310-spirală

Helix 3 10  (helix 3.10)  este un tip de structură secundară găsită în proteine ​​și polipeptide. Dintre multele structuri secundare ale proteinelor prezente, 310 -helix este al patrulea tip cel mai frecvent observat după α-helices , β-sheets și β-turns . Helicele 3 10 alcătuiesc aproape 15-20% din toate elicele din structurile secundare ale proteinelor și sunt de obicei observate ca extensii ale elicelor α, găsite fie la N- sau C-terminali. 3 10-helicele din proteine ​​sunt de obicei lungi de numai trei până la cinci reziduuri, în comparație cu o medie de 10-12 reziduuri pentru elice α. Datorită tendinței elicelor α de a se plia și desfășura secvențial, s-a propus ca helixul 3 10 să servească ca un fel de conformație intermediară în plierea/desfășurarea elicelor α [1] .

Descoperire

Max Perutz , șeful Laboratorului de Biologie Moleculară de la Universitatea din Cambridge Medical Research Council , a scris prima lucrare care documentează helixul 310 [ 2 ] . Cu Lawrence Bragg și John Kendrew , Perutz a publicat un studiu al configurațiilor lanțului polipeptidic în 1950, bazat pe date de difracție necristalină, precum și pe structuri cristaline cu molecule mici, cum ar fi cristalele găsite în păr [3] . Propunerile lor au inclus ceea ce este acum cunoscut sub numele de helix 3 10 , dar nu au inclus cele două motive structurale mai comune care au fost descoperite ceva mai târziu. În anul următor, Linus Pauling a prezis ambele motive, helixul alfa [4] și foaia beta [5] , într-o lucrare care se compară acum ca importanță [2] cu publicația lui Francis Crick și James D. Watson despre ADN dublu helix [6 ] . Pauling a fost foarte critic față de structurile elicoidale propuse de Bragg, Kendrew și Perutz și a declarat că toate erau neplauzibile [2] [4] .

Articolul lui Pauling și Corey m-a lovit ca un fulger. Spre deosebire de ai lui Kendrew și ai mei, ai lor erau lipsiți de deformare; toate grupările amidice au fost plane și fiecare grupare carbonil a format o legătură de hidrogen perfectă cu fiecare al patrulea reziduu de aminoacid mai jos în lanț. Clădirea arăta perfect. Cum aș putea să-l ratez?
— Max Perutz , 1998 [2] .

Mai târziu în acea zi, Perutz a avut ideea să facă un experiment pentru a confirma modelul lui Pauling și s-a grăbit la laborator pentru a-l realiza. În câteva ore, a avut dovezi care susțin helixul alfa, pe care i-a arătat-o ​​pentru prima dată lui Bragg luni [2] . Confirmarea lui Perutz a structurii elicei alfa a fost publicată în Nature la scurt timp după [7] . Principiile aplicate în lucrarea din 1950 structurilor polipeptidice teoretice legate de helixul 3 10 au inclus: [3]

Structura helixului 310 a fost în cele din urmă confirmată de Kendrew în structura sa a mioglobinei din 1958 [8] , și a fost, de asemenea, redescoperită în 1960, când Perutz a determinat structura hemoglobinei [9] [10] [11] și a perfecționat în lucrările ulterioare asupra lui. forme dezoxigenate [12] [13] și oxigenate [14] [14] .

Acum se știe că helixul este al patrulea tip cel mai frecvent observat după α-helix , β-sheets și β-turns [1] . Acestea sunt aproape întotdeauna întinderi scurte, dintre care aproape 96% conțin patru sau mai puține reziduuri de aminoacizi [15] :44 , care apar în locuri precum „colțuri” unde elicele α își schimbă direcția, de exemplu în structura mioglobinei [8] . Regiuni mai lungi, variind de la șapte până la unsprezece reziduuri, au fost observate în segmentul senzorului de tensiune al canalelor de potasiu dependente de tensiune din domeniul transmembranar al unor proteine ​​elicoidale [16] .

Structura

Aminoacizii din helixul 3-10 sunt aranjați într-o structură elicoidală dreaptă . Fiecare aminoacid corespunde unei rotiri de 120° a helixului (adică helixul are trei reziduuri pe tură), o deplasare de 2,0  Å de-a lungul axei helixului și are 10 atomi în inelul format dintr-o legătură de hidrogen . 15] :44-45 . Cel mai important, gruparea NH a aminoacidului formează o legătură de hidrogen cu gruparea C=O a aminoacidului cu trei resturi mai devreme; această legătură de hidrogen i + 3 →  i repetată definește o spirală 3 10 . Structuri de construcție similare se găsesc în α-helix ( i  + 4 →  i legătura de hidrogen) și Pi-helix ( i  + 5 →  i legătura de hidrogen) [15] :44–45 [1] .

