Flagelina este o proteină bacteriană care se poate autoasambla în structuri cilindrice goale care formează filamentele flagelilor bacterieni . Este componenta principală a flagelilor și este prezentă în cantități mari în toate bacteriile flagelice. Flagelina este un ligand pentru receptorul TLR5 al sistemului imunitar înnăscut .
Flagelina are o greutate moleculară de 30 până la 60 kDa . Capacitatea de a polimeriza în filamente elicoidale este determinată de regiunile N- și C-terminale ale flagelinei, care, în forma polimerică a proteinei, se confruntă cu interiorul cavității cilindrice și sunt structuri conservatoare. Porțiunea de mijloc a proteinei flageline este orientată spre exterior și diferă între bacterii.
S-a demonstrat că fragmentul N-terminal conservat de 22 de aminoacizi al flagelinei (flg22) este capabil să activeze mecanismele de apărare ale plantelor [1] . Recepția flagelinei în planta model Arabidopsis thaliana se realizează prin intermediul proteinei FLS2 (flagellin sensitive 2), care aparține receptorilor precum kinazele . După legarea fragmentului flg22, receptorul FLS2 se leagă rapid de o altă proteină integrală a membranei plasmatice, BAK1 (BRI1 asociat kinaza 1), care inițiază o cascadă de semnalizare care începe cu transfosforilarea reciprocă a domeniilor kinazei [2] . Se știe că kinazele din clasa MAPK (mitogen activated protein kinaze) sunt de asemenea implicate în cascada de semnalizare. Rezultatul cascadei de semnalizare este activarea răspunsului imun declanșat de PAMP. În acest caz, mai mult de 900 de gene sunt implicate în răspuns (expresia crește sau scade ca răspuns la tratamentul plantei flg22).
Prestimularea plantelor cu flg22-peptid sintetic duce la o creștere a rezistenței antibacteriene.
| Motoare biologice | |
|---|---|
| proteine motorii | |
| Vezi și: Motoare moleculare | |