Criptocrom

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită la 8 iulie 2022; verificarea necesită 1 editare .
Criptocrom
Identificatori
SimbolCRY2  ; HCRY2; PHLL2
ID-uri externeOMIM:  603732 MGI :  1270859 HomoloGene :  56466 GeneCards : CRY2 Gene
Profilul expresiei ARN
Mai multe informatii
ortologii
VedereUmanMouse
Entrez140812953
AnsambluENSG00000121671ENSMUSG00000068742
UniProtQ49AN0Q9R194
RefSeq (ARNm)NM_001127457NM_001113333
RefSeq (proteină)NP_001120929NP_001106804
Locus (UCSC)Chr 11:
45,87 – 45,9 Mb
Chr 2:
92,4 – 92,43 Mb
Căutați în PubMed[unu][2]

Criptocromi ( greacă κρυπτός  - ascuns, greacă χρώμα  - culoare) - o clasă de proteine ​​sensibile la lumină ale plantelor și animalelor . Aceste proteine ​​permit celulelor să perceapă lumina albastră și ultravioletă .

Structura și varietatea criptocromurilor

Toate criptocromii trifoiului lui Tal ( Arabidopsis thaliana ) conțin un domeniu PHR mai aproape de capătul N-terminal (din engleza  photoliasa h omology r elated ), care îndeplinește o funcție fotosenzor și are un grad ridicat de omologie cu fotoliazele , enzime care poartă repararea ADN -ului dependentă de lumină . Există două buzunare în domeniul PHR care asigură legarea la cromofori : pterina (5,10-meteniltetrahidrofolat) este situată mai aproape de capătul N-terminal , iar flavina ( FAD ) este situată mai aproape de capătul C-terminal [1] . Genomul Arabidopsis conține trei gene care codifică criptocromi: AtCry1 și AtCry2 . Suprafața domeniului PHR al CRY1 și CRY2 este predominant încărcată negativ, ceea ce duce la incapacitatea acestor proteine ​​de a se lega de ADN și de a efectua repararea acestuia. CRY1/2 este cel care acționează ca fotoreceptori. Gena AtCry3 codifică o proteină aparținând clasei de criptocromi cry-DASH (din engleză D rosophila, A rabidopsis, S ynechocystis, H omo). Proteinele cry-DASH se pot lega atât de ADN-ul dublu catenar, cât și de ADN-ul monocatenar și, de asemenea, pot repara ADN-ul monocatenar care conține dimeri de ciclobutan-pirimidină . Cu toate acestea, implicarea proteinelor cry-DASH în fotorecepție nu este bine înțeleasă. Proteinele CRY1/2 au o parte C-terminală extinsă (CCT cu extensie C-terminală); proteina CRY3 este caracterizată printr-o alungire a capătului N-terminal. Partea C-terminală a proteinelor CRY1/2 este mai puțin conservată și este responsabilă pentru legarea criptocromului de parteneri și transducția semnalului . Această regiune are un domeniu DAS , care include o secvență de trei motive scurte: D QXVP, o secvențe cidic (acide) și bogate în serină (imbogățite cu serină).

Cinci gene care codifică criptocromi au fost găsite în genomul ferigii de păr Adiantum venerin ( Adiantum capillus-veneris ).

Fiziologia recepției luminii albastre prin criptocrom

Ciclul fotochimic al criptocromului

Criptocromii au o absorbție semnificativă în regiunile albastre (320–390 nm) și verzi (390–500 nm) ale spectrului luminii vizibile . Rolul antenei (cromofor de recoltare a luminii) în criptocromi este îndeplinit de pterina. Când pterina absoarbe o cantitate de lumină, excitația sa este transferată moleculei FAD, care joacă rolul unui „centru de reacție”. Punctul de pornire în ciclul de lucru al criptocromului este starea complet oxidată a FAD. Absorbția unui cuantum de lumină albastră duce la fotoreducerea cu un electron, rezultând formarea formei radicale semichinonice a FADH • . Donorul de electroni este o triadă de triptofani situată în imediata apropiere a FAD, sursa protonului fiind necunoscută [2] . FADH • forma criptocromului este activă, provocând un răspuns fiziologic la lumina albastră. Absorbția ulterioară a unui cuantum de lumină verde duce la al doilea act de fotoreducere cu un electron a semichinonei și formarea unei forme inactive, complet reduse de FADH - . În cursul relaxării întunericului, are loc oxidarea completă a FADH și are loc formarea formei inițiale oxidate FAD de criptocrom, adică. ciclul de lucru al criptocromului se închide.

