Cinetica chimică

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită la 1 iulie 2021; verificările necesită 2 modificări .

Cinetica chimică sau cinetica reacțiilor chimice este o ramură a chimiei fizice care studiază modelele reacțiilor chimice în timp , dependența acestor modele de condițiile externe, precum și mecanismele transformărilor chimice [1] .

Subiectul cineticii chimice este studiul tuturor factorilor care afectează viteza atât a procesului global, cât și a tuturor etapelor intermediare.

Concepte de bază

O reacție omogenă este o reacție în care reactanții sunt în aceeași fază.

O reacție eterogenă este o reacție care are loc la granițele de fază - între o substanță gazoasă și o soluție , între o soluție și o substanță solidă, între o substanță solidă și o substanță gazoasă.

O reacție se numește simplă dacă produsul se formează ca urmare a interacțiunii directe a moleculelor (particulelor) de reactivi .

O reacție se numește complexă dacă produsul final este obținut în urma a două sau mai multe reacții simple (acte elementare) cu formarea de produși intermediari [2] .

Viteza unei reacții chimice

Un concept important în cinetica chimică este viteza unei reacții chimice . Această valoare determină modul în care concentrația componentelor de reacție se modifică în timp. Viteza unei reacții chimice este întotdeauna o valoare pozitivă, prin urmare, dacă este determinată de substanța inițială (a cărei concentrație scade în timpul reacției), atunci valoarea rezultată este înmulțită cu −1.
De exemplu, pentru o reacție, viteza poate fi exprimată ca:

A+B\la C+D,

v={\frac {\partial C}{\partial t}}=-{\frac {\partial A}{\partial t}}.

În 1865, N. N. Beketov și în 1867 K. M. Guldberg și P. Waage au formulat legea acțiunii masei , conform căreia viteza unei reacții chimice la un moment dat este proporțională cu concentrațiile de reactivi ridicate la unele puteri . Pe lângă concentrație, următorii factori influențează viteza unei reacții chimice: natura reactanților, prezența unui catalizator , temperatura ( regula lui van't Hoff ) și aria interfeței .

Metode experimentale de cinetică chimică

Metodele experimentale de cinetică chimică sunt împărțite în chimice , fizice , biochimice , în funcție de metoda de măsurare a cantității unei substanțe sau a concentrației acesteia în timpul unei reacții.

Metodele chimice includ metode cinetice bazate pe metodele tradiționale de analiză chimică cantitativă – titrimetrică , gravimetrică etc.

În cinetica experimentală modernă, diverse metode spectrale sunt printre cele mai utilizate metode fizice. Aceste metode se bazează pe măsurători, de obicei ale spectrelor de absorbție ale reactanților sau produșilor din regiunile ultraviolete , vizibile și infraroșii . Spectrele de rezonanță paramagnetică electronică (EPR) și rezonanță magnetică nucleară (RMN) sunt, de asemenea, utilizate pe scară largă [3][ pagina nespecificată 1100 de zile ] .

Ordinea unei reacții chimice

Ordinea reacției pentru o substanță dată este exponentul la concentrația acestei substanțe în ecuația reacției cinetice .

Reacție de ordinul zero

Ecuația cinetică are următoarea formă:

V_{0}=k_{0}

Viteza unei reacții de ordin zero este constantă în timp și nu depinde de concentrațiile reactanților. Ordinea zero este tipică, de exemplu, pentru reacțiile eterogene dacă viteza de difuzie a reactanților la interfață este mai mică decât viteza transformării lor chimice.

Reacția de prim ordin

Ecuația cinetică a reacției de ordinul întâi:

V_{1}=k_{1}\cdot C=-{\frac {dC}{d\tau }}

Reducerea ecuației la o formă liniară dă ecuația:

C(\tau )=C_{0}\cdot e^{-k_{1}\tau }

Constanta vitezei de reacție este calculată ca tangente a pantei dreptei la axa timpului:

k_{1}=-{\mathrm {tg}}\alpha

Jumătate de viață:

\tau _{{{\frac {1}{2}}}}={\frac {\ln 2}{k_{1}}}

Reacție de ordinul doi

Pentru reacțiile de ordinul doi, ecuația cinetică are următoarea formă:

V=k_{2}{C_{A}}^{2}

V=k_{2}C_{A}\cdot C_{B}

În primul caz, viteza de reacție este determinată de ecuația:

V=k_{2}{C_{A}}^{2}=-{\frac {dC}{d\tau }}

Forma liniară a ecuației:

