Helix alfa

Elica alfa (α-helix) - structura secundară a proteinelor , care are forma unei elice drepte și în care fiecare grupare amino (-NH) din coloana vertebrală formează o legătură de hidrogen cu gruparea carbonil (-C \u003d O) a aminoacidului , care este cu 4 aminoacizi mai devreme (legatură de hidrogen ). Acest element al structurii secundare este uneori numit și elica alfa clasică Pauling-Corey-Branson după numele autorilor care au descris prima structură în 1951 [1] [2] .

Parametrii unei elice α ideale:

• numărul de resturi de aminoacizi pe tură a helixului - 3,6-3,7
• diametrul helixului - 1,5 nm
• pas de helix - 0,54 nm
• un rest de aminoacid este de 0,15 nm

Acești parametri au fost calculați pe baza ipotezei că conformația tuturor reziduurilor de aminoacizi (unghiurile φ și ψ) incluse în α-helix este aceeași. Cu toate acestea, în proteinele reale, conformațiile reziduurilor individuale de aminoacizi diferă ușor, ceea ce poate duce la o ușoară curbură a axei helixului, la un număr diferit de resturi de aminoacizi în spirele helixului etc.

Note

1. ↑ PAULING L., COREY RB, BRANSON HR. Structura proteinelor; două configurații elicoidale legate de hidrogen ale lanțului polipeptidic  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Vol. 37 . - P. 205-211 . - doi : 10.1073/pnas.37.4.205 . — PMID 14816373 .
2. ↑ PAULING L., COREY R.B. Coordonatele atomice și factorii de structură pentru două configurații elicoidale ale lanțurilor polipeptidice  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 1951. - Vol. 37 . - P. 235-240. . — PMID 14834145 .

Vezi și

• structura secundara
• Motiv (biologie moleculară)
• β-foi , straturi pliate  - o altă variantă comună a structurii secundare.
• β-cilindru
• β-sandwich
• prioni

Literatură

• Introducere în fizica proteinelor Cursul 13