| Aspartat aminotransferaza | |
|---|---|
| Aspartat aminotransferaza din Escherichia coli asociată cu cofactorul piridoxal fosfat [1] . | |
| Identificatori | |
| Cod KF | 2.6.1.1 |
| numar CAS | 9000-97-9 |
| Baze de date de enzime | |
| IntEnz | Vedere IntEnz |
| BRENDA | intrare BRENDA |
| ExPASy | Vedere NiceZyme |
| MetaCyc | cale metabolică |
| KEGG | intrare KEGG |
| PRIAM | profil |
| Structuri PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Ontologie genetică | AmiGO • EGO |
| Căutare | |
| PMC | articole |
| PubMed | articole |
| NCBI | proteine NCBI |
| CAS | 9000-97-9 |
| Fișiere media la Wikimedia Commons | |
Aspartat aminotransferaza ( AST , AsAt ; de asemenea glutamat oxaloacetat transaminaza ) este o enzimă endogenă din grupul transferazelor , un subgrup de aminotransferaze (transaminaze).
Aspartat aminotransferaza a devenit prima proteină a cărei secvență de aminoacizi (adică structura primară ) a fost stabilită de oamenii de știință sovietici [2] . Acest lucru a fost realizat în colaborare a două laboratoare: Institutul de Biologie Moleculară al Academiei de Științe a URSS , sub conducerea lui A.E. Braunshtein și Institutul de Chimie Bioorganică, numit după M.M. Shemyakin de la Academia de Științe a URSS [3] sub conducerea lui Yu.A. Ovchinnikov , ale cărui rezultate au fost publicate în 1972 [4] . Ei au studiat aspartat aminotransferaza din citosolul inimii de porc , care constă din două subunități identice de 412 reziduuri de aminoacizi fiecare. Pentru dezvăluirea structurii acestei proteine, o echipă de oameni de știință a fost distinsă cu Premiul Lenin Komsomol în domeniul științei și tehnologiei pentru 1975 [5] .
Enzima catalizează conversia oxaloacetatului în aspartat prin transferul NH3 la prima moleculă. Al doilea produs de reacție este α-cetoglutaratul . Reacția joacă un rol important în eliberarea de NH3 din aminoacizi, care este apoi procesat în ciclul ureei , deoarece aspartatul obținut în timpul reacției este necesar pentru a forma argininosuccinatul (a doua reacție a ciclului). În plus, reacția inversă permite conversia aspartatului în oxalacetat. Astfel, metabolismul aspartatului (precum și al altor aminoacizi, care în procesul de catabolism devin oxaloacetat) furnizează organismului substanța necesară procesului de gluconeogeneză .
La om, există două gene care codifică izoenzime AST diferite:
Aspartat aminotransferaza este utilizată pe scară largă în practica medicală pentru diagnosticul de laborator al leziunilor miocardice (mușchiului inimii) și hepatice .
Aspartat aminotransferaza este sintetizată intracelular și, în mod normal, doar o mică parte din această enzimă intră în sânge. Cu leziuni ale miocardului (de exemplu, cu infarct miocardic ), ficatului (cu hepatită , colangită , cancer hepatic primar sau metastatic) ca urmare a citolizei (distrugerea celulelor), această enzimă intră în sânge, care este detectată prin metode de laborator. În ciroza hepatică cu sindrom citolitic, nivelurile AST sunt adesea crescute, dar în ciroza avansată ( clasa Child-Pugh C), nivelurile transaminazelor sunt rareori crescute.
O creștere a AST care depășește o creștere a ALT este caracteristică lezării mușchiului inimii; dacă indicele ALT este mai mare decât AST, atunci aceasta, de regulă, indică distrugerea celulelor hepatice.
În mod normal, AST este de 0-31 U/L la femei și 0-41 U/L la bărbați.
Conținutul normal de AST în sângele unei țestoase este de 50-130 unități/l [6] .