Myxococcus xanthus

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 29 mai 2020; verificările necesită 2 modificări .
Myxococcus xanthus
clasificare stiintifica
Domeniu:bacteriiTip de:ProteobacteriiClasă:Proteobacteria DeltaOrdin:MixococaliFamilie:MyxococcaceaeGen:MixococVedere:Myxococcus xanthus
Denumire științifică internațională
Myxococcus xanthus Beebe 1941

Myxococcus xanthus  (lat.)  este o specie de bacterii din ordinul Myxococcales , care se găsește în stratul superior al solului. Se hrănesc cu materia organică din sol, precum și cu alte microorganisme prin secreția de enzime hidrolitice și substanțe antimicrobiene. În prezența unui număr mare de nutrienți, se formează colonii de co-hrănire . Celulele care formează o colonie se deplasează către o potențială victimă (o colonie a altei specii), recunoscând modificări ale proprietăților elastice și mecanice ale suprafeței cauzate de activitatea vitală a coloniei victimă. Urmează mediul victimei și digestia acesteia. Ca răspuns la o scădere a cantității de nutrienți din mediu, masa nestructurată a celulelor vegetative Myxococcus xanthus este reorganizată în spori, care sunt un instrument pentru supraviețuirea condițiilor nefavorabile.

Proprietăți biologice

Myxococcus xanthus  sunt chemoorganotrofi , aerobi stricti . Au celule vegetative cu capete subtiri si formeaza microchisturi sferice sau ovale . Celulele Myxococcus sunt tije care se mișcă prin alunecare.

Mișcare

Celulele M. xanthus se deplasează în două moduri: 1) individual (A-motilitate), 2) în grupuri (S-motilitate). A-motilitatea se realizeaza gratie mucusului secretat dupa principiul reactiv, din structurile Nls, omoloage cu cele ale unor cianobacterii care realizeaza acest tip de miscare. S-motilitatea este asigurată prin contracția pili de tip 4 ( Tfp). Acestea sunt structuri polare, reprezentate în principal la un pol al celulei. Celulele se deplasează de-a lungul substratului, oprindu-se periodic și schimbând direcția de mișcare în sens opus. Se presupune că în momentul opririi are loc degradarea pili la un pol și sinteza pili la celălalt de novo. Mișcarea dependentă de Tfp se bazează pe două evenimente consecutive: sinteza pili și atașarea pili la fibrilele polizaharide ale glicocortexului unei celule învecinate, după care începe mișcarea articulară (S pentru social) [1] .

Spormann și Kaiser au descoperit proteina MglA care controlează comutarea tiparelor de mișcare de la un pol la altul. S-a demonstrat că mutanții care produc cantități reduse de MglA au o rată crescută a acestei schimbări. În plus, controlul comutării este efectuat de sistemul Frz. Constă din FrzCD, o proteină care leagă metil; FrzE, histidin protein kinaza; FrzA, FrzB — proteine ​​adaptoare; FrzF, metiltransferaze; FrzG, metilesteraze. Mutanții cu sistemul Frz dezactivat au un număr crescut de comutatoare.

semnal C | | FruA ------------- FruA-P | | FrzF FrzCD ------------------ FrzCD-CH3 ------\----- FrzE FrzG | | MglA

Formarea unui corp roditor în condiții de înfometare  este un proces complex care aparține categoriei celor strâns dependenți. În stadiile incipiente ale formării agregării, factorul A joacă un rol principal, apoi factorul C. Semnalul C devine important la 3 ore de post. La concentrații scăzute de C, semnalul provoacă alunecarea celulelor: ele încep să se miște într-o direcție. Concentrațiile mai mari induc formarea corpului fructului și sporularea . Formarea corpurilor de fructe include mai multe etape: alunecarea celulelor, formarea agregatelor celulare, formarea corpurilor de fructe, transformarea celulelor vegetative din partea centrală a corpurilor de fructe în spori.

Semnalul C, care acționează asupra sistemului Frz, accelerează mișcarea celulelor și reduce frecvența de comutare, ceea ce face posibilă formarea agregatelor celulare. În timpul mișcării S, celulele sunt conectate între ele, formând lanțuri. Dacă una dintre celulele lanțului schimbă direcția de mișcare, atunci întregul lanț este distrus [2] .

Gena csgA este responsabilă pentru sinteza semnalului C. Mutanții pentru această genă nu sunt capabili să formeze corpi fructiferi. Abilitatea este restabilită atunci când este co-dezvoltată cu o tulpină de tip sălbatic . Proteina CsgA există în două forme: o proteină de 25 kD de lungime completă (p25) omoloagă alcool dehidrogenazei cu lanț scurt și o proteină de 17 kD (p17). Ambele proteine ​​sunt asociate cu membrana exterioară. P17 este secțiunea de capăt a p25. P17 recombinant lipsit de situsul N-terminal responsabil pentru legarea NAD+ are activitate de semnalizare C. Aceste date demonstrează că activitatea proteinei nu este asociată cu activitatea alcool-dehidrogenazei [3] [4] .

Note

  1. ↑ Lotte Søgaard-Andersen. „Polaritatea celulară, semnalizarea intercelulară și mișcările celulare morfogenetice în Myxococcus xanthus”. Opinia curentă în microbiologie, 2004, voi. 7, p. 587-593.
  2. ↑ Lars Jelsbak, Lotte Søgaard-Andersen. „Formarea modelului de către un morfogen asociat suprafeței celulare în Myxococcus xanthus”. Proc. Natl. Acad. sci. SUA, 2001, voi. 99, p. 2032-2037.
  3. ↑ Sune Lobedanz, Lotte Søgaard-Andersen. „Identificarea semnalului C, un morfogen dependent de contact care coordonează răspunsurile multiple de dezvoltare în Myxococcus xanthus”. Gene și dezvoltare, 2003, voi. 17, p. 2151-2161.
  4. ↑ Thomas Kruse, Sune Lobedanz, Nils Berthelsen, Lotte Søgaard-Andersen. „C-semnal: un morfogen asociat suprafeței celulare care induce și coordonează morfogeneza și sporularea organismului fructifer multicelular în Myxococcus xanthus”. Microbiologie moleculară, 2001, voi. 40, p. 156.

Literatură