Reziduurile de aminoacizi din elice lungi de 3 10 iau ( φ ,  ψ ) unghiuri diedrice în jurul (−49°, −26°). Multe 3 10 elice din proteine ​​sunt scurte și, prin urmare, se abat de la aceste valori. Mai general, reziduurile din elice lungi de 3 10 formează unghiuri diedrice, astfel încât unghiul diedric ψ al unui reziduu și unghiul diedric φ al următorului rest se adună la aproximativ -75°. Pentru comparație, suma unghiurilor diedrice pentru α-helix este de aproximativ −105°, iar pentru π-helix, aproximativ −125° [15] :44–45 .

Formula generală pentru unghiul de rotație Ω per rest al oricărei spirale polipeptidice cu izomeri trans este dată de ecuația: [15] :40

și deoarece pentru un ideal 3 10 helix Ω  = 120°, rezultă că φ și ψ trebuie legate prin:

în conformitate cu valoarea observată a lui φ  +  ψ în jurul −75° [15] :44 .

Semnificația unghiurilor diedrice din 3 10 -helix în raport cu unghiurile α-helix poate fi explicată prin lungimea scurtă a acestei helix - de la 3 la 5 reziduuri în lungime față de 10-12 reziduuri din α-helix . 3 10 -elice apar adesea în regiunile de tranziție ale moleculelor, ceea ce determină dimensiunea redusă a acestora și duce la abateri în distribuția unghiurilor de răsucire ale lanțului lor principal și, în consecință, la nereguli. Rețelele lor de legături de hidrogen sunt distorsionate în comparație cu elice-α, contribuind la instabilitatea lor, deși apariția frecventă a helixului 3-10 în proteinele naturale demonstrează importanța acestora în structurile de tranziție [1] [1] .

Stabilitate

Prin cercetările lui Mary Karpen, Peter De Hasset și Kenneth Neath [17] , au fost identificați factori de stabilitate în 3 10 elice. Helicele sunt stabilizate cel mai proeminent de restul aspartat la capătul N -terminal nepolar , care interacționează cu gruparea amidă la capătul N - terminal elicoidal. Această interacțiune electrostatică stabilizează dipolii peptidici într-o orientare paralelă. Asemenea legăturilor de hidrogen elicoidale continue care stabilizează elicele α, nivelurile ridicate de aspartat sunt la fel de importante pentru menținerea elicelor 310 . Frecvența ridicată a aspartatului atât în ​​helixul 310, cât și în helixul α indică influența acestuia în inițierea și propagarea helixului, dar în același timp sugerează că acesta contribuie la stabilizarea helixului 310 prin inhibarea propagării α. -heliice [17 ] .

