Cilindru beta

β-cilindrul  este un fel de structură terțiară a proteinelor; Foaie pliată β , rulată pentru a forma o structură închisă în care primul fir este legat de hidrogen de ultimul. De obicei, toroanele β din cilindrii β sunt aranjate într-o orientare anti-paralelă. Cel mai frecvent, cilindrii β formează proteine, cum ar fi porine și alte proteine ​​care se întind pe membrană, și proteine ​​care leagă liganzii hidrofobi în interiorul cilindrului, cum ar fi lipocalinele . Aproximativ 2-3% din genele din genomii bacterieni gram-negativi codifică beta-cilindri [1] .

În multe cazuri, firele conțin aminoacizi alternanți nepolari ( hidrofili și hidrofobi ), astfel încât reziduurile hidrofobe sunt orientate spre interiorul cilindrului pentru a forma un miez hidrofob, iar resturile polare sunt orientate spre exteriorul cilindrului pe suprafața expusă la solvent. Porinele și alte proteine ​​​​de membrană care conțin beta-cilindri inversează acest model, cu reziduuri hidrofobe orientate spre exterior acolo unde intră în contact cu lipidele din jur și reziduuri hidrofile orientate spre porul interior apos.

Toți cilindrii beta pot fi clasificați în funcție de doi parametri întregi: numărul de fire din foaia beta, n , și „numărul de forfecare”, S , o măsură a oscilației lanțurilor din foaia beta [2] . Acești doi parametri (n și S) sunt legați de unghiul de înclinare al firelor beta față de axa trunchiului [3] [4] [5] .

Vezi și

• structura secundara
• Motiv (biologie moleculară)
• O helix alfa
• Lista beta
• sandviș beta

Note

1. ↑ William C Wimley. Proteina membranară versatilă β-baril  //  Opinia curentă în biologie structurală. — 2003-08. — Vol. 13 , iss. 4 . — P. 404–411 . - doi : 10.1016/S0959-440X(03)00099-X . Arhivat din original pe 4 octombrie 2021.
2. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principii care determină structura butoaielor β-sheet în proteine ​​I. O analiză teoretică  (engleză)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Vol. 236 , iss. 5 . - P. 1369-1381 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90064-7 . Arhivat 25 mai 2021.
3. ↑ Alexey G. Murzin, Arthur M. Lesk, Cyrus Chothia. Principii care determină structura butoaielor β-sheet în proteine ​​II. Structurile observate  (engleză)  // Journal of Molecular Biology. — 1994-03. — Vol. 236 , iss. 5 . - P. 1382-1400 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90065-5 . Arhivat 25 mai 2021.
4. ↑ Wei-min Liu. Numărul de forfecare al proteinelor β-butoaie: definiții și statistici 1 1Editat de JM Thornton  //  Journal of Molecular Biology. — 1998-01. — Vol. 275 , iss. 4 . — P. 541–545 . doi : 10.1006 / jmbi.1997.1501 . Arhivat din original pe 14 octombrie 2019.
5. ↑ Steven Hayward, E. James Milner-White. Principii geometrice ale butoaielor β homomerice și elicelor β: Aplicație la modelarea protofilamentelor amiloide: HAYWARD și MILNER-WHITE  (engleză)  // Proteine: structură, funcție și bioinformatică. — 2017-10. — Vol. 85 , iss. 10 . — P. 1866–1881 . - doi : 10.1002/prot.25341 . Arhivat din original pe 4 august 2021.

Lectură suplimentară

• Branden, Carl. Introducere în structura proteinelor / Carl Branden, John Tooze. — al 2-lea. - New York: Garland Pub., 1999. - ISBN 978-0-8153-2304-4 .
• Michalik M, Orwick-Rydmark M, Habeck M, Alva V, Arnold T, Linke D (2017). „Un motiv de glicină-tirozină conservat evolutiv formează un miez pliabil în proteinele membranei exterioare” . PLOS ONE . 12 (8): e0182016. Cod biblic : 2017PLoSO..1282016M . doi : 10.1371/journal.pone.0182016 . PMC 5542473 . PMID 28771529 .  
• Hayward S, Milner-White EJ (octombrie 2017). „Principii geometrice ale butoaielor β și ale helicelor β homomerice: Aplicație la modelarea protofilamentelor amiloide” (PDF) . Proteine ​​. 85 (10): 1866-1881. DOI : 10.1002/prot.25341 . PMID28646497  . _