Deamidarea este o reacție chimică în care o grupare funcțională amidă este îndepărtată dintr -un compus organic . În biochimie , reacția joacă un rol important în degradarea proteinelor , deoarece deteriorează lanțurile laterale care conțin amidă ale aminoacizilor asparagină și glutamină .
Deamidarea unui reziduu de asparagină are loc într-o proteină în condiții fiziologice, după cum urmează. Lanțul lateral al asparaginei este atacat de azotul următorului reziduu de aminoacizi, rezultând formarea unui compus intermediar - succinimidă încorporat asimetric în lanțul polipeptidic. Datorită asimetriei, acesta din urmă se poate hidroliza fie la un reziduu de aspartat , fie la un reziduu de beta-aminoacid de izoaspartat. Acest proces este considerat deamidare deoarece amida din lanțul lateral al asparaginei este înlocuită cu o grupare carboxil . În același timp, o astfel de reacție poate avea loc cu participarea lanțului lateral nu numai a asparaginei, ci și a aspartatului, ceea ce duce la transformarea sa în izoaspartat.
Deamidarea are loc mult mai rapid dacă următorul reziduu de aminoacizi are un lanț lateral mic sau flexibil. Un exemplu este glicina , care are o piedică sterică minimă la atacul grupului peptidic. Deamidarea este favorizată de valorile ridicate ale pH-ului (>10) și temperaturile.
Probabil, deamidarea este unul dintre factorii care limitează funcționalitatea moleculelor de proteine.