Citocromul f

Citocromul f
Citocromul f din Spinacia oleracea (jos) reduce plastocianina (sus). Afișate cu albastru în centru sunt cele două elice alfa, în dreapta este sandvișul beta. Cireșul deschis prezintă un atom de cupru . Domeniul transmembranar al citocromului f nu este prezentat.
Identificatori
Simbol	Apocytochr_F_C
Pfam	PF01333
Clanul Pfam	CL0105
InterPro	IPR002325
PROZITA	PDOC00169
SCOP	1ctm
SUPERFAMILIE	1ctm
TCDB	3.D.3
Superfamilie OPM	345
proteina OPM	3h1j
Structuri proteice disponibile
Pfam	structurilor
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	Model 3D

Citocromul f este cea mai mare subunitate a complexului citocrom b6 /f ( plastochinonă - plastocianin reductază ) cod CF 1.10.99.1 . În structura și funcțiile sale, complexul citocrom b 6 /f este similar cu complexul citocrom b / c 1 al mitocondriilor și bacteriilor violete . Citocromul f joacă un rol similar cu citocromul c 1 în ciuda diferențelor lor în structura secundară [1] .

Pentru prima dată, structura terțiară a citocromului f a fost determinată după izolarea acestuia din Brassica rapa [2] . Partea luminală a citocromului f constă din două domenii structurale : mic și mare. Cel mic este situat deasupra celui mare, care, la rândul său, este atașat de ancora de membrană, care constă dintr-un α-helix lung. Domeniul mare constă dintr-un sandwich beta antiparalel și o peptidă scurtă de legare a hemului care formează o structură cu trei straturi. Domeniul mic este situat între lanțurile beta F și G ale domeniului mare și constă în întregime din structuri beta. Domeniul mare de legare a hemului este similar în structura sa terțiară cu domeniul III al fibronectinei proteinei animale . Hemul este ancorat între două elice alfa scurte la capătul N-terminal al citocromului f. În mod neobișnuit, capătul N-terminal al citocromului servește ca ligand pentru fierul hem [3] . În cadrul celui de-al doilea lanț alfa este un motiv structural caracteristic citocromului c , CxxCH (reziduuri 21-25), care este legat covalent de hem printr-o legătură tioeter prin Cys - 21 și Cys -24. Pe lângă cei patru azoti din inelele hem pirol , fierul este stabilizat de His -25 și gruparea alfa-amino liberă Tyr - 1 din primul lanț alfa [2] . În interiorul citocromului f există un număr semnificativ de molecule de apă care pot funcționa ca sistem conducător pentru proton [2] . Lanțul de molecule de apă pare a fi o proprietate conservatoare a tuturor citocromilor f.

Galerie

Note

↑ Prince RC, George GN Cytochrome f a dezvăluit // Trends Biochem . sci. : jurnal. - 1995. - iunie ( vol. 20 , nr. 6 ). - P. 217-218 . - doi : 10.1016/S0968-0004(00)89018-0 . — PMID 7631417 .
↑ 1 2 3 Martinez SE, Huang D., Ponomarev M., Cramer WA, Smith JL Centrul heme redox al citocromului f cloroplast este legat de un lanț de cinci apă îngropat // Protein Sci . : jurnal. - 1996. - Iunie ( vol. 5 , nr. 6 ). - P. 1081-1092 . - doi : 10.1002/pro.5560050610 . — PMID 8762139 .
↑ Sergio E Martinez, Deru Huang, Andrzej Szczepaniak, William A Cramer, Janet L Smith. Structura cristalină a citocromului cloroplast dezvăluie un nou pliu citocrom și o ligatură neașteptată a hemului (engleză) : jurnal. - 1994. - Februarie ( vol. 2 , nr. 2 ). - P. 95-105 . - doi : 10.1016/S0969-2126(00)00012-5 .

Lectură suplimentară

Bendall, DS Povestea neterminată a citocromului f // Droguri. - Adis International , 2004. - Vol. 80 , nr. 1-3 . - P. 265-276 . - doi : 10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9 . — PMID 16328825 .
Cramer, WA, Martinez, SE, Huang, D., Tae, GS, Everly, RM, Heymann, JB, Cheng, RH, Baker, TS și Smith, JL Aspecte structurale ale complexului citocrom b6f ; structura domeniului lumen-side al citocromului f (engleză) // J. Bioenerg. Biomembr. : jurnal. - 1994. - Vol. 26 , nr. 1 . - P. 31-47 . - doi : 10.1007/BF00763218 . — PMID 8027021 .

Link -uri

MeSH Citocrom+f

Acest articol folosește text din domeniul public al Pfam și InterPro IPR002325