Complexul Fenna-Matthews-Olson

Complexul Fenna-Matthews-Olson (FMO) este o antenă integrală a complexului de recoltare a luminii al bacteriilor cu sulf verde , care mediază transferul energiei de excitație de la clorozomi la centrele de reacție bacteriană (RC) încorporate în membrană .

Istoria studiului

Complexul pigment-proteină a fost izolat și descris pentru prima dată în 1962 de către pionierul biochimist John Melvin Olson (1929–2017) și asistentul său Carol Romano. Sursa materialului a fost o cultură bacteriană furnizată de microbiologul sovietic Elena Nikolaevna Kondratieva (1925-1995) [2] .

FMO a devenit primul complex pigment-protein a cărui structură tridimensională a fost descrisă prin spectroscopie cu raze X. Complexul a fost numit după descoperitorul John Olson și cristalografii Roger Fenna (n. 1947) și Brian Matthews (n. 1938) [3] .

Structura

Este un trimer de complexe pigment - proteice solubile în apă . Fiecare dintre cei trei monomeri conține 7 molecule de bacterioclorofilă a . Ele sunt legate printr-o schelă proteică care formează o legătură de coordonare cu atomul central de magneziu, fie printr-un reziduu de aminoacizi (în principal histidină ), fie prin punți de apă (doar o bacterioclorofilă pe fiecare monomer).

Deoarece structura complexului este cunoscută, s-a dovedit a fi posibilă calcularea spectrelor optice pe baza acestor informații pentru comparare cu datele experimentale [4] [5] . În cel mai simplu caz, se ia în considerare doar conjugarea cu exciton a bacterioclorofilelor [6] . Modelele mai realiste iau în considerare și conjugarea pigment-proteină [7] . O proprietate importantă este transferul de energie local (energia pozițională) al bacterioclorofilelor, care este individual pentru fiecare moleculă de pigment datorită mediului proteic. Energia de poziție a bacterioclorofilelor este cea care determină direcția fluxului de energie.

A fost posibilă obținerea unor informații despre structura supercomplexului FMO-RC, care a fost obținută folosind microscopia electronică [8] [9] și spectre de dicroism linear măsurate pe trimeri FMO și complexul FMO-RC. Din aceste măsurători, a devenit clar că două orientări ale FMO în raport cu centrul de reacție (RC) sunt posibile. Orientarea în care bacterioclorofilele 3 și 4 sunt situate aproape de RC, iar bacterioclorofilele 1 și 6 (urmând numerotarea inițială a lui Fenna și Matthews) se uită spre clorozomi promovează un transfer eficient de energie [10] .

Obiect de testare

Complexul PMO reprezintă cel mai simplu complex de captare a luminii cunoscut în natură și, prin urmare, este un obiect de testare potrivit pentru dezvoltarea de metode care pot fi apoi transferate la sisteme mai complexe, cum ar fi fotosistemul I. FMO prezintă o coerență cuantică surprinzător de lungă , care joacă un rol important în procesele de transfer de energie [1] .

Gathering Light

Recoltarea luminii în fotosinteză folosește atât procese mecanice clasice, cât și cuantice și are o eficiență de aproape 100%. În procesele clasice, pentru a primi energie luminoasă, un foton trebuie să ajungă în centrele de reacție înainte ca energia să fie disipată, adică în mai puțin de o nanosecundă. Cu toate acestea, acest lucru nu se întâmplă în timpul fotosintezei. Deoarece energia poate exista în multe stări de suprapunere , ea poate parcurge toate rutele dintr-un material în același timp. Când fotonul găsește destinația potrivită, suprapunerea se prăbușește, făcând disponibilă energia. Cu toate acestea, acesta nu este un proces pur cuantic, deoarece unele procese cuantice încetinesc mișcările obiectelor cuantificate dintr-un material. De exemplu, localizarea Anderson previne propagarea stărilor cuantice în medii dezordonate. Deoarece o stare cuantică se comportă ca o undă, este vulnerabilă la interferențe și influențe externe. O altă problemă este efectul cuantic Zeno , a cărui esență este că o stare cuantică instabilă nu se schimbă niciodată dacă este măsurată/observată în mod continuu, deoarece o modifică constant, împiedicând-o să se prăbușească [11] [12] .

Interacțiunea dintre stările cuantice și mediul înconjurător servește ca un fel de măsurare sau observație. Interacțiunea clasică cu mediul modifică natura ondulatorie a stării cuantice într-o asemenea măsură încât interferează cu localizarea lui Anderson, drept urmare efectul cuantic Zeno crește durata de viață a stării cuantice, ceea ce îi permite să atingă centru de reacție [11] .

Calculatoare

Problema găsirii unui centru de reacție într-o matrice de proteine ​​este echivalentă formal cu multe probleme din tehnologia computerelor. Maparea problemelor de calcul la căutarea energiei de excitație a centrului de reacție poate face din colectarea luminii un nou tip de dispozitiv de calcul, crescând viteza de proiectare la temperatura camerei, obținând de 100-1000 de ori eficiența [11] .