{\frac {1}{C}}=k_{2}\cdot \tau +{\frac {1}{C_{0}}}

Constanta vitezei de reacție este egală cu tangentei pantei dreptei la axa timpului:

k_{2}=-{\mathrm {tg}}\alpha

k_{2}={\frac {1}{\tau }}\left({\frac {1}{C}}-{\frac {1}{C_{0}}}\right)

În al doilea caz, expresia constantei vitezei de reacție va arăta astfel:

k_{2}={\frac {1}{\tau (C_{{0,A}}-C_{{0,B}})))}\ln {\frac {C_{{0,B}} \ cdot C_{A}}{C_{{0,A}}\cdot C_{B}}}

Timp de înjumătățire (în cazul concentrațiilor inițiale egale!):

\tau _{({\frac {1}{2}}}}={\frac {1}{k_{2}}}\cdot {\frac {1}{C_{0}}}

Molecularitatea reacției

Molecularitatea unei reacții elementare este numărul de particule care, conform mecanismului de reacție stabilit experimental, participă la un act elementar de interacțiune chimică.

Reacții monomoleculare - reacții în care are loc o transformare chimică a unei molecule ( izomerizare , disociere etc.):

{\mathsf {H_{2}S\rightarrow H_{2}+S}}

Reacții bimoleculare - reacții, al căror act elementar este realizat prin ciocnirea a două particule (identice sau diferite):

{\mathsf {CH_{3}Br+KOH\rightarrow CH_{3}OH+KBr))

Reacții trimoleculare - reacții, al căror act elementar este realizat prin ciocnirea a trei particule:

{\mathsf {NU+NU+O_{2}\rightarrow 2NO_{2))}

Pentru reacțiile elementare efectuate la concentrații apropiate ale substanțelor inițiale, valorile molecularității și ordinea reacției sunt aceleași. Nu există o relație clar definită între conceptele de molecularitate și ordine de reacție, deoarece ordinea de reacție caracterizează ecuația cinetică a reacției, iar molecularitatea caracterizează mecanismul de reacție.

Ciocnirea simultană a mai mult de trei molecule este aproape imposibilă. Coeficienții stoichiometrici mari din ecuația de reacție (suma coeficienților este mai mare de 3) indică un mecanism de reacție complex.

Cataliza

Cataliza este procesul de modificare a vitezei reacțiilor chimice în prezența unor substanțe numite catalizatori. Reacțiile catalitice sunt reacții care au loc în prezența catalizatorilor .

Cataliza se numește pozitivă, în care viteza de reacție crește, negativă ( inhibare ), în care scade. Un exemplu de cataliză pozitivă este oxidarea amoniacului pe platină pentru a produce acid azotic . Un exemplu de negativ este o scădere a vitezei de coroziune atunci când este introdus într-un lichid în care funcționează metalul , nitritul de sodiu , cromatul și dicromatul de potasiu .

Multe dintre cele mai importante industrii chimice, cum ar fi producția de acid sulfuric , amoniac , acid azotic , cauciuc sintetic , o serie de polimeri etc., sunt efectuate în prezența catalizatorilor.

Cataliza în biochimie

Cataliza enzimatică este indisolubil legată de activitatea vitală a organismelor vegetale și animale . Multe reacții chimice vitale care au loc într- o celulă (aproximativ zece mii) sunt controlate de catalizatori organici speciali numiți enzime sau enzime . Nu trebuie acordată o atenție deosebită termenului „special”, deoarece se știe deja din ce sunt construite aceste enzime. Natura a ales pentru aceasta un singur material de construcție - aminoacizi și i-a conectat în lanțuri polipeptidice de diferite lungimi și în secvențe diferite.

Aceasta este așa-numita structură primară a enzimei, în care R sunt reziduuri secundare sau cele mai importante grupuri funcționale de proteine , acționând posibil ca centre activi de enzime. Aceste grupuri laterale sunt sarcina principală în timpul lucrului enzimei, în timp ce lanțul peptidic joacă rolul unui schelet de susținere. Conform modelului structural Pauling-Corey, este pliat într-o spirală, care este în mod normal stabilizată de legăturile de hidrogen dintre centrii acizi și bazici:

Pentru unele enzime s-a stabilit compoziția completă a aminoacizilor și secvența aranjamentului lor în lanț, precum și o structură spațială complexă. Dar acest lucru încă de foarte multe ori nu ne poate ajuta să răspundem la două întrebări principale:

de ce sunt enzimele atât de selective și accelerează transformările chimice ale moleculelor doar cu o structură foarte specifică (pe care o cunoaștem și noi)?
cum coboară enzima bariera energetică , adică alege o cale energetic mai favorabilă, datorită căreia reacțiile pot avea loc la temperatura obișnuită?

