ARNt
ARN de transfer, ARNt [1] este un acid ribonucleic care asigură interacțiunea dintre aminoacid , ribozom și ARN mesager (ARNm) în timpul translației . Are o lungime tipică de 73 până la 93 de nucleotide și o dimensiune de aproximativ 5 nm. ARNt, fiind legat covalent de restul de aminoacid, este direct implicat în creșterea lanțului polipeptidic , atașându-se în mod specific la codonul ARNm și oferind conformarea complexului
necesar pentru formarea unei noi legături peptidice .
Fiecare aminoacid proteinogen dintr-o celulă are propriul său ARNt (unul sau mai multe).
Structura ARNt
Structura secundară a ARNt este de obicei vizualizată ca o frunză de trifoi cu patru brațe. ARNt-urile mai lungi au un al cincilea braț suplimentar scurt numit ac de păr variabil. În spațiul tridimensional, molecula de ARNt este pliată într-o structură în formă de L datorită impunerii coaxiale a elicelor, ceea ce permite ARNt să se potrivească în situsul P și site-ul A al ribozomilor [2] . Lungimea brațelor și diametrul buclelor din pliul secundar al moleculei de ARNt variază de la specie la specie [2] [3] . Principalele componente ale moleculei de ARNt sunt următoarele structuri și grupuri funcționale:
- gruparea fosfat de capăt 5'. Majoritatea ARNt-urilor poartă un reziduu guanilat (fG) la capătul 5’.
- Brațul acceptor cu tulpină acceptor și coada CCA. Tulpina acceptor este formată din două părți terminale conectate complementare ale moleculei de ARNt, este formată din 7-9 perechi de baze. Tulpina acceptor poate conține perechi de baze altele decât perechile de baze Watson-Crick canonice, cum ar fi o pereche AG. Capătul 3’ al brațului acceptor este oarecum mai lung, formează o regiune monocatenară, care se termină cu o secvență CCA cu o grupare OH liberă . Aminoacil-ARNt sintetaza atașează aminoacidul transportat în acest scop . Aminoacidul încărcat pe ARNt de către aminoacil-ARNt sintetaza este legat covalent de gruparea 3’-hidroxil a ultimei adenozine. Secvența CCA terminală este importantă pentru recunoașterea ARNt de către enzime și translație [2] [4] [5] [6] [7] [8] . La unele procariote, secvența CCA este prezentă în secvența genei; cu toate acestea, în marea majoritate a cazurilor, secvența terminală CCA este adăugată în timpul procesării ARNt și, prin urmare, este absentă din gena ARNt [9] .
- Brațul D are o tulpină lungă de 4 până la 6 perechi de baze, care se termină într-o buclă care conține adesea dihidrouridină [2]
- Brațul anticodon are o tulpină lungă de 5 bp, la capătul căreia se află o buclă cu un anticodon [2] .
- Brațul TΨC are o tulpină lungă de 4-5 bp, iar o buclă la capătul brațului conține de obicei ribotimidină T și pseudouridină Ψ [2] .
Brațele D și TΨC asigură interacțiuni importante în plierea moleculelor de ARNt; brațul TΨC este implicat în interacțiunea cu ARNr-ul subunității mari a ribozomului.
procesarea ARNt
ARNt - urile sunt sintetizate de ARN polimeraza convențională în cazul procariotelor și de ARN polimeraza III în cazul eucariotelor . Transcrierile genelor ARNt sunt supuse procesării în mai multe etape , ceea ce duce în cele din urmă la formarea unei structuri spațiale tipice ARNt . Procesarea ARNt include 5 pași cheie [10] :
- îndepărtarea secvenţei de nucleotide lider 5';
- îndepărtarea secvenței 3’-terminale;
- adăugarea unei secvenţe CCA la capătul 3';
- excizia intronilor (la eucariote și arhei );
- modificări ale nucleotidelor individuale.
La finalizarea maturării, ARNt-urile eucariote trebuie transferate în citoplasmă , unde participă la biosinteza proteinelor. Transportul ARNt se efectuează de-a lungul unei căi dependente de Ran - cu participarea factorului de transport exportin t ( Los1 în drojdie ), care recunoaște structura secundară și terțiară caracteristică a ARNt matur: secțiuni scurte dublu catenare și procesate corect 5'- și capete 3'. Acest mecanism asigură că numai ARNt-urile mature sunt exportate din nucleu. Probabil, exportina 5 poate fi o proteină auxiliară capabilă să transporte tARN prin porii nucleari împreună cu exportina t [11] .
