Proteină transmembranară

O proteină transmembranară  este o proteină membranară care pătrunde prin stratul dublu lipidic în care se află. Proteinele transmembranare sunt strâns ancorate în membrană de o clasă specială de lipide numită înveliș lipidic inelar . Multe dintre aceste proteine ​​îndeplinesc o funcție de transport, permițând unor substanțe specifice să traverseze membrana biologică pentru a pătrunde în celulă sau, dimpotrivă, împiedicându-le să părăsească aceasta.

Într-o soluție apoasă, proteinele transmembranare se lipesc și precipită. Extracția lor necesită utilizarea detergenților sau solvenților nepolari, deși unii dintre aceștia (având o structură de butoi beta ) pot fi extrași folosind agenți de denaturare . Toate proteinele transmembranare sunt proteine ​​integrale de membrană , dar nu toate proteinele integrale sunt transmembranare [1] .

Clasificare

După structură

Există două tipuri de proteine ​​transmembranare [2] : proteine ​​alfa-helix și proteine ​​​​beta-catenari (β-baril). Proteinele alfa-helical sunt situate pe membranele interioare ale celulelor bacteriene sau în membranele plasmatice ale celulelor eucariote, iar uneori în membranele exterioare ale bacteriilor [3] . Acesta este un grup foarte mare de proteine ​​transmembranare: la om, 27% din toate proteinele sunt proteine ​​membranare elicoidale alfa [4] . Butoaiele β se găsesc numai în membranele exterioare ale bacteriilor Gram-negative , în pereții bacteriilor Gram-pozitive și în membranele exterioare ale mitocondriilor și cloroplastelor . Toate butoaiele β transmembranare au o topologie similară, ceea ce poate indica originea lor evolutivă comună și un mecanism de pliere similar.

Topologie

Această clasificare se bazează pe poziția domeniilor N- și C-terminale și se aplică tuturor proteinelor membranare integrale. Tipurile I, II și III sunt proteine ​​care traversează membrana o singură dată, iar tipul IV sunt cele care traversează membrana de mai multe ori. Proteinele transmembranare de tip I au o secvență semnal N-terminală și sunt ancorate de membrana lipidică printr -o secvență de oprire a translocației , care este eliberată de translocon , astfel încât cele două porțiuni ale proteinei rămân ieșite pe părțile opuse ale membranei. Ele sunt aranjate în așa fel încât capătul lor N-terminal să fie direcționat în lumenul reticulului endoplasmatic în timpul sintezei și translocării lor (capul N-terminal va fi direcționat către spațiul extracelular dacă proteina matură este situată pe plasmalemă ). Proteinele de tip II și III sunt ancorate de o secvență de ancorare a semnalului , care nu este situată la capăt, ci în interiorul lanțului polipeptidic. Proteinele de tip II sunt direcționate în lumenul ER prin capătul lor C-terminal , iar proteinele de tip III prin capătul lor N-terminal. Tipul IV este subdivizat în IV-A, în care capătul N-terminal este direcționat către citosol, și IV-B, în care capătul N-terminal este direcționat către lumenul ER [5] . Proteinele de tip V sunt proteine ​​integrale care nu sunt transmembranare și sunt ancorate de membrana lipidică prin lipide legate covalent. Tipul VI include proteine ​​care au atât domenii transmembranare, cât și ancore lipidice [6] .

Note

  1. ↑ Steven R. Goodman. Biologie celulară medicală  (neopr.) . - Academic Press , 2008. - S. 37 -. — ISBN 978-0-12-370458-0 .
  2. ↑ Jin Xiong. Bioinformatica esentiala  (neopr.) . - Cambridge University Press , 2006. - S. 208 -. - ISBN 978-0-521-84098-9 .
  3. ↑ proteinele alfa-helicoidale din membranele exterioare includ Stannin și anumite lipoproteine ​​și altele
  4. ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R., Schiöth HB Cartografierea proteomului membranei umane: majoritatea proteinelor membranei umane pot fi clasificate în funcție de funcție și originea evolutivă  // BMC Biol  . : jurnal. - 2009. - Vol. 7 . - P. 50 . - doi : 10.1186/1741-7007-7-50 . — PMID 19678920 .
  5. ↑ Harvey Lodish etc.; Biologie celulară moleculară, ediția a șasea, p.546
  6. ↑ Nelson, DL și Cox, MM (2008). Principii de biochimie (ed. a 5-a, p. 377). New York, NY: W. H. Freeman and Company.