Ferredoxinele

Ferredoxine (din lat.  ferrum  - fier ; abreviat ca "Fd") - un grup de proteine ​​solubile mici ( 6 - 12 kDa ) care conțin grupuri de fier-sulf și care sunt purtători mobili de electroni într-un număr de procese metabolice. De obicei transferă unul sau doi electroni prin schimbarea stării de oxidare a atomilor de fier.

Termenul „ferredoxin” a fost inventat de D. S. Worton de la compania chimică DuPont pentru a se referi la o proteină care conține fier pe care Mortenson, Valentine și Carnahan au izolat-o din bacteria anaerobă Clostridium pasteurianum în 1962 [1] [2] . În același an, Tagawa și Arnon au izolat o proteină similară din cloroplastele de spanac și au numit-o „ferredoxină de cloroplast” [3] . Această ferredoxină este implicată în transportul de electroni ciclic și neciclic în reacțiile de fotosinteză . În timpul transportului neciclic, ferredoxina este ultimul acceptor de electroni, iar apoi este oxidată de enzima ferredoxin-NADP + -reductază ( cod CE 1.18.1.2 ), restabilind NADP + .

Alți purtători de electroni bioorganici includ grupuri precum rubredoxinele , citocromii , plastocianinele și proteinele similare structural cu proteinele Riske .

Clasificarea modernă a ferredoxinelor se bazează în principal pe structura grupurilor de fier-sulf și pe compararea secvențelor de proteine; se ia in considerare si valoarea potentialului redox si forma spectrului de absorbtie .

Fe 2 S 2 -ferredoxinele

Membrii familiei de ferredoxină 2Fe-2S au o structură proteică de bază bazată pe principiul beta(2)-alfa-beta(2). Acestea includ putidaredoxina , terpredoxina și adrenodoxina [4] [5] [6] [7] . Acestea sunt proteine ​​de aproximativ o sută de aminoacizi cu patru reziduuri de cisteină conservate la care este atașat clusterul 2Fe-2S. Același domeniu conservat se găsește într-un număr de enzime și proteine ​​multidomeniu, cum ar fi aldehida oxidoreductaza (la capătul N-terminal), xantin oxidaza (terminalul N), ftalat dioxigenaza (terminalul C), în proteina fier-sulf din succinat . dehidrogenază (N-terminal) şi metan monooxigenază (N-terminal). sfârşitul).

Ferredoxinele din plante

Pentru prima dată, acest grup de proteine ​​a fost găsit în membrana cloroplastică, de la care și-a luat numele. Sunt caracteristice plantelor și participă la transportul electronilor în ETC de fotosinteză . În stroma cloroplastelor , ferredoxina îndeplinește două funcții principale: într-un flux de electroni neciclic, acceptă un electron din clusterul fier-sulf F B , care este conținut în fotosistemul I , după care îl transferă pentru a restabili NADP + sau readuce electronul înapoi în lanțul de transport de electroni în timpul fluxului ciclic. Ferredoxina redusă din cloroplaste este utilizată pentru a restabili:

1. nicotinamidă adenin dinucleotid fosfat oxidat (NADP +) - cu participarea ferredoxin-NADP + -reductază (FNR),
2. nitrit la amoniu - cu participarea nitrit reductazei ,
3. sulfit la sulfură - cu participarea sulfit reductazei ,
4. în reacția glutamină  + 2-oxoglutarat  → 2-glutamat  - cu participarea glutamat sintetazei .

În sistemul bacterian de hidroxilare dehidrogenază, care oxidează aromaticele, acestea sunt utilizate ca purtători intermediari de electroni între flavoprotein reductază și oxigenază.

Ferredoxine asemănătoare tioredoxinei

Ferredoxina Fe 2 S 2 de la Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd) a fost atribuită unei noi familii de proteine ​​pe baza structurii sale primare, a caracteristicilor spectroscopice ale grupului său de fier-sulf și a capacității unice de a înlocui două cisteine ​​de ligatură . reziduuri. Deși rolul fiziologic al acestei ferredoxine rămâne neclar, pare să interacționeze în mod specific cu nitrogenaza molibden-fier . Au fost descoperite și investigate ferredoxinele omoloage de la Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI) și Aquifex aeolicus ( Aa Fd). Pentru ferredoxina Aa Fd s-a obținut o structură cristalină: s-a dovedit că există sub formă de dimer . Structura spațială a monomerului Aa Fd în sine diferă de cea a altor feredoxine Fe2S2 . Pliul său aparține clasei α+β: patru foi β și două elice α formează una dintre variantele cutei tioredoxinei .

