Structura terțiară (sau structura tridimensională [1] ) este structura spațială (inclusiv conformația ) a întregii molecule proteice sau a altei macromolecule constând dintr-un singur lanț [2] [3] .
Structura terțiară a unei proteine este modul în care un lanț polipeptidic este pliat în spațiu. După forma structurii terțiare, proteinele sunt împărțite în principal în globulare și fibrilare. Proteinele globulare au cel mai adesea o formă eliptică, iar proteinele fibrilare (filamentoase) sunt alungite (forma de tijă, fus).
Cu toate acestea, configurația structurii terțiare a proteinelor nu dă încă motive să se creadă că proteinele fibrilare au doar o structură β și cele α-helicoidale globulare. Există proteine fibrilare care au o structură secundară mai degrabă elicoială decât stratificată. De exemplu, α-keratina și paramiozina (proteina mușchiului obturator al moluștelor), tropomiozinele (proteinele mușchilor scheletici) sunt proteine fibrilare (au o formă de tijă), iar structura lor secundară este un α-helix; dimpotrivă, proteinele globulare pot conține un număr mare de structuri β.
Spiralizarea unui lanț polipeptidic linear își reduce dimensiunea de aproximativ 4 ori; iar ambalarea într-o structură terțiară o face de zeci de ori mai compactă decât lanțul original.
Structura terțiară este în mare măsură determinată de structura primară . Efortul de a prezice structura terțiară a unei proteine pe baza structurii sale primare este cunoscut ca problema de predicție a structurii proteinei . Mediul în care o proteină se pliază îi afectează în mod semnificativ forma finală, dar de obicei nu este luat în considerare direct de metodele actuale de predicție. Cele mai multe dintre aceste metode se bazează pe comparații cu structuri deja cunoscute și, astfel, iau în considerare influența mediului în mod indirect.
În stabilizarea structurii terțiare a proteinei sunt implicate:
Multe molecule de acid nucleic au, de asemenea, o structură terțiară ; în special, moleculele de ARNt au o structură terțiară universală [4] .