Aminotransferazele ( transaminazele ) sunt enzime din grupul transferazelor care catalizează transferul grupărilor amino de la aminoacizi la cetoacizi fără formarea de amoniac liber . Aceste reacții de transaminare sunt legătura dintre metabolismul proteinelor și al carbohidraților. Aminotransferazele sunt numite și transaminaze, iar reacția se numește transaminare . Enzimele aparțin subclasei EC 2.6.
Pentru aminotransferaze, aminoacizii sunt donatorii de grupări amino , iar cetoacizii sunt acceptorii :
AK1 + KK2 ↔ KK1 + AK2
Ca parte a grupului protetic, aminotransferazele conțin derivați ai vitaminei B6 . În timpul transferului grupării amino, gruparea protetică se schimbă de la forma piridoxal-5-fosfat la forma piridosamino-5-fosfat.
Mecanismul reacției de transaminare a fost descoperit în 1937 de oamenii de știință sovietici A.E. Braunstein și M.G. Kritsman [1] .
Procesul decurge în două etape.
Aminotransferazele sunt enzime perfecte din punct de vedere catalitic .
Aminotransferazele se găsesc în aproape toate organele, dar reacțiile de transaminare sunt cele mai active în ficat .
Acest grup de enzime include enzime atât de importante pentru diagnosticarea clinică de laborator precum AST și ALT . Aceste enzime au fost descoperite în 1954 , iar semnificația lor clinică a fost descrisă în 1955 [2] .