Transloconul [2] este un complex mare de canale proteice care asigură transportul proteinelor prin membrana lipidică [3] . În legătură cu eucariote, acest termen este folosit pentru a se referi la un complex proteic care transportă polipeptide sintetizate cu semnalul adecvat în reticulul endoplasmatic (ER) din citosol . Un proces similar este utilizat pentru a introduce proteine imature în membrană. La procariote , un complex proteic similar transportă polipeptide prin membrana plasmatică sau inserează proteine membranare în stratul dublu lipidic [4] . Unii patogenibacteriile pot crea transloconuri pe membrana gazdă, permițându-le să-și livreze factorii de virulență direct celulelor țintă [5] .
Transloconul bacterian este un complex proteic trimeric SecYEG format din trei subunități : SecY, SecE și SecG. Cu ajutorul analizei de difracție cu raze X s-a reușit structura complexului omolog în arhee [6] . Multă vreme s-au discutat dacă această proteină poate forma oligomeri în celulă. Cu toate acestea, recent oamenii de știință sunt înclinați în favoarea existenței unei forme monomerice [7] .
Transloconul este construit din proteine Sec [8] .
Complexul translocon este format din mai multe complexe mari de proteine. Elementul central este canalul translocon însuși, un heterotrimer al proteinei Sec61 . Componentele suplimentare includ complexul de oligozaharil transferază , complexul TRAP și proteina de membrană TRAM. În ceea ce privește componentele rămase, cum ar fi peptidaza, care întrerupe secvența semnal și receptorul de particule SRP, nu se știe cu siguranță cât de puternic sunt legați de complex și cât de lungă este o astfel de relație.
Proteina sintetizată pe ribozom este recunoscută de particula SRP, care constă din ARN 7S și 6 lanțuri polipeptidice diferite. Particula SRP se leagă de ribozom, ceea ce oprește translația proteinei. Particula SRP se leagă apoi de receptorul său integral situat pe suprafața ER. Recunoașterea proteinelor se realizează printr-o secvență semnal specială N-terminală bogată în reziduuri hidrofobe.
Particula SRP se disociază și translația continuă în cavitatea internă a RE prin canalul translocon. Astfel, proteina sintetizată trece prin membrana ER în timpul sintezei sale, adică co -translațional . Polipeptida nou sintetizată trece prin canal ca o moleculă de peptidă liniară. După sfârșitul translocației, peptida semnal este tăiată de o peptidază specială.
Pe lângă funcția sa principală, transloconul poate integra proteine integrale în membrana ER, menținând în același timp orientarea corectă a acestora. Mecanismul acestui proces nu este complet clar, dar se știe că transloconul recunoaște o secvență de oprire specială din reziduurile hidrofobe care devin domenii transmembranare ale proteinei.
Transloconele pot muta proteinele deteriorate din interiorul ER înapoi în citoplasmă. Revenind la citosol, proteinele sunt degradate în proteazomul 26S. Acest proces se numește degradare a proteinei asociată cu ER . Adevărata natură a unui astfel de retrotranslocon este încă un mister.
Inițial, a existat credința că proteina Sec61 este responsabilă pentru transportul retrograd. O astfel de ipoteză a sugerat că transportul prin Sec61 ar putea fi bidirecțional [9] . Cu toate acestea, studiul structurii Sec61 nu a confirmat această ipoteză și au fost propuse mai multe proteine diferite pentru acest rol [10] .