Fosfofructokinaza-1

6-fosfofructokinaza
Identificatori
Cod KF 2.7.1.11
numar CAS 9001-80-3
Baze de date de enzime
IntEnz Vedere IntEnz
BRENDA intrare BRENDA
ExPASy Vedere NiceZyme
MetaCyc cale metabolică
KEGG intrare KEGG
PRIAM profil
Structuri PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologie genetică AmiGO  • EGO
Căutare
PMC articole
PubMed articole
NCBI proteine ​​NCBI
CAS 9001-80-3
 Fișiere media la Wikimedia Commons
Fosfofructokinaza

Identificatori
Simbol PFK
Pfam PF00365
Clanul Pfam CL0240
InterPro IPR000023
PROZITA PDOC00336
SCOP 5pfk
SUPERFAMILIE 5pfk
Structuri proteice disponibile
Pfam structurilor
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum Model 3D
 Fișiere media la Wikimedia Commons

Fosfofructokinaza-1 ( ing.  Phosphofructokinase 1 , PFK1 ) este o enzimă - fosfofructokinaza , una dintre cele mai importante enzime reglatoare. Responsabil pentru o etapă importantă în glicoliză , catalizarea transferului grupei fosfat din molecula ATP la fructoză-6-fosfat , rezultând formarea fructozei-1,6-bisfosfatului și ADP [2] .


β - D - fructoză-6-fosfat Fosfofructokinaza-1 β - D - fructoză 1,6-bifosfat
 
ATP ADP
Pi _ H2O _ _
 
  Fructoza 1,6-bisfosfataza

Structura

PFK1 de mamifer este un tetramer de 340 kDa [3] format din trei tipuri de subunități : PFKM ( țesut muscular ), PFKL ( ficat ) și PFKP ( trombocite ). Compoziția tetramerului diferă în funcție de țesutul în care este prezent. Astfel, mușchii exprimă doar izoenzima M, astfel, mușchiul PFK1 este format din homotetrameri M4. Țesuturile hepatice și renale exprimă în principal izoforma L. Eritrocitele exprimă subunități M și L, care formează aleatoriu tetramerii M4, L4 și trei forme hibride: ML3, M2L2, M3L. În consecință, proprietățile cinetice și de reglare ale izoenzimelor depind de compoziția subunităților. Diferențele specifice țesutului în activitatea PFK oferă rate diferite de glicoliză și gluconeogeneză [4] .

PFK1 este o enzimă alosterică similară cu hemoglobina prin faptul că este, de asemenea, un dimer al unui dimer [1] . O jumătate din fiecare dimer are un situs de legare ATP, în timp ce cealaltă jumătate are un situs de legare a substratului ( fructoză-6-fosfat ) și un situs de legare alosteric separat [5] .

Semnificație clinică

O mutație a genei PFKM care codifică izoforma de tip muscular a fosfofructokinazei duce la boala Tarui , o tulburare de stocare a glicogenului ( glicogenoză ), în care capacitatea unor tipuri de celule de a folosi carbohidrații ca sursă de energie este redusă [6]. ] .

Note

  1. 1 2 PDB 4pfk ; Evans PR, Farrants GW, Hudson PJ Phosphofructokinase: structure and control  (engleză)  // Philosophical Transactions of the Royal Society B  : journal. - 1981. - Iunie ( vol. 293 , nr. 1063 ). - P. 53-62 . - doi : 10.1098/rstb.1981.0059 . — PMID 6115424 .
  2. Nelson, Cox, 2014 , p. 143-146.
  3. Stryer L., Berg JM, Tymoczko JL Biochemistry  (neopr.) . — Al șaselea. —San Francisco: W. H. Freeman, 2007. - ISBN 0-7167-8724-5 .
  4. ^ Dunaway GA , Kasten TP , Sebo T. , Trapp R. Analiza subunităților și izoenzimelor fosfofructokinazei în țesuturile umane.  (Engleză)  // Jurnalul Biochimic. - 1988. - Vol. 251, nr. 3 . - P. 677-683. — PMID 2970843 .
  5. Shirakihara Y., Evans PR Structura cristalină a complexului de fosfofructokinază din Escherichia coli cu produșii săi de reacție  //  Journal of Molecular Biology : jurnal. - 1988. - Decembrie ( vol. 204 , nr. 4 ). - P. 973-994 . - doi : 10.1016/0022-2836(88)90056-3 . — PMID 2975709 .
  6. Nakajima H. ​​​​​, Raben N. , Hamaguchi T. , Yamasaki T. Deficiență de fosfofructokinază; trecut, prezent și viitor.  (Engleză)  // Medicina moleculară actuală. - 2002. - Vol. 2, nr. 2 . - P. 197-212. — PMID 11949936 .

Literatură

Link -uri