Metaloproteinaza matricei 2

PDB este desenat pe baza 1ck7.

Structuri disponibile

Căutare ortolog: PDBe , RCSB

Lista ID-urilor PDB
1CK7 , 1CXW , 1EAK , 1GEN , 1GXD , 1HOV , 1J7M , 1KS0 , 1QIB , 1RTG , 3AYU

Identificatori

Simbol

MMP2 ; CLG4; CLG4A; MMP II; MONA; TBE-1

ID-uri externe

OMIM: 120360 MGI : 97009 HomoloGene : 3329 ChEMBL : 333 GeneCards : MMP2 Gene

numărul CE

3.4.24.24

ontologie genetică
Funcţie	• activitate metaloendopeptidază • activitatea endopeptidazei de tip serină • legarea de proteine • legarea ionilor de zinc
componenta celulara	• regiune extracelulară • matrice extracelulară proteică • spaţiu extracelular • nucleu • mitocondrie • membrană plasmatică • sarcomer
proces biologic	• angiogeneza • răspuns la hipoxie • maturarea vaselor de sânge • osificare intramembranoasă • proteoliza • implantare embrionară • dezasamblarea matricei extracelulare • organizarea matricei extracelulare • proces catabolic al colagenului • proces metabolic al proteinelor celulare • morfogeneza feței • formarea trabeculelor osoase • răspunsul celular la stimulul de aminoacizi
Surse: Amigo / QuickGO

Profilul expresiei ARN

Mai multe informatii

ortologii

Vedere

Uman

Mouse

Entrez

RefSeq (ARNm)

RefSeq (proteină)

Locus (UCSC)

Chr 16:
55,42 – 55,54 Mb

Chr 8:
92,83 – 92,85 Mb

Căutați în PubMed

[unu]

[2]

Metaloproteinaza matricei 2 (MMP2, MMP-2; gelatinaza A) este una dintre proteinazele matricei extracelulare umane codificate de gena MMP2 pe cromozomul 16 .

MMP2 este activ în mod specific asupra colagenului IV , o componentă majoră a membranelor bazale .

Semnificație clinică

Mutațiile din gena MMP2 sunt asociate cu sindromul Torg-Winchester ( OMIM 259600 ). [unu]

Niveluri crescute de MMP2 au fost raportate în unele, dar nu în toate, studiile [2] ale corneei în keratoconus . În această boală, se presupune un dezechilibru al metaloproteinazelor matriceale cu inhibitorii lor . În special, keratocitele stromale de la pacienții cu keratoconus într-un studiu au arătat o secreție crescută de MMP2 fără o creștere corespunzătoare a TIMP . [3]

Interacțiuni cu proteine

A fost descrisă capacitatea MMP2 de a interacționa cu THBS2 , [4] TIMP2 , [5] [6] [7] [8] trombospondină 1 , [4] CCL7 [9] și TIMP4 . [7] [8]

Vezi și

MMP9 , "gelatinaza B"

Note

↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. O nouă mutație homozigotă MMP2 într-o familie cu sindrom Winchester // Genetică : jurnal. — Societatea de Genetică din America, 2006. - Vol. 69 , nr. 3 . - P. 271-276 . - doi : 10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x . — PMID 16542393 .
↑ Proteinaze colagenolitice în keratoconus. Mackiewicz Z, Määttä M, Stenman M, Konttinen L, Tervo T, Konttinen YT. Cornee. 2006 iunie;25(5):603-10. Eroare în: Cornee. iunie 2006; 25(6):760. PMID 16783151
↑ Keratoconus: activarea metaloproteinazei-2 a matricei și modularea TIMP. Smith VA, Matthews FJ, Majid MA, Cook SD. Biochim Biophys Acta. 2006 Apr;1762(4):431-9. Epub 2006 Feb 17. PMID 16516444
↑ 1 2 Bein, K; Simons M. Repetările trombospondinei de tip 1 interacționează cu metaloproteinaza matricei 2. Reglarea activității metaloproteinazei // J. Biol. Chim. : jurnal. — STATELE UNITE, 2000 . — octombrie ( vol. 275 , nr. 41 ). - P. 32167-32173 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M003834200 . — PMID 10900205 .
↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Perspectivă structurală în formarea complexă a metaloproteinazei matricei latente 2 cu inhibitor tisular al metaloproteinazei 2 (engleză) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Statele Unite ale Americii, 2002 . - Mai ( vol. 99 , nr. 11 ). - P. 7414-7419 . — ISSN 0027-8424 . - doi : 10.1073/pnas.102185399 . — PMID 12032297 .
↑ Per total, CM; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Interacțiunile domeniului în complexul de activare a gelatinazei A.TIMP-2.MT1-MMP. Ectodomeniul formei de 44 kDa a metaloproteinazei matricei de tip 1 membranar nu modulează activarea gelatinazei A // J. Biol. Chim. : jurnal. — STATELE UNITE, 2000 . —Decembrie ( vol. 275 , nr. 50 ). - P. 39497-39506 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M005932200 . — PMID 10991943 .
↑ 12 Bigg, H.F .; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Legarea specifică, cu afinitate ridicată a inhibitorului tisular al metaloproteinazelor-4 (TIMP-4) la domeniul COOH-terminal asemănător hemopexinei al gelatinazei umane A. TIMP -4 leagă progelatinaza A și domeniul COOH-terminal într-o manieră similară cu TIMP-2 // J. Biol. Chim. : jurnal. — STATELE UNITE, 1997 . - iunie ( vol. 272 , nr. 24 ). - P. 15496-15500 . — ISSN 0021-9258 . — PMID 9182583 .
↑ 1 2 Kai, Heidi ST; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilizarea unui nou sistem recombinant de exprimare a proteinei de fuziune a mioglobinei pentru a caracteriza inhibitorul tisular al metaloproteinazei (TIMP)-4 și TIMP-2 Domeniul C-terminal și cozile prin mutageneză. Importanța reziduurilor acide în legarea domeniului C a hemopexinei MMP-2 // J. Biol. Chim. : jurnal. — Statele Unite ale Americii, 2002 . —Decembrie ( vol. 277 , nr. 50 ). - P. 48696-48707 . — ISSN 0021-9258 . - doi : 10.1074/jbc.M209177200 . — PMID 12374789 .
↑ McQuibban, G.A.; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflamație umezită de gelatinază A clivage of monocyte chemoattractant protein-3 // Science : journal. — STATELE UNITE, 2000 . — August ( vol. 289 , nr. 5482 ). - P. 1202-1206 . — ISSN 0036-8075 . — PMID 10947989 .