Actină

Actina  este o proteină globulară din care se formează microfilamente  - una dintre componentele principale ale citoscheletului celulelor eucariote . Actina constă din 376 de resturi de aminoacizi, cu o greutate moleculară de aproximativ 42 kDa și un diametru de 4-9 nm. Are 2 forme: G-actină monomerică și formă polimerizată (F-actină). Împreună cu proteina miozină , formează principalele elemente contractile ale complexelor muşchi-actomiozină ale sarcomerelor . Este prezent în principal în citoplasmă, dar se găsește și în cantități mici în nucleul celular [1] [2] .

Clasele

• izoforma α-actinină
• izoforma β-actinină
• izoforma γ-actinină

Funcții

1. Ele formează un citoschelet celular, creând un suport mecanic.
2. Ia parte la schimbarea formei celulelor independente de miozină și la mișcarea celulelor.
3. În celulele musculare, actina formează un complex cu miozina implicată în contracția musculară .
4. În celulele non-musculare, este implicat în transportul veziculelor și organelelor de către miozină [1]
5. Diviziunea celulară și citokineza

G-actin

Imaginile cu microscopul electronic au arătat că G-actina are o structură globulară; cu toate acestea, cristalografia cu raze X a arătat că fiecare dintre aceste globule este format din doi lobi separați printr-un șanț. Această structură este o „plitură ATPază” care este locul unei catalize enzimatice care leagă ATP și Mg 2+ și îl hidrolizează pe primul la ADP și fosfat organic. Această pliază este o structură conservată care apare și în alte proteine ​​[3] . G-actina funcționează numai atunci când conține fie ADP, fie ATP în canalul său, dar forma legată de ATP predomină în celule când actina este prezentă în forma sa monomerică [4] . 

Structura primară

Conține 374 de reziduuri de aminoacizi. Capătul său N-terminal este foarte acid și începe cu  aspartat acetilat  la grupa sa amino. Deși capătul său C-terminal este alcalin și format  din fenilalanină , care este precedată de  cisteină [5] .

Structura tertiara - domenii

Structura terțiară este formată din două domenii, cunoscute ca mari și mici, care sunt separate unul de celălalt printr-un șanț. Sub aceasta, există o crestătură mai adâncă numită „canelură”. Ambele structuri au adâncime comparabilă [6] .

Studiile topologice au arătat că proteina cu cel mai mare domeniu pe partea stângă și cel mai mic domeniu pe partea dreaptă. În această poziție, domeniul mai mic este la rândul său împărțit în două: subdomeniul I (poziția inferioară, resturile 1-32, 70-144 și 338-374) și subdomeniul II (poziția superioară, resturile 33-69). Domeniul mai mare este, de asemenea, împărțit în două: subdomeniul III (inferior, resturile 145-180 și 270-337) și subdomeniul IV (sus, resturile 181-269). Zonele expuse ale subdomeniilor I și III sunt denumite capete „dintate”, în timp ce zonele expuse ale domeniilor II și IV sunt denumite capete „ascuțite”.

F-actin

Descrierea clasică a F-actinei afirmă că are o structură filamentoasă, care poate fi considerată fie ca o spirală stângă, monocatenară, cu o rotație de 166° în jurul axei elicoidale și o deplasare axială de 27,5  Å , fie ca un helix dreptață monocatenar cu o distanță transversală de 350-380 Å și fiecare moleculă de actină este înconjurată de alte 4. Simetria polimerului de actină la 2,17 subunități pe tură a helixului este incompatibilă cu formarea de cristale, ceea ce este posibil doar cu o simetrie de exact 2, 3, 4 sau 6 subunități pe tură [7] [8] .

Se crede că polimerul F-actină are polaritate structurală datorită faptului că toate subunitățile de microfilament indică același capăt. Acest lucru duce la o convenție de denumire: capătul care posedă o subunitate de actină care are un situs de legare a ATP se numește capătul „(-)”, în timp ce capătul opus, unde despicatura este direcționată către un alt monomer din apropiere, se numește „( +) sfârşitul Termenii „ascuţit” şi „serat”, referitor la cele două capete ale microfilamentelor, sunt derivaţi din apariţia lor la microscopia electronică cu transmisie, atunci când specimenele sunt examinate într-o tehnică de preparare numită „decor”.Această miozină formează legături polare cu monomeri de actină, care rezultă într-o configurație care arată ca o săgeată cu perforații de-a lungul axului său, unde tija este actină și aplatizarea este miozină. Urmând această logică, capătul microfilamentului care nu are miozină proeminentă se numește punctul de săgeata (- capătul) iar celălalt capăt se numește capătul spinos (+capătul) [9] .Fragmentul S1 este format din domeniile cap și gât ale miozinei II.În condiții fiziologice, G-actina (forma monomerică) este transformată în F-actină ( forma polimerica) cu ajutorul ATP, unde rolul ATP este esential.

