei molecule de proteine ​​individuale, care duce la dezintegrarea structurii sale tridimensionale „rigide”, este uneori numit topirea moleculei.

Mecanisme de denaturare

Aproape orice schimbare vizibilă a condițiilor externe, cum ar fi încălzirea sau o schimbare semnificativă a pH -ului , duce la o încălcare consecventă a structurilor cuaternare, terțiare și secundare ale proteinei. De obicei, denaturarea este cauzată de creșterea temperaturii, acțiunea acizilor și alcalinelor puternice, a sărurilor metalelor grele, a anumitor solvenți ( alcool ), a radiațiilor etc.

Denaturarea duce adesea la procesul de agregare a particulelor de proteine ​​în altele mai mari într-o soluție coloidală de molecule de proteine. Din punct de vedere vizual, aceasta arată, de exemplu, ca formarea unei „proteine” la prăjirea ouălor.

Renaturare

Renaturarea este procesul invers de denaturare, în care proteinele revin la structura lor naturală. Trebuie remarcat faptul că nu toate proteinele sunt capabile să se renatureze; în majoritatea proteinelor, denaturarea este ireversibilă. Dacă, în timpul denaturarii proteinelor, modificările fizico-chimice sunt asociate cu tranziția lanțului polipeptidic de la o stare dens (ordonată) la una dezordonată, atunci în timpul renaturarii se manifestă capacitatea proteinelor de a se autoorganiza, a cărei cale este predeterminat de secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic, adică structura sa primară determinată de informații ereditare. În celulele vii, această informație este probabil decisivă pentru transformarea unui lanț polipeptidic dezordonat în timpul sau după biosinteza acestuia pe ribozom în structura unei molecule de proteină nativă. Când moleculele de ADN dublu catenar sunt încălzite la o temperatură de aproximativ 100°C, legăturile de hidrogen dintre baze sunt rupte, iar catenele complementare diverg - ADN-ul se denaturează. Cu toate acestea, la răcirea lentă, firele complementare se pot reconecta într-o dublă spirală obișnuită. Această capacitate a ADN-ului de a renatura este folosită pentru a produce molecule de ADN hibride artificiale (așa-numita hibridizare moleculară).

Un grup de chimiști australieni și americani au găsit o modalitate (folosind uree și centrifugare) de a reface un ou de pui fiert de 20 de minute în câteva minute. [unu]

Vezi și

Note

  1. Chimiștii transformă un ou fiert într-un ou crud . Preluat la 19 august 2015. Arhivat din original la 5 august 2015.

Link -uri