Vezi și
Note
- ↑ Ribozomul ar putea fi o punte între viața precelulară și cea celulară . Consultat la 1 martie 2015. Arhivat din original la 1 martie 2015. (nedefinit)
- ↑ 1 2 3 4 5 6 Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (iulie 2013). „Structura terțiară a ARNt-ului selenocisteinei bacteriene” . Cercetarea acizilor nucleici . 41 (13): 6729-6738. doi : 10.1093/nar/ gkt321 . PMC 3711452 . PMID 23649835 .
- ↑ Goodenbour JM, Pan T (29 octombrie 2006). „Diversitatea genelor ARNt la eucariote” . Cercetarea acizilor nucleici . 34 (21): 6137-6146. doi : 10.1093/nar/ gkl725 . PMC 1693877 . PMID 17088292 .
- ↑ Jahn M, Rogers MJ, Söll D (iulie 1991). „Nucleotidele tulpini anticodon și acceptoare din ARNt (Gln) sunt elemente majore de recunoaștere pentru glutaminil-ARNt sintetaza de E. coli.” natura . 352 (6332): 258-260. Bibcode : 1991Natur.352..258J . DOI : 10.1038/352258a0 . PMID 1857423 .
- ↑ O.-Ya. L. Beish. Biologie medicală. - Vitebsk: Urajay, 2000. - S. 22.
- ↑ Ibba M, Soll D (iunie 2000). „Sinteza aminoacil-ARNt”. Revizuirea anuală a biochimiei . 69 (1): 617-650. DOI : 10.1146/annurev.biochem.69.1.617 . PMID 10966471 .
- ↑ Sprinzl M, Cramer F (1979). „Sfârșitul -CCA al ARNt și rolul său în biosinteza proteinelor”. Progrese în cercetarea acidului nucleic și biologie moleculară . 22 :1-69. DOI : 10.1016/s0079-6603(08)60798-9 . ISBN 978-0-12-540022-0 . PMID 392600 .
- ↑ Green R, Noller HF (1997). Ribozomi și translație . Revizuirea anuală a biochimiei . 66 : 679-716. DOI : 10.1146/annurev.biochem.66.1.679 . PMID 9242921 .
- ↑ Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J și colab. (septembrie 1990). „Izolarea unui mutant sensibil la temperatură cu o nucleotidiltransferază ARNt modificată și clonarea genei care codifică nucleotidiltransferaza ARNt în drojdia Saccharomyces cerevisiae.” Jurnalul de chimie biologică . 265 (27): 16216-16220. DOI : 10.1016/S0021-9258(17)46210-7 . PMID2204621 . _
- ↑ Hopper AK, Phizicky EM tRNA transfers to the limelight // Genes Dev.. - 2003. - Vol. 17 , nr. 2 . - S. 162-180 . - doi : 10.1101/gad.1049103 . — PMID 12533506 . Arhivat din original pe 19 septembrie 2017.
- ↑ Köhler A., Hurt E. Exportarea ARN din nucleu în citoplasmă // Nat. Rev. Mol. Cell Biol .. - 2007. - T. 8 , nr. 10 . - S. 761-773 . - doi : 10.1038/nrm2255 . — PMID 17786152 .
Link -uri
Dicționare și enciclopedii |
|
---|
În cataloagele bibliografice |
|
---|
Traducere în bacterii |
---|
|
- Un site
- R-site
- E-site
- Canal pentru ARNm
- Canal de ieșire al polipeptidei
- Centrul GTPase
|
|
subunitatea 30S | |
---|
subunitatea 50S | |
---|
Iniţiere |
- codonul de pornire
- ARNt inițiator
- Shine-Dalgarno
- IF-1
- IF-2
- IF-3
- Scăderea peptidil-ARNt
|
|
---|
Elongaţie |
- Cod genetic
- EF Tu
- EF-T-uri
- EF-G
- LepA(EF4)
- EF-P
- Decodare
- Site-uri hibride
- Reacția peptidil transferază
- Translocarea
|
|
---|
Încetarea | |
---|
Reciclare | |
---|
Antibiotice | |
---|