Glutamin-2-oxoglutarat aminotransferaza sau glutamat sintetaza [1] ( GOGAT , GOGAT ) este o enzimă care catalizează formarea acidului glutamic din glutamina și α-cetoglutarat . Împreună cu glutamina sintetaza (GS), joacă un rol central în asimilarea azotului de către eucariotele și procariotele fotosintetice , deși apare și în bacteriile chimiotrofe. Este deosebit de important în multe ecosisteme marine, unde producția primară este determinată de disponibilitatea compușilor anorganici de azot .
Algele marine folosesc ioni de nitrat și amoniu ca sursă de azot anorganic . Ambii compuși sunt incluși în compoziția aminoacizilor ca rezultat al lucrului secvenţial al glutamin sintetazei și glutamat sintetazei. Izoenzimele GOGAT catalizează transferul de azot amidic de la glutamină la α-cetoglutarat (2-oxoglutarat), folosind fie NADH / NADPH , fie ferredoxină ca agenți reducători . La eucariotele fotosintetice, izoenzimele GS și GOGAT lucrează în citoplasma și stroma cloroplastei .
În funcție de agentul reducător utilizat de enzimă, se disting trei grupe de glutamat sintetaze:
Glutamat sintetaza dependentă de NADH a fost găsită în genomul nuclear al plantelor vasculare , ciupercilor și diatomeelor . Glutamat sintetaza dependentă de NADPH este frecventă în bacteriile nefotosintetice și arhee. Glutamat sintetaza dependentă de ferredoxină a fost descrisă exclusiv în cianobacterii și eucariote fotosintetice, iar în acestea din urmă este activă în cloroplast, deși enzima este codificată în genomul plastidei în algele roșii și în genomul nuclear în plantele vasculare .