Umflatura beta

Bulgerea beta poate fi descrisă ca o întrerupere localizată a legăturii de hidrogen obișnuite a foii beta prin inserarea unor resturi suplimentare de aminoacizi în una sau ambele legături de hidrogen ale lanțurilor β [1] [2] [3] [4] .

Tipuri

Bombațiile β pot fi grupate după lungimea ruperii, numărul de reziduuri introduse în fiecare șuviță, paralelismul sau anti-paralelismul firelor β rupte și unghiurile lor diedrice (care controlează plasarea lanțurilor lor laterale). De obicei, există două tipuri de umflături beta.

Primul tip, umflarea beta clasică , apare în interiorul sau la marginea unei foi beta antiparalele ; primul reziduu de pe marginea exterioară este de obicei în conformația α R mai degrabă decât în ​​β normală.

Al doilea tip, bucla beta-convexă (numită și tipul beta-convex G1), apare adesea în combinație cu o frunză anti-paralelă, dar și în alte situații. Un reziduu are o conformație α L și face parte dintr-o viraj beta sau alfa, astfel încât motivul formează uneori o buclă beta în ac de păr [5] .

Efecte asupra structurii lanțului

La nivelul structurii coloanei vertebrale, β-bulfurile clasice pot provoca un anevrism simplu β-sheet , cum ar fi o umflătură în β-accul de păr lung al ribonucleazei A (reziduurile 88-91). β-convexitatea poate provoca, de asemenea, plierea foii β și auto-intersecția, de exemplu, atunci când două reziduuri cu unghiuri diedrice α-helicoidale stânga și dreptață sunt inserate unul față de celălalt într-o ac de păr β, așa cum se întâmplă în Met9 și Asn16 în pseudoazurină (codul PDB de adiție 1PAZ).

Influența asupra funcționalității proteinelor

Bulbiile reținute afectează în mod regulat funcționalitatea proteinei. Funcția cea mai de bază a umflăturilor este de a găzdui un reziduu suplimentar adăugat datorită mutației etc., menținând în același timp structura de legare și, prin urmare, arhitectura generală a proteinei. Alte umflături sunt asociate cu locuri de legare a proteinelor. În anumite cazuri, cum ar fi în proteinele din familia imunoglobulinelor, umflăturile conservate ajută la dimerizarea domeniilor Ig. Ele au, de asemenea, semnificație funcțională în proteinele DHFR (dihidrofolat reductază) și SOD (superoxid dismutază), unde bucle care conțin umflături înconjoară site-ul activ .

Note

1. ^ Richardson, JS (1978). „B-bulgerea: o unitate mică comună a structurii proteice nerepetitive.” Proc Natl Acad Sci USA . 75 (6): 2574-8. DOI : 10.1073/pnas.75.6.2574 . PMID  275827 .
2. ^ Richardson, JS (1981). „Anatomia și taxonomia structurii proteinelor”. Adv Protein Chem . 34 : 167-339. DOI : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3 . PMID  7020376 .
3. ↑ Chan, A.W. (1993). „Identificarea, clasificarea și analiza beta-bulgerilor din proteine.” Știința proteinelor . 2 (10): 1574-90. DOI : 10.1002/pro.5560021004 . PMID  8251933 .
4. ↑ Craveur, P (2013). „β-bulges: analiza structurală extensivă a neregulilor foii β” . stiinta proteinelor . 22 (10): 1366-1378. DOI : 10.1002/pro.2324 . Arhivat din original pe 09.08.2021 . Extras 2021-08-09 . Parametrul depreciat folosit |deadlink=( ajutor )
5. ↑ Milner-White EJ (1987). „Beta-bombă în bucle ca caracteristici recurente ale structurii proteinei”. Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261-5. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90017-3 . PMID  3801498 .