Glicozil hidrolaze

Glicozil hidrolazele (sau glicozidazele ) catalizează hidroliza legăturilor glicozidice din moleculele de carbohidrați , rezultând două molecule de carbohidrați mai mici. Aceste enzime se găsesc în celulele aproape tuturor organismelor vii . Glicozidazele îndeplinesc multe funcții diverse : degradarea biomasei (de exemplu, celuloză și hemiceluloză ), participarea la apărarea antibacteriană a organismului (de exemplu, lizozima ), dezvoltarea patogenezei (de exemplu, neuraminidaza virală ), biosinteza celulară (de exemplu, manozidaze implicate în maturarea glicoproteinelor N - glicozilate ). Glicozidazele împreună cu glicoziltransferazele formează baza aparatului biologic pentru sinteza și distrugerea legăturilor glicozidice.

Clasificare

Glicozil hidrolazele sunt grupate în EC 3.2.1 ca enzime care catalizează hidroliza O- sau S - glicozidelor . Toate glicozidazele au numere EC 3.2.1.x, în timp ce x poate fi de la 1 la 165, în funcție de specificitatea substratului enzimei. Pe baza mecanismului molecular al reacției glicozidazei catalizate de acestea, acestea pot fi împărțite în două grupe. Reprezentanții unuia dintre ei inversează (inversează), iar celălalt - rețin (rețin) prin dublă inversare configurația anomerică a substratului în produsul reacției de hidroliză [1] . Glicozil hidrolazele pot fi, de asemenea, clasificate ca exo- sau endo-acționând, în funcție de faptul dacă acţionează respectiv asupra reziduului de monozaharidă terminal sau intern din lanțul de carbohidrați. Clasificările mai recente ale glicozil hidrolazelor se bazează pe compararea secvențelor lor de aminoacizi. Astfel de clasificări sunt foarte predictive pentru posibilele activități biochimice ale enzimelor neexplorate cu secvențe nou identificate. Pentru prima dată, în 1991 a fost propusă clasificarea tuturor secvențelor de glicozidaze cunoscute la acel moment [2] . S-a propus ca proteinele strâns înrudite să fie grupate în familii. Ulterior, familiile înrudite evolutiv au început să se unească la un nivel ierarhic superior în clanuri [3] . O astfel de clasificare pe două niveluri este disponibilă în prezent pe site- ul web CAZy:

Studii recente au făcut posibilă, pe baza unei clasificări pe două niveluri, crearea unei clasificări ( ierarhice ) pe mai multe niveluri a glicozil hidrolazelor și a omologilor acestora [4] [5] :

Nomenclatură

Cele mai multe glicozil hidrolaze sunt denumite după substratul lor principal. Alături de aceste denumiri, sunt adesea folosite și denumirile date de reziduul de carbohidrați care urmează să fie desprins. Nume banale sunt folosite pentru un număr de glicozil hidrolaze. Mai jos, de exemplu, sunt denumirile unor glicozidaze și numerele K. F. corespunzătoare:

• 4-α-glucanotransferaza ( C.F.2.4.1.25 )
• α-amilaza ( C.F.3.2.1.1 )
• β-amilază ( E.F. 3.2.1.2 )
• glucoamilaza ( C.F.3.2.1.3 )
• celulaza ( C.F.3.2.1.4 )
• β-xilanază ( C.F.3.2.1.8 )
• izomaltaza ( C.F.3.2.1.10 )
• chitinaza ( C.F.3.2.1.14 )
• lizozim sau muramidaza ( C.F.3.2.1.17 )
• neuraminidaza ( C.F.3.2.1.18 )
• α-glucozidază acidă sau maltază ( C.F.3.2.1.20 )
• β-glucozidaza ( C.F.3.2.1.21 )
• α-galactozidază sau melibaza ( K.F.3.2.1.22 )
• β-galactozidază sau lactază ( C.F.3.2.1.23 )
• α-manozidază ( C.F.3.2.1.24 )
• β-fructozidază sau zaharază sau invertază ( C.F.3.2.1.26 )
• trehalază ( C.F.3.2.1.28 )
• β-glucuronidază ( C.F.3.2.1.31 )
• amil-α-1,6-glucozidază ( E.F. 3.2.1.33 )
• hialuronidază ( K.F.3.2.1.35 )
• hialuronidază ( K.F.3.2.1.36 )
• pullunaza ( C.F.3.2.1.41 )
• glucocerebrozidază ( C.F.3.2.1.45 )
• galactosilceramidaza ( C.F.3.2.1.46 )
• zaharază ( C.F.3.2.1.48 )
• α-N-acetilgalactosaminidaza ( C.F.3.2.1.49 )
• α-N-acetilglucozaminidaza ( E.F.3.2.1.50 )
• α-L- fucozidază ( C.F.3.2.1.51 )
• hexoamimidaza ( C.F.3.2.1.52 )
• 1,2-α-L- fucozidază ( K.F.3.2.1.63 )
• α-L-iduronidază ( C.F.3.2.1.76 )
• 6-fosfo-β-galactozidază ( E.F. 3.2.1.85 )
• 6-fosfo-β-glucozidază ( E.F. 3.2.1.86 )
• endo-alfa-N-acetilgalactosaminidaza ( E.F.3.2.1.97 )
• strictozidin-β-glucozidază ( C.F.3.2.1.105 )
• lactază ( C.F.3.2.1.108 )
• 1,3-α-L- fucozidază ( C.F.3.2.1.111 )
• 2-deoxiglucozidază ( E.F. 3.2.1.112 )
• 1,6-α-L- fucozidază ( C.F.3.2.1.127 )
• α-glucuronidază ( C.F.3.2.1.139 )
• tioglucozidaza sau mirozinaza ( K.F.3.2.1.147 )
• β-primeverozidază ( C.F.3.2.1.149 )
• 1,6-α-D-manozidază ( C.F.3.2.1.163 )

Note

1. ↑ Sinnott, M. L. Chem. Rev. 1990, 90 , 1171-1202.
2. ↑ Henrissat, B. Biochem. J. 1991, 280 , 309-316.
3. ↑ Henrissat, B., Bairoch, A. Biochem. J. 1996, 316 , 695-696.
4. ↑ Naumoff, DG Proceedings of the Fifth International Conference on Bioinformatics of Genome Regulation and Structure. 2006, 1 , 294-298. . Consultat la 17 ianuarie 2007. Arhivat din original pe 7 octombrie 2006. (nedefinit)
5. ↑ Naumov D.G. Biochimie. 2011, 76 , 764–780. . Preluat la 9 iunie 2011. Arhivat din original la 31 decembrie 2013. (nedefinit)