Vezi și

Note

  1. ↑ 1 2 3 4 5 Roger Armen, Darwin OV Alonso, Valerie Daggett. Rolul α-, 3 10 - și π-helix în tranzițiile helix→coil  //  Protein Science. — 2003-06. — Vol. 12 , iss. 6 . — P. 1145–1157 . - doi : 10.1110/ps.0240103 .
  2. ↑ 1 2 3 4 5 David Eisenberg. Descoperirea α-helix și β-sheet, principalele caracteristici structurale ale proteinelor  // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 09-09-2003. - T. 100 , nr. 20 . — S. 11207–11210 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.2034522100 .
  3. ↑ 1 2 Configurații ale lanțului polipeptidic în proteinele cristaline  (engleză)  // Proceedings of the Royal Society of London. Seria A. Ştiinţe matematice şi fizice. — 10-10-1950. — Vol. 203 , iss. 1074 . — P. 321–357 . — ISSN 2053-9169 0080-4630, 2053-9169 . - doi : 10.1098/rspa.1950.0142 .
  4. ↑ 1 2 Linus Pauling, Robert B. Corey, H. R. Branson. Structura proteinelor: două configurații elicoidale legate de hidrogen ale lanțului polipeptidic  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1951-04. — Vol. 37 , iss. 4 . — P. 205–211 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 .
  5. ↑ Linus Pauling, Robert B. Corey. Foaia plisată, o nouă configurație de strat a lanțurilor polipeptidice  //  Proceedings of the National Academy of Sciences. - 1951-05. — Vol. 37 , iss. 5 . — P. 251–256 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.37.5.251 .
  6. ↑ Watson, James D. (1953). „Structura moleculară a acizilor nucleici: o structură pentru acidul nucleic dezoxiriboză.” natura . 171 (4356): 737-738. Cod biblic : 1953Natur.171..737W . DOI : 10.1038/171737a0 . PMID 13054692 . 
  7. ↑ MF Perutz. Noi dovezi cu raze X privind configurația lanțurilor polipeptidice: lanțuri polipeptidice în poli-γ-benzil-L-glutamat, cheratină și hemoglobină  //  Natură. - 1951-06. — Vol. 167 , iss. 4261 . - P. 1053-1054 . — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687 . - doi : 10.1038/1671053a0 . Arhivat din original pe 13 august 2021.
  8. ↑ 1 2 J. C. Kendrew, G. Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wyckoff. Un model tridimensional al moleculei de mioglobină obținut prin analiză cu raze X   // Nature . — 08-03-1958. — Vol. 181 , iss. 4610 . — P. 662–666 . — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687 . - doi : 10.1038/181662a0 .
  9. ↑ MF Perutz, MG Rossmann, Ann F. Cullis, Hilary Muirhead, Georg Will. Structura hemoglobinei: o sinteză Fourier tridimensională la 5,5-Å. Rezoluție, obținută prin analiză cu raze X   // Natura . - 1960-02. — Vol. 185 , iss. 4711 . — P. 416–422 . — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687 . - doi : 10.1038/185416a0 .
  10. ↑ MF Perutz. Molecula de hemoglobină  // Scientific American. — 1964-11. - T. 211 , nr. 5 . — S. 64–76 . — ISSN 0036-8733 . - doi : 10.1038/scientificamerican1164-64 .
  11. ↑ Știința nu este o viață liniștită: dezvăluirea mecanismului atomic al hemoglobinei . - Londra [Anglia]: Imperial College Press, 1997. - xxi, 636 pagini p. - ISBN 981-02-2774-4 , 978-981-02-2774-6, 981-02-3057-5, 978-981-02-3057-9.
  12. ↑ Hilary Muirhead, Joyce M. Cox, L. Mazzarella, MF Perutz. Structura și funcția hemoglobinei  (engleză)  // Journal of Molecular Biology. — 1967-08. — Vol. 28 , iss. 1 . — P. 117–150 . - doi : 10.1016/S0022-2836(67)80082-2 .
  13. ↑ W. Bolton, Joyce M. Cox, M. F. Perutz. Structura și funcția hemoglobinei  (engleză)  // Journal of Molecular Biology. — 1968-04. — Vol. 33 , iss. 1 . — P. 283–297 . - doi : 10.1016/0022-2836(68)90294-5 .
  14. ↑ 1 2 M. F. Perutz, H. Muirhead, J. M. Cox, LCG Goaman. Sinteza Fourier tridimensională a oxihemoglobinei de cal la rezoluție de 2,8 Å: modelul atomic   // Natura . - 1968-07. — Vol. 219 , iss. 5150 . — P. 131–139 . — ISSN 1476-4687 0028-0836, 1476-4687 . - doi : 10.1038/219131a0 .
  15. ↑ 1 2 3 4 5 6 Ulo Langel. Introducere în peptide și proteine. . - Hoboken: Taylor and Francis, 2009. - 1 resursă online (440 pagini) p. - ISBN 978-1-4398-8204-7 , 1-4398-8204-5.
  16. ↑ Ricardo Simão Vieira-Pires, João Henrique Morais-Cabral. 310 elice în canale și alte proteine ​​​​membranare  (engleză)  // Journal of General Physiology. — 2010-12-01. — Vol. 136 , iss. 6 . — P. 585–592 . — ISSN 0022-1295 1540-7748, 0022-1295 . - doi : 10.1085/jgp.201010508 .
  17. ↑ 1 2 Mary E. Karpen, Pieter L. De Haseth, Kenneth E. Neet. Diferențele în distribuțiile de aminoacizi a 3 10 -helices și α -helices  (engleză)  // Protein Science. — 1992-10. — Vol. 1 , iss. 10 . - P. 1333-1342 . - doi : 10.1002/pro.5560011013 .


 Structura secundară a unei proteine
Spirale
Extensii
Structură super secundară