Foaia β ( stratul pliat β ) este una dintre formele structurii secundare obișnuite a proteinelor , puțin mai rară decât helixul alfa . Foile beta sunt formate din fire (toroane) beta legate lateral prin două sau trei legături de hidrogen , formând foi ușor răsucite, pliate.
Combinația mai multor foi de beta poate duce la formarea de agregate și fibrile de proteine, observate în multe boli umane și animale, în special, amiloidoză (inclusiv boala Alzheimer ).
Termenii au fost împrumuți din engleză: β-chain (β-chain) sau β-strand (β-strand) este o secțiune a unui lanț polipeptidic cu o lungime de 3 până la 10 aminoacizi, într-o formă alungită, aproape liniară; O foaie β (foaia β) este o structură de cel puțin două catene β, care sunt interconectate prin legături de hidrogen .
Structura foii β a fost propusă pentru prima dată de William Astbury în anii 1930. El a propus ideea formării legăturilor de hidrogen între grupările peptidice a două lanțuri β paralele sau antiparalele. Cu toate acestea, Astbury nu avea suficiente date despre geometria legăturilor dintre aminoacizi pentru a construi un model clar, mai ales având în vedere că nu știa despre planaritatea legăturii peptidice . Un model îmbunătățit a fost propus de Linus Pauling și Robert Corey în 1951 [1] . Modelul lor a inclus planaritatea legăturii peptidice, pe care o explicaseră anterior ca rezultat al tautomerizării ceto-enolului.
Partea principală a catenelor β este situată lângă alte catene și formează cu acestea un sistem extins de legături de hidrogen între grupările C=O și NH ale scheletelor peptidice. Într-o foaie β complet extinsă, catenele β adiacente merg în sus, apoi în jos, apoi din nou în sus etc. Catenele β învecinate dintr-o foaie β sunt aranjate în așa fel încât atomii lor de Cα să fie adiacenți și lanțurile lor laterale să fie îndreptate. într-o singură direcție. Structura plisată a firului β se explică prin faptul că unghiurile φ și ψ (între C α și NH și, respectiv, C α și C=O) sunt mai mici de 180° (−139° și +135°), ceea ce duce la o formă de lanț ca în zig-zag. Dispunerea catenelor învecinate poate fi paralelă sau antiparalelă, în funcție de direcția lanțurilor peptidice. Aranjamentul antiparalel este mai de preferat, deoarece în acest caz legăturile de hidrogen între catenele sunt orientate paralel între ele și perpendicular pe axa de simetrie a foii β.
O foaie β ideală (una în care conformația lanțului principal al tuturor reziduurilor de aminoacizi este aceeași) are o structură plată. Cu toate acestea, în 1973, Chothia a observat că, în proteine, foile β sunt întotdeauna răsucite ca o elice drepte, iar foile β plate și cele din stânga nu se găsesc aproape niciodată [2] .
Reziduurile aromatice mari ( Tyr , Phen , Trp ) și aminoacizii ramificati β ( Tre , Val , Ile ) se găsesc cel mai adesea în mijlocul foii β. Interesant este că reziduurile de aminoacizi precum Pro sunt situate la marginile catenelor din foaia β, probabil pentru a evita agregarea proteinelor, care poate duce la formarea de amiloizi [3] .
Un motiv structural foarte simplu care implică foile β este actorul β , în care două fire antiparalele sunt legate printr-o buclă scurtă de două până la cinci reziduuri, dintre care unul este adesea o glicină sau o prolină , ambele putând adopta diedrul. conformațiile necesare pentru rotația strânsă sau bucla de β-convexitate . Șuvițele individuale pot fi, de asemenea, legate în moduri mai complexe cu bucle mai lungi care pot conține elice α .
Motivul cheie grecească constă din patru fire adiacente anti-paralele și bucle care le conectează. Este format din trei fire anti-paralele conectate cu ace de păr, în timp ce al patrulea este adiacent primei și conectat la a treia buclă mai lungă. Acest tip de structură se formează cu ușurință în timpul plierii proteinelor [4] . A fost numit după un model comun artei ornamentale grecești (vezi Meandrul ).
