Bacteriodopsină

Bacteriodopsină

Trimer de bacteriodopsină
Identificatori
Simbol Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
InterPro IPR001425
PROZITA PDOC00291
SCOP 2brd
SUPERFAMILIE 2brd
TCDB 3.E.1
Superfamilie OPM 6
proteina OPM 1vgo
Structuri proteice disponibile
Pfam structurilor
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum Model 3D
 Fișiere media la Wikimedia Commons

Bacteriorhodopsinele  sunt o familie de proteine ​​fotosensibile membranare ale arheotelor (de exemplu, halobacteriile ). Bacteriorhodopsinele efectuează transferul de protoni prin membrana plasmatică și sunt similare structural cu rodopsinele de la mamifere .

Această proteină îndeplinește aceeași funcție ca și clorofila în alte organisme - oferă conversia energiei luminii solare în energia legăturilor chimice. Acționează ca o pompă de protoni dependentă de lumină . Absorbția unui cuantum de lumină duce la schimbări structurale rapide în moleculă, datorită cărora cationul de hidrogen este transferat din citoplasmă în partea exterioară a membranei celulare.

Compoziția proteinelor

Partea transmembranară a bacteriorhodopsinei este compusă din 7 elice α regulate care se extind de la una la cealaltă margine a membranei, iar un ac de păr α singur și toate secțiunile neregulate ale lanțului (buclele spiralate de conectare) ies din membrană [1] . Grupările hidrofobe care se află pe elice se confruntă „în afară” către lipidele (de asemenea hidrofobe ) ale membranei. Grupurile polare (sunt puține) sunt întoarse în interiorul unui canal foarte îngust prin care trece protonul.

Procesul de transfer de protoni de-a lungul unei membrane

Conducerea protonilor se realizează cu ajutorul unei molecule de cofactor, retiniană , atașată în interiorul mănunchiului de spirale . Acesta blochează canalul central al bacteriorhodopsinei. După absorbția unui foton , retina se schimbă de la forma all-trans la 13-cis. În același timp, se îndoaie și transferă un proton de la un capăt al fasciculului cu șapte elice la celălalt. Și apoi retina se îndoaie și se întoarce, dar fără proton.

Aplicarea bacteriorhodopsinei în nano-biotehnologie

În 1971, Osterhelt (Germania) și Stochenius (SUA) au reușit să izoleze bacteriorhodopsina din membrana celulară a halobacterium Halobacterium halobium [2] [3] . Nanomaterialele naturale de fotoconversie sunt utilizate în farmacologie, biomedicină, bio și nanotehnologii. În 1994, un grup de oameni de știință ruși, pentru prima dată în lume, a primit plăci cu bacteriorhodopsină. Plăcile cu bacteriorhodopsină pot fi utilizate în electronica biomoleculară. Principalul rezultat al realizării este orientarea membranelor violete care conțin bacteriorodopsină în medii hidrofobe și hidrofile [4] . Plăcile pe bază de gelatină conțin aproximativ 50% bacteriorodopsină. Pe baza bacteriorhodopsinei, se creează un fotoreceptor cu un microelectrod SnO 2 și se aplică un semnal diodelor emițătoare de lumină. [5] Principala aplicație a acestui material nanotehnologic este în energia artificială și membranele și nanofilmele fotoconvertitoare.

Galerie

Note

  1. A. V. Finkelstein, O. B. Ptitsyn, Fizica proteinelor, 2002
  2. Oesterhelt D., Stoeckenius W. (1971) Rhodopsin - Like Protein from the Purple Membrane of Halobacterium Halobium, Nature, V. 233, nr. 89, pp. 149-60.
  3. ^ Vought BW, Birge RR (eds.) (1999) Molecular electronics and hybrid computers./în: Wiley Encyclopedia of Electrical and Electronics Engineering, Wiley-Interscience: New York, .pp. 477-490.
  4. Mosin O. V., Skladnev D. A., Egorova T. A., Shvets V. I. Obținerea bacteriorhodopsinei H. halobium marcat cu deuteriu la reziduuri de aminoacizi aromatici de fenilalanină, tirozină și triptofan // Biotehnologie, 1996-4 -0 S. 1996-4.
  5. Mosin O.V., Skladnev D.A., Shvets V.I. Includerea aminoacizilor aromatici deuterati în molecula de bacteriorhodopsin Halobacterium halobium // Applied Biochemistry and Microbiology, 1999. - V. 35. - Nr. 1. - p. 34-42.
  6. Nishikawa, T.; Murakami, M. Structura cristalină a izomerului 13-cis al bacteriorhodopsinei. . RCSB Protein Data Bank (PDB) (28 martie 2005). doi : 10.2210/pdb1x0s/pdb . Consultat la 7 octombrie 2012. Arhivat din original pe 15 octombrie 2013.
  7. Nishikawa, T.; Murakami, M. Structura cristalină a izomerului 13-cis al bacteriorhodopsinei în stare adaptată la întuneric.  (engleză)  // J. Mol. Biol. : jurnal. - Elsevier, 2005. - Vol. 352 . - P. 319-328 . - doi : 10.1016/j.jmb.2005.07.021 . — PMID 16084526 .
  8. Imagine creată cu RasTop Arhivată 17 aprilie 2015 la Wayback Machine (Software de vizualizare moleculară)

Vezi și