Paradoxul lui Levinthal

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită la 28 ianuarie 2022; verificările necesită 3 modificări .

Paradoxul Levinthal este un paradox  binecunoscut care a fost formulat în 1968 de biologul molecular american Cyrus Levinthal: „intervalul de timp pentru care polipeptida ajunge în starea sa răsucită este cu multe ordine de mărime mai mic decât dacă polipeptida ar fi trecut prin toate posibilele. configurații” [1] [2 ] .

Complexitatea problemei

Pentru a rezolva acest paradox, este necesar să răspundem la întrebarea: „Cum își alege o proteină structura nativă ( starea nativă ) dintre nenumăratele posibile?”. Pentru un lanț de 100 de reziduuri, numărul de conformații posibile este de ~ 10100 , iar enumerarea lor exhaustivă ar dura ~ 1080 de ani dacă o tranziție este efectuată în ~ 10-13 secunde. Prin urmare, complexitatea problemei constă în faptul că această problemă nu poate fi rezolvată experimental, deoarece va trebui să așteptăm ~10 80 de ani.

Motivele paradoxului

Următoarele posibile motive pentru acest paradox au fost denumite [3] .

  1. Modelele teoretice folosite pentru a demonstra duritatea nu se potrivesc cu ceea ce natura încearcă să optimizeze.
  2. In cursul evolutiei , doar acele proteine ​​care se pliaza usor au fost selectate .
  3. Proteinele se pot plia într-o varietate de moduri, nu urmând neapărat calea optimă la nivel global.

Soluția paradoxului

O proteină se poate plia nu „deodată”, ci prin creșterea unui globul compact datorită aderării succesive a tot mai multor legături ale lanțului proteic la acesta [2] . În acest caz, interacțiunile finale sunt restabilite una câte una (energia lor va scădea aproximativ proporțional cu numărul de legături de lanț), iar entropia va scădea și ea proporțional cu numărul de legături de lanț fixe. Scăderea energiei și scăderea entropiei se anulează reciproc complet în termenul principal (liniar în N ) în energia liberă . Acest lucru elimină termenul proporțional cu 10 N din estimarea timpului de înfășurare , iar timpul de înfășurare depinde de ordinul mult mai mic al termenilor neliniari asociați cu efectele de entalpie de suprafață și entropie proporționale cu N 2/3 [2] . Pentru o proteină de 100 de reziduuri, aceasta este 10 100 2/3 ~ 10 21,5 , ceea ce oferă o estimare a vitezei de pliere care este în acord cu datele experimentale [4] .

Vezi și

Note

  1. ↑ Levinthal, C. (1969) How to Fold Graciously. Spectroscopie Mossbauer în sistemele biologice: lucrările unei întâlniri desfășurate la Allerton House, Monticello, Illinois. J. T. P. DeBrunner și E. Munck eds., University of Illinois Press Paginile 22-24 Arhivat 7 octombrie 2010 la Wayback Machine .
  2. ↑ 1 2 3 A. V. Finkelstein , O. B. Ptitsyn. Fizica proteinelor. Un curs de prelegeri cu ilustrații și sarcini color și stereoscopice . — Ediția a IV-a, revizuită și mărită. - Moscova: Casa de carte universitară, 2012. - P. 15. - 524 p. - 500 de exemplare.  - ISBN 978-5-98227-834-0 .
  3. ↑ CSE 549 - Protein Folding (Prelegeri 17-19) Arhivat 2 octombrie 2013 la Wayback Machine .
  4. ↑ Jackson S. E. Foldig & Design (1998) 3: R81-R91.

Link -uri