Datorită chiralității aminoacizilor lor constituenți, toate firele prezintă o răsucire la dreapta, evidentă în majoritatea structurilor de foi β de ordin superior. În special, bucla de legătură dintre două fire paralele are aproape întotdeauna o chiralitate încrucișată dreaptă, puternic favorizată de tortuozitatea inerentă a frunzei.Această buclă de legătură conține adesea o regiune elicoidală, caz în care se numește motiv β-α-β . Un motiv strâns înrudit, numit motivul β-α-β-α, formează componenta principală a structurii terțiare a proteinei cel mai frecvent observată, cilindrul TIMA.
O topologie proteică simplă constând din 2 sau mai multe fire β anti-paralele consecutive conectate între ele prin bucle în ac de păr [5] [6] . Acest motiv este comun în foile β și poate fi găsit în mai multe arhitecturi structurale, inclusiv cilindrii β și elicele β.
Motivul buclei psi (Ψ-loop) este alcătuit din două fire antiparalele cu un fir între ele, care este conectat la ambele legături de hidrogen. Există patru topologii posibile pentru bucle Ψ simple. Acest motiv este rar, deoarece procesul care duce la formarea lui pare puțin probabil în timpul plierii proteinelor. Bucla Ψ a fost identificată pentru prima dată în familia proteazelor aspartice [7] .
Plăcile β sunt prezente în toate domeniile β, α+β și α/β, precum și în multe peptide sau proteine mici cu o arhitectură generală prost definită [8] [9] . Toate domeniile β pot forma cilindri β , sandvișuri β , prisme β , elice β și elice β .
Structurile pliate β constau din lanțuri polipeptidice β-catenari extinse, firele fiind legate de vecinii lor prin legături de hidrogen. Datorită acestei conformații extinse a coloanei vertebrale, foile β rezistă la întindere. Plăcile β din proteine pot efectua mișcare de joasă frecvență, asemănătoare acordeonului, observată folosind spectroscopie Raman [10] și analizată folosind un model cvasi-continuu [11] .
Helixul β este format din unități structurale repetate constând din două sau trei fire β scurte conectate prin bucle scurte. Aceste blocuri sunt „stivuite” unul peste altul într-o spirală, astfel încât repetările succesive ale aceleiași fire formează o legătură de hidrogen între ele într-o orientare paralelă. Vezi β-helix
În spiralele β stângaci, firele în sine sunt mai degrabă drepte și nerăsucite; suprafețele elicoidale rezultate sunt aproape plane, formând o formă prismatică triunghiulară regulată , așa cum se arată pentru anhidraza carbonică arheană 1QRE din dreapta. Alte exemple sunt enzima de sinteză a lipidelor A LpxA și proteinele antigel de insecte cu un set regulat de lanțuri laterale pe o față care imită structura gheții [12] .
Helicele p de la dreapta, tipice enzimei pectat liaza , prezentate în stânga, sau proteina asemănătoare cozii a fagului P22, sunt mai puțin regulate în secțiune transversală, mai lungi și indentate pe o parte; dintre cele trei bucle de linker, una în serie are doar două reziduuri lungime, în timp ce celelalte sunt variabile, adesea concepute pentru a forma un linker sau un site activ [13] .
β-helix bilateral (dreapta) se găsește în unele metaloproteaze bacteriene; cele două bucle ale sale sunt lungi de șase reziduuri și leagă ionii stabilizatori de calciu pentru a menține integritatea structurală, folosind coloana vertebrală și oxigenul lanțului lateral Asp al motivului secvenței GGXGXD [14] . Acest pliu se numește β-roll în clasificarea SCOP.
| Structura secundară a unei proteine | ||
|---|---|---|
| Spirale | ||
| Extensii |
| |
| Structură super secundară | ||