| 15-lipoxigenază | |
|---|---|
| 15-lipoxigenază de iepure (albastru) cu inhibitor (galben) în locul activ | |
| Notaţie | |
| Simboluri | ALOX15 |
| Entrez Gene | 246 |
| HGNC | 433 |
| PDB | 1LOX |
| Alte date | |
| Cod KF | 1.13.11.33 |
| Informații în Wikidata ? | |
Lipoxigenazele ( ing. Lipoxigenazele ) sunt enzime care conțin fier care catalizează reacția de dioxigenare (adăugarea a doi atomi de oxigen ) la acizii grași polinesaturați . Diferite tipuri de lipoxigenaze se găsesc în plante, animale și ciuperci. Ele sunt implicate în diferite funcții celulare.
Vedere generală a reacției catalizate:
acid gras + O 2 = hidroperoxid de acid gras
| Cod KF | Enzimă | titlu complet | reacţie |
| KF 1.13.11.12 | lipoxigenază | (linoleat: oxigen 13-oxidoreductază) | linoleat + O 2 \u003d (9 Z , 11 E , 13 S ) -13-hidroperoxioctadeca-9,11-dienoat |
| KF 1.13.11.31 | Arahidonat-12-lipoxigenază | (arahidonat: oxigen 12-oxidoreductază) | arahidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 Z , 10 E , 12 S , 14 Z ) -12-hidroperoxiicoză-5,8,10,14-tetraenoat |
| KF 1.13.11.33 | arahidonat 15-lipoxigenază | (arahidonat: oxigen 15-oxidoreductază) | arahidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 Z , 11 Z , 13 E , 15 S ) -15-hidroperoxiicoză-5,8,11,13-tetraenoat |
| KF 1.13.11.34 | arahidonat 5-lipoxigenază | (arahidonat: oxigen 5-oxidoreductază) | arahidonat + O 2 \u003d leucotrienă A 4 + H 2 |
| KF 1.13.11.40 | arahidonat 8-lipoxigenază | (arahidonat: oxigen 8-oxidoreductază) | arahidonat + O 2 \u003d (5 Z , 8 R , 9 E , 11 Z , 14 Z ) -8-hidroperoxiicoză-5,9,11,14-tetraenoat |
Lipoxigenazele care acționează asupra acidului arahidonic sunt clasificate în funcție de numărul de atomi de carbon care este oxidat de această enzimă. De exemplu, 15-lipoxigenaza oxidează acidul arahidonic la al 15-lea atom, iar 12/15-lipoxigenaza este capabilă să oxideze arahidonatul la al 12-lea sau al 15-lea atom.
Structura cristalină a lipoxigenazei este cunoscută pentru enzima din boabe de soia (una dintre cele mai comune surse ale enzimei) și pentru lipoxigenază de iepure. Lipoxigenaza constă din două domenii: un N-terminal și un C-terminal mai mare, care găzduiește situsul activ al enzimei . Separarea domeniului proteolitic duce la pierderea activității catalitice. În centrul activ , fierul este fixat prin legături de coordonare cu atomul Nε al histidinei și oxigenul prin gruparea carboxil C-terminală.