Bobina de colagen

Tripla helix de colagen sau helix de tip 2 este principala structură secundară a diferitelor tipuri de colagen fibros , inclusiv colagen de tip I. Este alcătuită dintr-o triplă helix compusă din secvența repetată de aminoacizi glicină -XY, unde X și Y sunt adesea prolină sau hidroxiprolină [2] [ 3] . Colagenul cu trei spirale este cunoscut sub numele de tropocolagen . Helicele triple de colagen sunt adesea grupate în fibrile, care formează ele însele fibre mai mari, ca în tendoane .

Structura

Glicina, prolina și hidroxiprolina trebuie să fie în pozițiile desemnate cu configurația corectă. De exemplu, hidroxiprolina în poziția Y crește stabilitatea termică a triplei helix, dar nu și în poziția X [4] . Stabilizarea termică este, de asemenea, dificilă atunci când gruparea hidroxil este într-o configurație greșită. Datorită conținutului ridicat de glicină și prolină, colagenul nu poate forma un model regulat de elice α și foi de β . Trei fire elicoidale stânga sunt răsucite, formând o triplă spirală dreaptă [5] . Tripla helix de colagen are 3,3 reziduuri pe tură [6] .

Fiecare dintre cele trei lanțuri este stabilizat prin repulsie sterica de către inelele pirolidinice ale resturilor de prolină și hidroxiprolină . Inelele de pirolidină nu interferează între ele atunci când lanțul polipeptidic ia această formă elicoidală extinsă , care este mult mai deschisă decât forma helix alfa strâns înfăşurată . Cele trei lanțuri sunt legate între ele prin legături de hidrogen. Donorii de legături de hidrogen sunt grupări peptidice NH de reziduuri de glicină. Acceptorii de legături de hidrogen sunt grupuri de reziduuri de CO de pe alte lanțuri. Gruparea OH a hidroxiprolinei nu participă la formarea legăturilor de hidrogen, dar stabilizează izomerul trans al prolinei prin efecte stereoelectronice, stabilizând astfel întreaga triplă helix.

Dimensiunea helixului de colagen ( supercoil ) este de 2,9 Å (0,29 nm) per reziduu. Centrul triplei helix de colagen este foarte mic și hidrofob, iar fiecare a treia helix trebuie să fie în contact cu centrul [7] . Datorită spațiului foarte mic și strâns din centru, doar micul hidrogen din lanțul lateral al glicinei este capabil să interacționeze cu acesta [7] . Acest contact nu este posibil chiar dacă este prezent un rest de aminoacizi puțin mai mare decât glicina.

Note

1. ↑ Berisio R, Vitagliano L, Mazzarella L, Zagari A (februarie 2002). „Structura cristalină a modelului de colagen triplu helix [(Pro-Pro-Gly)(10)](3)” . Știința proteinelor . 11 (2): 262-70. DOI : 10.1110/ps.32602 . PMC2373432  . _ PMID  11790836 .
2. ↑ Arnab Bhattacharjee, Manju Bansal. Structura colagenului: Tripla Helix Madras și scenariul actual  // IUBMB Life (Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară: Viața). — 01-03-2005. - T. 57 , nr. 3 . — S. 161–172 . - ISSN 1521-6551 1521-6543, 1521-6551 . - doi : 10.1080/15216540500090710 .
3. ↑ Mohammed Saad. Investigații de structură și împachetare cu rezoluție scăzută ale domeniilor cristaline de colagen în tendon folosind raze X cu radiații sincrotron, determinarea factorilor de structură, evaluarea metodelor de înlocuire izomorfă și alte modelări.  Teza 300 dpi . - 1994. - doi : 10.13140/2.1.4776.7844 .
4. ↑ Rita Berisio, Luigi Vitagliano, Lelio Mazzarella, Adriana Zagari. Structura cristalină a modelului cu triple helix de colagen [(Pro-Pro-Gly)10 3]  //  Protein Science. — 13-04-2009. — Vol. 11 , iss. 2 . — P. 262–270 . - doi : 10.1110/ps.32602 .
5. ↑ Bella, Jordi.
6. ↑ Harpers Illustrated Biochemistry, ediția a 30-a
7. ↑ 1 2 Brodsky, Barbara, et al.