Fructokinaza

Fructokinaza , cunoscută și sub denumirea de D -fructokinaza sau D -fructoza-( D -manoza)kinază [1] , este o enzimă ( Codul CE 2.7.1.4 ) a ficatului , intestinelor și cortexului renal. Fructokinaza aparține unei familii de enzime numite transferaze , ceea ce înseamnă că această enzimă transferă grupuri funcționale; este, de asemenea, considerată o fosfotransferază (sau adesea o kinază ) deoarece transferă în mod specific o grupare fosfat [1] . Fructokinaza catalizează transferul unei grupări fosfat de la adenozin trifosfat (ATP, substrat) lafructoza ca stadiu inițial al utilizării sale [1] . Rolul principal al fructokinazei este în metabolismul carbohidraților, în special în metabolismul zaharozei și fructozei. Ecuația reacției arată astfel:

Rolul în plante și bacterii

Fructokinaza a fost caracterizată în diverse organisme precum semințele de mazăre ( Pisum sativum ), fructele de avocado ( Persera americana ) și boabele de porumb ( Zea mays ) pentru a numi câteva [2] .

În special, fructokinaza poate regla, de asemenea, sinteza amidonului atunci când este combinată cu SS, zaharoză sintaza, care metabolizează mai întâi țesutul acceptor din țesuturile plantelor, cum ar fi cartofii [2] . Există, de asemenea, două gene divergente de fructokinază care sunt exprimate diferit și au, de asemenea, proprietăți enzimatice diferite, cum ar fi cele găsite în roșii. La tomate, ARNm fructokinaza 1 (Frk 1) este exprimat la un nivel constant în timpul dezvoltării fetale. Cu toate acestea, mARN-ul fructokinazei 2 (Frk 2) este foarte exprimat în fructele tinere de roșii, dar apoi scade în etapele ulterioare ale dezvoltării fructelor. Frk 2 are o afinitate mai mare pentru fructoză decât Frk 1, dar activitatea Frk 2 este inhibată de niveluri ridicate de fructoză, în timp ce activitatea Frk 1 nu este [2] .

În Sinorhizobium meliloti , o bacterie comună Gram-sol, fructokinaza este folosită și în metabolismul manitolului și sorbitolului, pe lângă metabolismul fructozei [3] .

Rolul la animale și la oameni

În ficatul uman, fructokinaza purificată, în combinație cu aldolaza, s-a dovedit a promova un mecanism alternativ pentru formarea de oxalat din xilitol. Într-o secvență înrudită, fructokinaza și aldolaza produc glicolaldehidă, un precursor de oxalat, din D -xiluloză prin D -xiluloz-1-fosfat [4] .

În celulele hepatice de șobolan (hepatocite), GTP este, de asemenea, un substrat pentru fructokinaza. Poate fi folosit în mare măsură de fructokinază. În aceste hepatocite izolate in vivo, când concentrația de ATP scade la aproximativ 1 mM într-o perioadă scurtă de timp, GTP devine un substrat important în aceste condiții specifice [5] . Spre deosebire de fosfofructokinaza , fructokinaza nu este inhibată de ATP [6] [7] .

Boli

Fructozuria, sau deficitul hepatic de fructokinază, este o tulburare metabolică ereditară rară, dar benignă [8] . Această afecțiune este cauzată de un deficit de fructokinază în ficat. Pacienții au de obicei o concentrație mare de fructoză în sânge după ingestia de fructoză, zaharoză sau sorbitol [9] . Boala se caracterizează în principal prin detectarea unei excreții urinare anormale de fructoză în cadrul unei analize de urină. Fructokinaza este necesară pentru sinteza glicogenului, forma organismului de stocare a energiei, din fructoză. Prezența fructozei în sânge și urină poate duce la diagnosticarea greșită a diabetului. Anomaliile biochimice care pot duce la un diagnostic definitiv de fructozurie includ deficiența hepatică de fructokinază, levulosuria și deficitul de ketohexokinază.

Vezi și

• Glucokinaza
• Hexokinaza
• Fructokinaza hepatică
• 6-fosfofructokinaza hepatica tip
• 6-fosfofructokinaza de tip muscular
• Fosfofructokinaza, trombocitul

Referințe

1. ↑ 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Arhivat 27 septembrie 2007. . Extras 2007-05-06
2. ↑ 1 2 3 „Roluri fiziologice distincte ale izoenzimelor fructokinazei relevate de suprimarea specifică genelor a expresiei Frk1 și Frk2 la tomate”. Fiziol de plante . 129 (3): 1119-26. iulie 2002. DOI : 10.1104/pp.000703 . PMID  12114566 .
3. ↑ „Caracterizarea biochimică a unui mutant de fructokinază de Rhizobium meliloti”. J. Bacteriol . 144 (1): 12-6. octombrie 1980. DOI : 10.1128/jb.144.1.12-16.1980 . PMID  6252186 .
4. ↑ „Modele pentru producția metabolică de oxalat din xilitol la om: un rol pentru fructokinaza și aldolaza”. Jurnalul australian de biologie experimentală și științe medicale . 60 (Pt 1): 117-22. februarie 1982. DOI : 10.1038/icb.1982.11 . PMID  6284103 .
5. ↑ „Mecanismul epuizării guanozin-trifosfatului în ficat după o încărcare cu fructoză. Rolul fructokinazei”. Biochim. J. _ 228 (3): 667-71. 15 iunie 1985. DOI : 10.1042/bj2280667 . PMID2992452  . _
6. ↑ Samuel, Varman T (februarie 2011). „Lipogeneza indusă de fructoză: de la zahăr la grăsimi până la rezistența la insulină”. Tendințe în endocrinologie și metabolism . 22 (2): 60-5. DOI : 10.1016/j.tem.2010.10.003 . PMID21067942  . _
7. ↑ BRENDA
8. ↑ WebMD Children's Health - Fructosuria Arhivat 9 mai 2007 la Wayback Machine . Extras 2007-05-06
9. ^ „Proprietăți ale ketohexokinazelor umane recombinate normale și mutante și implicații pentru patogeneza fructozuriei esențiale”. diabet zaharat . 52 (9): 2426-32. septembrie 2003. doi : 10.2337 /diabetes.52.9.2426 . PMID  12941785 .

Link -uri

• Fructokinaze MeSH