Selectivitatea strictă și viteza mare sunt cele două caracteristici principale ale catalizei enzimatice, care o deosebesc de cataliza de laborator și cea industrială. Niciunul dintre catalizatorii artificiali (cu posibila excepție a 2-hidroxipiridinei) nu poate fi comparat cu enzimele în ceea ce privește puterea și selectivitatea efectului lor asupra moleculelor organice.

Activitatea unei enzime, ca și cea a oricărui alt catalizator, depinde și de temperatură: odată cu creșterea temperaturii, crește și viteza reacției enzimatice. În același timp, atrage atenția o scădere bruscă a energiei de activare E în comparație cu reacția necatalitică . Adevărat, acest lucru nu se întâmplă întotdeauna. Există multe cazuri în care viteza crește din cauza unei creșteri a factorului pre-exponențial independent de temperatură în ecuația Arrhenius .

Tipuri de reacții enzimatice

Tip "ping-pong" - enzima interacționează mai întâi cu substratul A, eliminând orice grupare chimică din acesta și transformându-l în produsul corespunzător. Substratul B este apoi atașat de enzimă, primind aceste grupări chimice. Un exemplu este reacțiile de transfer ale grupărilor amino de la aminoacizi la cetoacizi : transaminarea .
Tip de reacții secvențiale - substraturile A și B sunt atașate succesiv de enzimă, formând un „complex triplu”, după care are loc cataliza. Produșii de reacție sunt, de asemenea, scindați secvenţial din enzimă.
Tipul de interacțiuni aleatorii - substraturile A și B sunt atașate la enzimă în orice ordine, în mod aleatoriu, iar după cataliză sunt, de asemenea, separate.

Echilibrul

Constanta de echilibru chimic

Note

↑ Cinetica chimică // Enciclopedia chimică : în 5 volume / Cap. Ed.: I. L. Knunyants (T. 1-3), N. S. Zefirov (T. 4-5). - M . : Enciclopedia Sovietică (V. 1-2); Marea Enciclopedie Rusă (T. 3-5), 1988-1998. - ISBN 5-85270-008-8 .
↑ Yershov Yu.A. Chimie generală.Chimie biofizică.Chimia elementelor biogene. - Moscova: Liceu.
↑ Yu.A. Ershov, V.A. Popkov, A.S. Berlyand, A.Z. Scrib. Chimie generală: chimie biofizică, chimia elementelor biogene. - Ediția 8, stereotip. - Moscova: „Școala superioară”, 2010.

Link -uri

Cinetică chimică și cataliză Prelegeri de A. A. Kubasov, Ph.D. dr., profesor asociat, Departamentul de chimie fizică, Facultatea de Chimie, Universitatea de Stat din Moscova.
Knorre D. G. , Emanuel N. M. Curs de cinetică chimică. Ediţia a IV-a, M .: Şcoala superioară, 1984. - 463 p.
V. I. Korobova, V. F. Ochkova „Cinetica chimică: Introducere cu Mathcad/Maple/MCS” M.: Hotline-Telecom, 2009.
G. S. Yablonsky, V. I. Bykov, A. N. Gorban, Kinetic models of catalitic reactions , Novosibirsk: Nauka (Siberian Branch), 1983.- 255 p.

Dicționare și enciclopedii	Mare catalană Rusă mare in jurul lumii Britannica (online) Universalis
În cataloagele bibliografice	GND : 4048655-2 J9U : 987007285072205171 LCCN : sh85022951 NKC : ph125038

Secțiuni de știința materialelor
Definiții de bază	Material Compus chimic fază Structura macrostructură microstructură Proprietăți chimic fizic mecanic funcţional dispersie
Direcții principale	știința metalelor metalurgie inginerie mecanică Ceramică ceramica tehnica Materiale polimerice Materiale de construcție Nanotehnologie știința materialelor spațiale Materiale biocompatibile
Aspecte generale	Tehnologie Caracterizare metode instrumentale de analiză Proiectare (calcularea proprietăților) Informații (baze de date)
Alte direcții importante	Cristalografie Știința fenomenelor de suprafață Tribologie
Științe conexe	Chimie chimie structurală Chimie Fizica analize fizico-chimice termodinamica cinetica chimie în stare solidă chimia polimerilor Mineralogie științe miniere Inginerie Nucleara Fizică fizica materiei condensate fizica polimerilor fizica materiei moi fizica stării solide