Ferredoxinele asemănătoare adrenoxinei

Adrenoxina (ferredoxina suprarenală) se găsește la toate mamiferele, inclusiv la oameni. Versiunea umană a acestei proteine ​​este denumită în mod obișnuit „ferredoxin-1”. Acest grup include adrenoxină, putidaredoxină și terpredoxină. Acestea sunt proteine ​​Fe 2 S 2 solubile care joacă rolul de purtători cu un electron. Adrenoxina este implicată în sistemul mitocondrial, unde transferă un electron de la ferredoxin-NADP+ reductază la citocromul P450 localizat pe membrană . În bacterii, putidaredoxina și terpredoxina transferă electroni între ferredoxin-reductaza respectivă dependentă de NADPH și citocromul solubil P450. Funcția exactă a celorlalți membri ai acestei familii nu este clară, deși ferredoxina din E. coli ( Escherichia coli ) s-a dovedit a fi implicată în biogeneza clusterelor Fe-S. În ciuda similitudinii reduse a structurii primare a ferredoxinelor asemănătoare adrenoxinei și plantelor, ambele tipuri de proteine ​​au o structură terțiară și pliere spațială similare.

În corpul uman, ferredoxina-1 este implicată în sinteza hormonilor tiroidieni. În plus, transferă electroni de la adrenoxin reductază la citocromul P450, care desprinde lanțul lateral de colesterol . Ferredoxina-1 este capabilă să se lege de metale și proteine. Este ușor de detectat în matricea mitocondrială .

Fe 4 S 4 - și Fe 3 S 4 - ferredoxine

Ferredoxinele care conțin clustere Fe 4 S 4 și Fe 3 S 4 sunt caracteristice bacteriilor. Ferredoxinele cu grupul [Fe 4 S 4 ] sunt subdivizate în ferredoxine cu potențial scăzut (tip bacterian) și cu potențial ridicat . Ferredoxinele cu potențial scăzut și înalt sunt interconectate prin următoarea schemă de reacții redox:

Pentru ferredoxinele cu potențial scăzut, starea formală de oxidare a ionilor de fier poate fi [ 2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] și [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ], în timp ce pentru cele cu potențial ridicat poate fi [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] sau [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].

Ferredoxine de tip bacterian

Acestea includ Fe 4 S 4 -ferredoxinele găsite în bacterii. La rândul său, acest grup poate fi împărțit în continuare în subgrupe, pe baza structurii primare a proteinei . Majoritatea reprezentanților acestui grup conțin cel puțin un domeniu conservat din cele patru reziduuri de cisteină care leagă clusterul [Fe 4 S 4 ]. În Pyrococcus furiosus în Fe 4 S 4 - ferredoxină, unul dintre aceste reziduuri conservatoare de cisteină este înlocuit cu un reziduu de acid aspartic .

În timpul evoluției ferredoxinelor de tip bacterian, au avut loc multiple duplicări , transpoziții și fuziuni de gene, rezultând proteine ​​cu mai multe grupuri de fier-sulf simultan. În unele ferredoxine bacteriene, domeniile de duplicare a genelor au pierdut unul sau mai multe resturi de serină conservate. Astfel de domenii fie și-au pierdut capacitatea de a lega clustere fier-sulf, fie se leagă de [Fe3S4 ] [ 9] sau formează structuri cu două clustere [10] .

O structură terțiară este cunoscută pentru un număr de membri ai acestui grup cu un singur grup și două grupuri . Pliul lor aparține clasei α+β, cu două până la șapte elice α și patru foi β care formează o structură asemănătoare butoiului beta și o buclă proeminentă cu trei liganzi de cisteină proximali ai grupului de fier- sulf.

Proteine ​​cu potențial ridicat de fier-sulf

Proteinele fier-sulf cu potențial ridicat sunt o familie  unică de ferredoxine cu un cluster Fe 4 S 4 care sunt implicate în lanțurile anaerobe de transport de electroni. Unele dintre ele au un potențial redox mai mare decât orice altă proteină cu un cluster fier-sulf (de exemplu, potențialul redox al unei proteine ​​din Rhodopila globiformis este de aproximativ 450 mV ) [11] . Pentru reprezentanții individuali, structura terțiară este cunoscută: așezarea lor aparține clasei α + β. Ca și alte ferredoxine bacteriene, grupul lor [Fe 4 S 4 ] are o structură cubică și este legat de proteină prin patru reziduuri de cisteină.

Proteine ​​umane din familia ferredoxinelor

• 2Fe-2S: AOX1 , FDX1 , FDX1L , NDUFS1 , SDHB , XDH ;
• 4Fe-4S: ABCE1 , DPYD , NDUFS8 .

