Fosfoglicerat kinaza
| Fosfoglicerat kinaza | |
|---|---|
| Identificatori | |
| Cod KF | 2.7.2.3 |
| numar CAS | 9001-83-6 |
| Baze de date de enzime | |
| IntEnz | Vedere IntEnz |
| BRENDA | intrare BRENDA |
| ExPASy | Vedere NiceZyme |
| MetaCyc | cale metabolică |
| KEGG | intrare KEGG |
| PRIAM | profil |
| Structuri PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontologie genetică | AmiGO • EGO |
| Căutare | |
| PMC | articole |
| PubMed | articole |
| NCBI | proteine NCBI |
| CAS | 9001-83-6 |
| Fișiere media la Wikimedia Commons | |
Fosfoglicerat kinaza , sau FGK , este o enzimă care catalizează transferul reversibil al unei grupări fosfat de la acidul 1,3-bisfosfogliceric la ADP , ducând la formarea de 3-fosfoglicerat și ATP . FHA este o enzimă importantă în procesul de glicoliză (pasul 7). Ca parte a gluconeogenezei , FHA catalizează reacția inversă, ducând la formarea de ADP și 1,3-bisfosfoglicerat.
Două izoenzime ale acestei proteine au fost găsite la om: FGK1 și FGK2. Au secvențe de aminoacizi similare (identitate 87-88%), dar sunt localizate în țesuturi diferite. FGK2 este codificat de o genă autozomală și este exprimat în celulele spermatogenetice . FGK1 este codificat pe cromozomul X și este exprimat în toate celulele [1] .
Funcția
FHA este prezent în toate organismele vii și este una dintre cele două enzime producătoare de ATP în procesul de glicoliză. În gluconeogeneză, FHA catalizează reacția inversă. În condiții biochimice standard, se preferă glicoliza [2] .
Ca parte a ciclului Calvin , FHA fosforilează 3-fosfogliceratul, ducând la formarea de 1,3-bisfosfoglicerat și ADP, care face parte din reacția de regenerare a ribulozei-1,5-bisfosfat .
Această proteină inhibă angiogeneza și creșterea tumorii și este, de asemenea, implicată în replicarea și repararea ADN -ului în celulele de mamifere [3] .
Izoenzima FGK2, exprimată numai în timpul spermatogenezei, joacă un rol important în funcția spermatozoizilor la șoareci [4] .
Note
- ↑ Chiarelli LR, Morera SM, Bianchi P., Fermo E., Zanella A., Galizzi A., Valentini G. Molecular insights on pathogenic effects of mutations causing phosphoglycerate kinaze deficiency // PLOS ONE : journal . - 2012. - Vol. 7 , nr. 2 . — P.e32065 . - doi : 10.1371/journal.pone.0032065 . — PMID 22348148 .
- ↑ Watson HC, Walker NP, Shaw PJ, Bryant TN, Wendell PL, Fothergill LA, Perkins RE, Conroy SC, Dobson MJ, Tuite MF Secvența și structura fosfoglicerat kinazei de drojdie // Jurnalul EMBO : jurnal. - 1982. - Vol. 1 , nr. 12 . - P. 1635-1640 . — PMID 6765200 .
- ↑ Lay AJ, Jiang XM, Kisker O., Flynn E., Underwood A., Condron R., Hogg PJ Fosfoglicerat kinaza acționează în angiogeneza tumorală ca disulfur reductază // Nature : journal. - 2000. - decembrie ( vol. 408 , nr. 6814 ). - P. 869-873 . - doi : 10.1038/35048596 . — PMID 11130727 .
- ↑ Danshina PV, Geyer CB, Dai Q., Goulding EH, Willis WD, Kitto GB, McCarrey JR, Eddy EM, O'Brien DA Fosfoglicerat kinaza 2 (PGK2) este esențială pentru funcția spermatozoizilor și fertilitatea masculină la șoareci // Biologia reproducerii : jurnal. - 2010. - ianuarie ( vol. 82 , nr. 1 ). - P. 136-145 . - doi : 10.1095/biolreprod.109.079699 . — PMID 19759366 . Arhivat din original pe 23 septembrie 2015.
 Dicționare și enciclopedii |
|---|