Funcția de reglare a proteinelor este implementarea de către proteine a reglării proceselor într-o celulă sau într-un organism, care este asociată cu capacitatea lor de a primi și transmite informații. Actiunea proteinelor reglatoare este reversibila si necesita in general prezenta unui ligand . Din ce în ce mai multe proteine noi de reglare sunt descoperite în mod constant și, probabil, doar o mică parte dintre ele sunt cunoscute în prezent.
Există mai multe tipuri de proteine care îndeplinesc o funcție de reglare:
Hormonii proteici (și alte proteine implicate în semnalizarea intercelulară) afectează metabolismul și alte procese fiziologice.
Hormonii sunt substanțe care se formează în glandele endocrine, sunt transportate de sânge și poartă un semnal de informare. Hormonii se răspândesc aleatoriu și acționează numai asupra acelor celule care au proteine receptoare adecvate. Hormonii se leagă de receptori specifici. De obicei, hormonii reglează procesele lente, de exemplu, creșterea țesuturilor individuale și dezvoltarea organismului, dar există excepții: de exemplu, adrenalina este un hormon de stres, un derivat al aminoacizilor. Este eliberat atunci când un impuls nervos lovește medula suprarenală . În același timp, inima începe să bată mai des, tensiunea arterială crește și apar alte răspunsuri. De asemenea, acționează asupra ficatului (descompune glicogenul ). Glucoza este eliberată în sânge și este folosită de creier și mușchi ca sursă de energie.
Proteinele receptorului pot fi atribuite și proteinelor cu funcție de reglare. Proteinele receptorilor de membrană transmit semnalul de la suprafața celulei în interior, transformându-l. Ei reglează funcțiile celulare prin legarea de un ligand care „stă” pe acest receptor în afara celulei; ca urmare, o altă proteină din interiorul celulei este activată.
Majoritatea hormonilor acționează asupra unei celule numai dacă există un anumit receptor pe membrana acesteia - o altă proteină sau glicoproteină. De exemplu, receptorul β2-adrenergic este localizat pe membrana celulelor hepatice. În condiții de stres, molecula de adrenalină se leagă de receptorul β2-adrenergic și îl activează. Receptorul activat activează apoi proteina G , care se leagă de GTP . După multe etape intermediare de transducție a semnalului, are loc fosforoliza glicogenului. Receptorul a efectuat prima operație de transducție a semnalului care a condus la descompunerea glicogenului . Fără el, nu ar exista reacții ulterioare în interiorul celulei.
Proteinele reglează procesele care au loc în interiorul celulelor folosind mai multe mecanisme:
Un factor de transcripție este o proteină care, intrând în nucleu , reglează transcripția ADN-ului, adică citirea informațiilor de la ADN la ARNm (sinteza ARNm în funcție de șablonul ADN). Unii factori de transcripție modifică structura cromatinei, făcând-o mai accesibilă pentru ARN polimeraze. Există diverși factori de transcripție auxiliari care creează conformația ADN dorită pentru acțiunea ulterioară a altor factori de transcripție. Un alt grup de factori de transcripție sunt acei factori care nu se leagă direct de moleculele de ADN, ci sunt combinați în complexe mai complexe folosind interacțiuni proteină-proteină.
Translația este sinteza lanțurilor polipeptidice de proteine în funcție de șablonul ARNm, realizată de ribozomi. Traducerea poate fi reglată în mai multe moduri, inclusiv cu ajutorul proteinelor represoare care se leagă de ARNm. Există multe cazuri în care represorul este proteina codificată de acest ARNm. În acest caz, are loc reglarea feedback-ului (un exemplu în acest sens este reprimarea sintezei enzimei treonil-ARNt sintetazei).
În genele eucariote, există regiuni care nu codifică aminoacizi. Aceste regiuni sunt numite introni . Ele sunt mai întâi transcrise în pre-ARNm în timpul transcripției, dar apoi tăiate de o enzimă specială. Acest proces de îndepărtare a intronilor și apoi cusătura ulterioară împreună a capetelor secțiunilor rămase se numește splicing (reticulare, splicing). Splicing-ul se realizează folosind ARN-uri mici, de obicei asociate cu proteine, numite factori de reglare a splicing-ului. Splicing-ul implică proteine cu activitate enzimatică. Ele dau pre-ARNm conformația dorită. Pentru a asambla complexul ( spliceozomi ), este necesar să se consume energie sub formă de molecule de ATP scindabile, prin urmare acest complex conține proteine cu activitate ATPază.
Există o îmbinare alternativă . Caracteristicile de splicing sunt determinate de proteinele care sunt capabile să se lege de molecula de ARN în regiunile intronilor sau zonele de la granița exon-intron. Aceste proteine pot împiedica îndepărtarea unor introni și, în același timp, pot favoriza excizia altora. Reglarea direcționată a îmbinării poate avea implicații biologice semnificative. De exemplu, la musca de fructe Drosophila, splicing alternativ stă la baza mecanismului de determinare a sexului.
Cel mai important rol în reglarea proceselor intracelulare îl au protein kinazele , enzime care activează sau inhibă activitatea altor proteine prin atașarea grupărilor fosfat la acestea.
Protein kinazele reglează activitatea altor proteine prin fosforilare - adăugarea de resturi de acid fosforic la resturile de aminoacizi care au grupări hidroxil . Fosforilarea modifică de obicei funcționarea proteinei, cum ar fi activitatea enzimatică, precum și poziția proteinei în celulă.
Există și proteine fosfataze - proteine care desprind grupările de fosfat. Protein kinazele și fosfatazele proteice reglează metabolismul, precum și semnalizarea în interiorul celulei. Fosforilarea și defosforilarea proteinelor este unul dintre principalele mecanisme de reglare a majorității proceselor intracelulare.