Note

  1. 1 2 Tronrud, DE; Schmid, M.F.; Matthews, BW Structura și secvența de aminoacizi cu raze X a unei proteine ​​​​a bacterioclorofilei din Prosthecochloris aestuarii rafinată la 1,9 A rezoluție  //  Journal of Molecular Biology : jurnal. - 1986. - Aprilie ( vol. 188 , nr. 3 ). - P. 443-454 . - doi : 10.1016/0022-2836(86)90167-1 . — PMID 3735428 .
  2. Blankenship RE, Brune DC, Olson JC Remembering John M. Olson (1929-2017) // Photosynthesis Research. - 2018. - Vol. 137. - P. 161-169. - doi : 10.1007/s11120-018-0489-9 .
  3. Fenna, RE; Matthews, BW Aranjamentul clorofilei într-o proteină bacterioclorofilă din Chlorobium limicola  (engleză)  // Nature : journal. - 1975. - Vol. 258 , nr. 5536 . - P. 573-577 . - doi : 10.1038/258573a0 . — Cod .
  4. Vulto, Simone I.E.; Neerken, Sieglinde; Louwe, Robert JW; De Baat, Michael A.; Amesz, Jan; Aartsma, Thijs J. Excited-State Structure and Dynamics in FMO Antenna Complexes from Photosynthetic Green Sulfur Bacteria  // The  Journal of Physical Chemistry B : jurnal. - 1998. - Vol. 102 , nr. 51 . - P. 10630-10635 . doi : 10.1021 / jp983003v .
  5. Wendling, Markus; Przyjalgowski, Milosz A.; Gulen, Demet; Vulto, Simone I.E.; Aartsma, Thijs J.; Van Grondelle, van Rienk; Van Amerongen, Herbert van. Relația cantitativă dintre structură și spectroscopie polarizată în complexul FMO al Prosthecochloris aestuarii : experimente de rafinare și simulări  //  Photosynthesis Research : jurnal. - 2002. - Vol. 71 , nr. 1-2 . - P. 99-123 . - doi : 10.1023/A:1014947732165 . — PMID 16228505 .
  6. Pearlstein, Robert M. Teoria spectrelor optice ale trimerului de proteină de antenă bacterioclorofilă din Prosthecochloris aestuarii  //  Photosynthesis Research : jurnal. - 1992. - Vol. 31 , nr. 3 . - P. 213-226 . - doi : 10.1007/BF00035538 ​​​​. — PMID 24408061 .  (link indisponibil)
  7. Renger, Thomas; Marcus, R.A.Despre relația dintre dinamica proteinelor și relaxarea excitonilor în complexele pigment-proteină: O estimare a densității spectrale și o teorie pentru calcularea spectrelor optice  //  Journal of Chemical Physics  : journal. - 2002. - Vol. 116 , nr. 22 . - P. 9997-10019 . - doi : 10.1063/1.1470200 . - .
  8. Rémigy, Hervé-W; Stahlberg, Henning; Fotiadis, Dimitrios; Müller, Shirley A; Wolpensinger, Bettina; Engel, Andreas; Hauska, Gunter; Tsiotis, Georgios. Complexul centrului de reacție de la bacteria cu sulf verde Chlorobium tepidum : o analiză structurală prin microscopie electronică cu transmisie de scanare  //  Journal of Molecular Biology : jurnal. - 1999. - iulie ( vol. 290 , nr. 4 ). - P. 851-858 . - doi : 10.1006/jmbi.1999.2925 . — PMID 10398586 .
  9. Rémigy, Hervé-W.; Hauska, Gunter; Müller, Shirley A.; Tsiotis, Georgios. Centrul de reacție de la bacteriile cu sulf verde: progresul către elucidarea structurală  //  Photosynthesis Research : jurnal. - 2002. - Vol. 71 , nr. 1-2 . - P. 91-8 . - doi : 10.1023/A:1014963816574 . — PMID 16228504 .
  10. Tronrud, D.E.; Schmid, M.F.; Matthews, BW Cum proteinele declanșează transferul de energie de excitație în complexul FMO de bacterii verzi cu sulf  // Biophysical  Journal : jurnal. - 2006. - octombrie ( vol. 91 , nr. 8 ). - P. 2778-2797 . - doi : 10.1529/biophysj.105.079483 . - Cod biblic . — PMID 16861264 .
  11. 123 MIT . _ Recoltarea luminii cuantice indică o formă complet nouă de calcul . Technologyreview.com (25 noiembrie 2013). Consultat la 6 decembrie 2013. Arhivat din original la 24 septembrie 2015.
  12. Vattay, Gabor & Kauffman, Stuart A. (2013), Evolutionary Design in Biological Quantum Computing, arΧiv : 1311.4688 [cond-mat.dis-nn].