Transducția semnalului criptocrom

Se presupune că efectorul în criptocrom este domeniul CCT. Acest lucru este indicat de studiile în care s-a demonstrat că supraexprimarea fragmentelor izolate din domeniul CCT al criptocromilor CRY1/2 a condus la fotomorfogeneză constitutivă [ 3] . În plus, se știe că mutațiile din domeniul CCT duc la inactivarea criptocromului CRY1 [4]

Se arată că domeniul CCT suferă o tranziție dependentă de lumină de la o stare ordonată la o stare dezordonată. În acest caz, are loc o interacțiune între domeniul CCT dezordonat al criptocromului și ligaza ubiquitin COP1 . O serie de date indică, totuși, că domeniul CCT dezordonat poate servi ca substrat pentru kinazele dependente de lumină . Se știe că CRY1/2 poate forma homodimeri, se presupune că capacitatea de dimerizare joacă un rol important în semnalizare.

CRY1 este localizat atât în ​​nucleu, cât și în citoplasmă , în timp ce rolul funcțional al acestor bazine nu a fost pe deplin elucidat [5] . CRY2 are o localizare nucleară.

Răspuns fiziologic

Răspunsul fiziologic al plantelor la lumina albastră este determinat de calitatea (lungimea de undă) și intensitatea acesteia.

Criptocromii joacă un rol cheie în fototropisme , înclinații de creștere direcționate. Iluminarea frunzelor cu lumină albastră duce la o creștere a deschiderii stomatelor . Lumina albastră provoacă, de asemenea, creșterea frunzelor, diferențierea cloroplastelor , deschiderea cotiledoanelor și îndreptarea vârfului lăstarilor [6] .

Studiile asupra diferitelor animale și plante au arătat că criptocromul joacă un rol cheie în ritmurile circadiene .

O serie de cercetători au emis ipoteza [8] că datorită criptocromului din retina ochilor, păsările pot „vedea” literalmente câmpul magnetic al Pământului .

Istoria evoluționistă

Criptocromii sunt proteine ​​extrem de vechi ( conservate evolutiv ): ele sunt destul de asemănătoare chiar și la speciile strâns înrudite.

Note

  1. Fiziologia plantelor / ed. I. P. Ermakova. - M .: „Academie”, 2007. - 640 p. — ISBN 978-5-7695-36-88-5 .
  2. Hongtao Liu, Dongping Zhong, Chengtao Lin În căutarea unui fotociclu al fotoreceptorilor criptocromi
  3. ^ Yang HQ, Wu YJ, Tang RH, Liu D., Liu Y., Cashmore AR. Terminațiile C ale criptocromilor Arabidopsis mediază un răspuns de lumină constitutiv  (engleză)  // Cell  : journal. - Cell Press , 2000. - Vol. 103 . - P. 815-827 . - doi : 10.1016/S0092-8674(00)00184-7 . — PMID 11114337 .
  4. Margaret Ahmad, Chentao Lin și Anthony R. Cashmore. Mutațiile dintr-un fotoreceptor de lumină albastră Arabidopsis afectează acumularea de antociani care răspunde la lumina albastră și inhibarea alungirii hipocotilului  // Plant  J. : jurnal. - 1995. - Vol. 8 , nr. 5 . - P. 653-658 . - doi : 10.1046/j.1365-313X.1995.08050653.x .
  5. Guosheng Wu și Edgar P. Spalding. Funcții separate pentru criptocromul nuclear și citoplasmatic 1 în timpul fotomorfogenezei răsadurilor de Arabidopsis  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2007. - Vol. 104 . - P. 18813-18818 . - doi : 10.1073/pnas.0705082104 .
  6. Medvedev S. S. Plant Physiology - Sankt Petersburg: BHV-Petersburg, 2013. - 512p. ISBN 978-5-9775-0716-5
  7. „Busola magnetică” găsită în ochii păsărilor . Mecanici populare . Data accesului: 30 decembrie 2019. Arhivat din original la 30 decembrie 2019.

Link -uri