Pi spirală

Un pi-helix (sau π-helix ) este un tip de structură secundară găsită în proteine ​​[1] . Descoperite de cristalograful Barbara Lowe în 1952 [2] și considerate cândva o raritate, elice π scurte se găsesc în 15% din structurile proteinelor cunoscute și se consideră că sunt adaptări evolutive realizate prin inserarea unui singur aminoacid într -un elice α [3] ] . Deoarece astfel de inserții sunt foarte destabilizatoare pentru lanțul proteic [4] , formarea π-helixului va tinde să fie supusă selecției evolutive cu excepția cazului în care oferă un anumit beneficiu funcțional proteinei. Prin urmare, elicele π se găsesc de obicei în apropierea locurilor funcționale ale proteinelor [3] [5][6] .

Structura standard

Aminoacizii din helixul π standard sunt aranjați într-o structură elicoidală dreaptă . Fiecare aminoacid corespunde unei rotații de 87° a helixului (adică, helixul are 4,1 reziduuri pe tură) și unei deplasări de 1,15 Å (0,115 nm ) de-a lungul axei helixului. Cel mai important, gruparea NH a aminoacidului formează o legătură de hidrogen cu gruparea C=O a aminoacidului cu cinci resturi mai devreme; această legătură de hidrogen i  + 5 → i repetată definește helixul π. Structuri de construcție similare se găsesc în helix 3 10 ( i  + 3 → i legătura de hidrogen) și α-helix ( i  + 4 → i legătura de hidrogen).

Cele mai multe elice π au doar 7 reziduuri lungime și nu au unghiuri diedrice ( φ ,  ψ ) care se repetă în mod regulat în întreaga structură, la fel ca elicele α sau foile β. Cu toate acestea, se pot face unele generalizări. Când prima și ultima pereche de resturi de aminoacizi sunt eliminate, unghiurile diedrice există astfel încât unghiul diedric ψ al unui rest și unghiul diedric φ al următorului rest sunt de aproximativ -125°. Suma primei și ultimei perechi de reziduuri este -95° și, respectiv, -105°. Pentru comparație, suma unghiurilor diedrice pentru elica 3 10 este de aproximativ -75°, în timp ce pentru elica α este de aproximativ -105°. Prolina este adesea observată imediat după terminarea spiralelor π. Formula generală pentru unghiul de rotație Ω per rest al oricărei spirale polipeptidice cu izomeri trans este dată de ecuația

Structură pentru stângaci

Este posibilă o versiune stângă a helixului π, prin schimbarea semnului ( φ ,  ψ ) al unghiurilor diedrice la (55°, 70°). Această pseudo-„oglindă” helix are aproximativ același număr de reziduuri pe tură (4,1) și pas de helix (1,5 Å). Aceasta nu este o imagine în oglindă adevărată, deoarece reziduurile de aminoacizi au încă chiralitate pentru stângaci . Este puțin probabil să se găsească o helix π stângă lungă în proteine, deoarece printre aminoacizii naturali, numai glicina este probabil să aibă unghiuri φ diedrice pozitive, cum ar fi 55°.

π-helices în natură

Programele utilizate în mod obișnuit pentru determinarea automată a structurii secundare, cum ar fi DSSP , presupun că <1% din proteine ​​​​conțin un helix π. Această caracterizare greșită rezultă din faptul că elice π care apar în mod natural sunt de obicei scurte în lungime (7 până la 10 reziduuri) și sunt aproape întotdeauna asociate cu (adică, flancate) elice α la ambele capete. Astfel, aproape toate elicoidalele π sunt ascunse în sensul că reziduurile elicoidale π sunt atribuite incorect fie unei elice α, fie „tururilor”. Programele dezvoltate recent, scrise pentru adnotarea corectă a elicelor π în structurile proteinelor au descoperit că una din șase proteine ​​(aproximativ 15%) conține de fapt cel puțin un segment de elice π [3] .

Helixele π naturale pot fi identificate cu ușurință în structură ca o „bombă” în interiorul unei elice α mai lungi. Astfel de umflături elicoidale au fost numite anterior anevrisme α, umflături α, bulturi π, spire largi, ieșiri de buclă și spire π, dar sunt de fapt elice π, definite prin legăturile lor de hidrogen i + 5 → i repetate [3] . Dovezile sugerează că aceste umflături sau elice π sunt create prin inserarea unui aminoacid suplimentar într-o elice α deja existentă. Astfel, elice α și elice π se pot transforma reciproc prin inserarea și ștergerea unui aminoacid [4] . Având în vedere atât frecvența relativ mare de apariție a elicelor π, cât și asocierea lor remarcată cu situsurile funcționale (adică, situsurile active ) ale proteinelor, această capacitate de a interconversia între elice α și elice π a fost un mecanism important pentru schimbarea și diversificarea funcționalitatea proteinelor pe parcursul evoluției.

Unul dintre cele mai notabile grupuri de proteine ​​a căror diversificare funcțională pare să fi fost puternic influențată de un astfel de mecanism evolutiv este superfamilia asemănătoare feritinei , care include feritine , bacterioferitine , rubritrine , ribonucleotide reductaze de clasa I și metan monooxigenaze solubile . Metan monooxigenaza solubilă deține recordul actual pentru cel mai mare număr de elice π într-o singură enzimă (13). ( Cod PDB 1MTY). Cu toate acestea, omologul bacterian al transportorului neurotransmițătorului dependent de Na + /Cl ( codul PDB 2A65) deține recordul pentru numărul de elice π dintr-un lanț peptidic (8 bucăți) [3] .

Vezi și

• α-helix
• 3 10 spirală
• β-helix

Note

1. ^ „Structura proteinelor: două configurații elicoidale legate de hidrogen ale lanțului polipeptidic”. Proc. Natl. Acad. sci. SUA . 37 (4): 205-211. 1951. doi : 10.1073/ pnas.37.4.205 . PMID 14816373 . 
2. ↑ (IUCr) Barbara Wharton Low (1920-2019) . www.iucr.org . Preluat la 2 octombrie 2019. Arhivat din original la 25 februarie 2020. (nedefinit)
3. ↑ 1 2 3 4 5 Richard B. Cooley, Daniel J. Arp, P. Andrew Karplus. Originea evolutivă a unei structuri secundare: π-Helices ca variații de inserție criptice, dar larg răspândite ale α-Helices care îmbunătățesc funcționalitatea proteinelor  //  Journal of Molecular Biology. — 2010-11. — Vol. 404 , iss. 2 . — P. 232–246 . - doi : 10.1016/j.jmb.2010.09.034 . Arhivat 26 mai 2021.
4. ↑ 1 2 L. J. Keefe, J. Sondek, D. Shortle, E. E. Lattman. Anevrismul alfa: un motiv structural dezvăluit într-un mutant de inserție al nucleazei stafilococice.  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 15-04-1993. — Vol. 90 , iss. 8 . — P. 3275–3279 . - ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490 . - doi : 10.1073/pnas.90.8.3275 .
5. ↑ Weaver TM (2000). „Helicea pi traduce structura în funcție.” stiinta proteinelor . 9 (1): 201-206. DOI : 10.1110/ps.9.1.201 . PMID  10739264 .
6. ↑ „Apariția, caracteristicile conformaționale și tendințele de aminoacizi pentru pi-helix”. ProteineIng . 15 (5): 353-358. 2002. DOI : 10.1093/protein/15.5.353 . PMID  12034854 .