În biochimie , afinitatea (de asemenea afinitatea de legare ) este o măsură a tendinței moleculelor de a se lega de alte molecule, de exemplu între partenerii de legare într - o interacțiune proteină - ligand : cu cât afinitatea este mai mare, cu atât este mai mare constanta de asociere Ka ( numită și constanta de legare).
Totuși, în prezent, în locul constantei de asociere , se folosește de obicei măsura inversă, constanta de disociere Kd : cu cât afinitatea proteinei pentru ligandul său este mai mare, cu atât constanta de disociere a complexului este mai mică. Pe exemplul formării/clivajului complexului enzimă-substrat [ES].
definițiile conform legii acțiunii masei sau constantele cinetice (constantele de viteză k) sunt enumerate aici:
constantă de asociere (constantă de legare) | ||
constanta de disociere | . |
În cinetica enzimatică , Km , constanta Michaelis , este uneori folosită ca măsură a afinității unei enzime pentru substratul său. În practică, aceasta are un anumit drept, dar teoretic, constanta de disociere a complexului ES K d și constanta Michaelis trebuie să fie strict distinse. Potrivit lui Briggs și Haldane, constanta Michaelis depinde și de numărul de modificări k 2 și se calculează după cum urmează:
.Derivarea de la K m la K d este posibilă numai dacă . Această ipoteză nu este potrivită în toate cazurile, dar a fost făcută inițial de Leonor Michaelis și Maud Menten pentru a deriva ecuația Michaelis-Menten .
Afinitatea poate fi determinată utilizând un test de legare a ligandului .