Note

1. ↑ Mortenson LE, Valentine RC, Carnahan JE Un factor de transport de electroni din Clostridium pasteurianum  (Rom.)  // Biochim. Biophys. Res. comun.. - 1962. - Iunie ( vol. 7 ). - P. 448-452 . - doi : 10.1016/0006-291X(62)90333-9 . — PMID 14476372 .
2. ↑ Valentine RC Ferredoxină bacteriană   // Recenzii de microbiologie și biologie moleculară : jurnal. — Societatea Americană pentru Microbiologie, 1964. - Decembrie ( vol. 28 ). - P. 497-517 . — PMID 14244728 .
3. ↑ Tagawa K., Arnon D.I. Ferredoxinele ca purtători de electroni în fotosinteză și în producția și consumul biologic de hidrogen gazos  //  Nature : journal. - 1962. - August ( vol. 195 , nr. 4841 ). - P. 537-543 . - doi : 10.1038/195537a0 . — Cod . — PMID 14039612 .
4. ↑ Jouanneau Y., Armengaud J., Sainz G., Sieker LC Cristalizarea și analiza preliminară prin difracție de raze X a unei [2Fe-2S]ferredoxină (FdVI) de la Rhodobacter capsulatus  //  Acta Crystallogr. D : jurnal. - 2001. - Vol. 57 , nr. Pt 2 . - P. 301-303 . - doi : 10.1107/S0907444900017832 . — PMID 11173487 .
5. ↑ Sevrioukova IF Redox-dependent Structural Reorganization in Putidaredoxin, a Vertebrate-type [2Fe-2S] Ferredoxin from Pseudomonas putida  //  J. Mol. Biol. : jurnal. - 2005. - Vol. 347 , nr. 3 . - P. 607-621 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.047 . — PMID 15755454 .
6. ↑ Pochapsky TC, Mo H., Pochapsky SS Un model pentru structura soluției de terpredoxină oxidată, o ferredoxină Fe2S2 de la Pseudomonas  //  Biochemistry: journal. - 1999. - Vol. 38 , nr. 17 . - P. 5666-5675 . - doi : 10.1021/bi983063r . — PMID 10220356 .
7. ↑ Ruterjans H., Beilke D., Weiss R., Lohr F., Pristovsek P., Hannemann F., Bernhardt R. Un nou mecanism de transport de electroni în sistemele mitocondriale de hidroxilaze de steroizi bazat pe modificări structurale la reducerea adrenodoxinei  . )  / / Biochimie : jurnal. - 2002. - Vol. 41 , nr. 25 . - P. 7969-7978 . - doi : 10.1021/bi0160361 . — PMID 12069587 .
8. ↑ PDB 3P1M ; Chaikuad A., Johansson, C., Krojer, T., Yue, WW, Phillips, C., Bray, JE, Pike, ACW, Muniz, JRC, Vollmar, M., Weigelt, J., Arrowsmith, CH, Edwards , AM, Bountra, C., Kavanagh, K., Oppermann, U. Crystal structure of human ferredoxin-1 (FDX1) in complex with iron-sulfur cluster  //  A fi publicat: jurnal. - 2010. - doi : 10.2210/pdb3p1m/pdb .
9. ↑ Fukuyama K., Matsubara H., Katsube Y., Tsukihara T. Structure of [4Fe-4S] ferredoxin from Bacillus thermoproteolyticus rafinat la rezoluție de 2,3 Å. Comparații structurale ale ferredoxinelor bacteriene  (engleză)  // J. Mol. Biol. : jurnal. - 1989. - Vol. 210 , nr. 2 . - P. 383-398 . - doi : 10.1016/0022-2836(89)90338-0 . — PMID 2600971 .
10. ↑ Sieker LC, Meyer J., Moulis JM, Fanchon E., Duee ED, Vicat J. Refined crystal structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin from Clostridium acidurici at 1.84 Å resolution  //  J. Mol. Biol. : jurnal. - 1994. - Vol. 243 , nr. 4 . - P. 683-695 . - doi : 10.1016/0022-2836(94)90041-8 . — PMID 7966291 .
11. ↑ Ambler RP , Meyer TE , Kamen MD Secvența de aminoacizi a unei ferredoxine cu potențial redox ridicat (HiPIP) de la bacteria fototrofică violetă Rhodopila globiformis, care are cel mai mare potențial redox cunoscut din clasa sa.  (engleză)  // Arhivele de biochimie și biofizică. - 1993. - Vol. 306, nr. 1 . - P. 215-222. - doi : 10.1006/abbi.1993.1503 . — PMID 8215406 .

Literatură

• Mokronosov A. T., Gavrilenko V. F., Zhigalova T. V. Fotosinteza. Aspecte fiziologic-ecologice și biochimice / ed. I. P. Ermakova. — Ed. a II-a, corectată. şi suplimentare .. - M . : Centrul de Editură „Academia”, 2006. - 448 p. — ISBN 5-7695-2757-9 .

Dicționare și enciclopedii	Mare catalană Un norvegian grozav Rusă mare Britannica (online) Brockhaus