Procesul de formare a actinei polimerice, numită F-actină, include legarea G-actinei monomerice la o moleculă de ATP în prezența ionilor de Mg 2+ , Ca 2+ , formarea de oligomeri și globule de actină stabile, formarea de filamentele individuale de polimer de actină și ramificarea acestora. Ca rezultat, se formează molecule de fosfat organic și ADP. Microfilamentele de actină sunt formate prin răsucirea elicoidală a 2 filamente de actină F, în care moleculele de actină sunt interconectate prin legături necovalente [10]

Fiecare astfel de microfilament are două capete, care diferă în proprietățile lor: monomerii de actină se atașează la unul (se numește capătul plus) și se disociază de celălalt (capătul minus). Raportul dintre vitezele de atașare și disociere a monomerilor de actină determină dacă filamentul se alungește sau se scurtează [10] .

Note

1. ↑ 1 2 N. V. Bochkareva, I. V. Kondakova, L. A. Kolomiets. Rolul proteinelor care leagă actina în mișcarea celulelor în condiții normale și în timpul creșterii tumorii  // Medicină moleculară. - 2011. - Emisiune. 6 . — S. 14–18 . — ISSN 1728-2918 .
2. ↑ CG Dos Remedios, D. Chhabra, M. Kekic, IV Dedova, M. Tsubakihara. Proteine ​​de legare a actinei: Reglarea microfilamentelor citoscheletice  (engleză)  // Recenzii fiziologice. - 01-04-2003. — Vol. 83 , iss. 2 . — P. 433–473 . — ISSN 1522-1210 0031-9333, 1522-1210 . - doi : 10.1152/physrev.00026.2002 . Arhivat din original la 1 decembrie 2017.
3. ↑ Grupul NIH/NLM/NCBI/IEB/CDD. NCBI CDD Domeniul Protein Conservat ACTIN  . www.ncbi.nlm.nih.gov. Consultat la 22 noiembrie 2017. Arhivat din original la 5 decembrie 2017.
4. ↑ Philip Graceffa, Roberto Dominguez. Structura cristalină a actinei monomerice în starea ATP BAZELE STRUCTURALE A DINAMICII ACTINEI DEPENDENTE DE NUCLEOTIDE  //  Journal of Biological Chemistry. - 05-09-2003. — Vol. 278 , iss. 36 . — P. 34172–34180 . — ISSN 1083-351X 0021-9258, 1083-351X . - doi : 10.1074/jbc.M303689200 . Arhivat din original pe 2 iunie 2018.
5. ↑ JH Collins, M. Elzinga. Structura primară a actinei din mușchiul scheletic de iepure. Completarea și analiza secvenței de aminoacizi  // The Journal of Biological Chemistry. - 10-08-1975. - T. 250 , nr. 15 . — S. 5915–5920 . — ISSN 0021-9258 . Arhivat din original pe 18 iunie 2013.
6. ↑ Marshall Elzinga, John H. Collins, W. Michael Kuehl, Robert S. Adelstein. Secvența completă de aminoacizi a actinei mușchilor scheletici de iepure  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - septembrie 1973. - T. 70 , nr. 9 . — S. 2687–2691 . — ISSN 0027-8424 . Arhivat din original pe 25 decembrie 2020.
7. ↑ Toshiro Oda, Mitsusada Iwasa, Tomoki Aihara, Yuichiro Maéda, Akihiro Narita. Natura tranziției globulare la actină fibroasă  // Nature. — 22-01-2009. - T. 457 , nr. 7228 . — S. 441–445 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature07685 . Arhivat din original pe 9 februarie 2019.
8. ↑ Julian von der Ecken, Mirco Müller, William Lehman, Dietmar J. Manstein, Pawel A. Penczek. Structura complexului F-actină-tropomiozină  // Natura. — 05-03-2015. - T. 519 , nr. 7541 . — S. 114–117 . — ISSN 1476-4687 . - doi : 10.1038/nature14033 . Arhivat din original pe 25 ianuarie 2018.
9. ↑ D.A. Begg, R. Rodewald, L.I. Rebhun. Vizualizarea polarității filamentului de actină în secțiuni subțiri. Dovezi pentru polaritatea uniformă a filamentelor asociate membranelor  // The Journal of Cell Biology. - decembrie 1978. - T. 79 , nr. 3 . — S. 846–852 . — ISSN 0021-9525 . Arhivat din original pe 11 aprilie 2019.
10. ↑ 1 2 Roberto Dominguez, Kenneth C. Holmes. Structura și funcția actinei  // Revizuirea anuală a biofizicii. — 09-06-2011. - T. 40 . — S. 169–186 . — ISSN 1936-122X . - doi : 10.1146/annurev-biophys-042910-155359 . Arhivat din original pe 15 decembrie 2021.

Literatură pentru autoeducație

• Ulferts S, Prajapati B, Grosse R, Vartiainen MK (feb 2021). „Proprietăți și funcții emergente ale filamentelor de actină și actină din interiorul nucleului” . Cold Spring Harbour Perspective în biologie . 13 (3): a040121. doi : 10.1101/cshperspect.a040121 . PMC  7919393 . PMID  33288541 .

Dicționare și enciclopedii	mare danez Mare catalană mare chinezesc Rusă mare Britannica (online) Treccani Universalis