Plastocianina este o proteină care conține cupru implicată în transportul electronilor de la fotosistemul II la fotosistemul I. Această proteină monomerică, constând din 99 de aminoacizi în majoritatea plantelor vasculare , are o greutate moleculară de aproximativ 10,5 kDa . Este un membru al familiei plastocianinelor de proteine care leagă cupru .
În fotosinteză , plastocianina joacă rolul unui purtător de electroni de la citocromul f din complexul citocrom b 6 / f la P700 + din fotosistemul I. Complexul citocrom b6 / f și fotosistemul I sunt complexe proteice ancorate la membrană ai căror centri activi sunt localizați pe partea luminală a membranei tilacoide . Citocromul f este un donor de electroni, în timp ce P700 + acceptă un electron din plastocianina redusă.
Plastocianina a fost prima proteină care conținea cupru a cărei structură a fost descifrată folosind analiza de difracție cu raze X. Structura sa terțiară este butoiul beta, care este caracteristic proteinelor care se leagă de alte proteine [1] . Deși structura terțiară a moleculei de plastocianină este diferită pentru plantele superioare , algele și cianobacteriile , structura locului de legare a cuprului este foarte conservată. De obicei, o descriu ca o „piramidă trigonală distorsionată”, a cărei bază este formată din doi atomi de azot (N 1 și N 2 ) din două histidine și un atom de sulf (S 1 ) din cisteină . Vârful piramidei este format dintr-un atom de sulf (S 2 ) din metionină axială . „Distorsiunea” are loc de-a lungul lungimii legăturii dintre liganzii care conțin cupru și sulf: legătura Cu - S1 este mai scurtă (207 picometri ) decât Cu-S2 ( 282 picometri). O legătură Cu-S 2 extinsă destabilizaază Cu II și crește potențialul redox al proteinei. Culoarea albastră a proteinei (vârful de absorbție la 597 nm ) se explică prin influența legăturii Cu-S 1 , unde are loc transferul de sarcină de la S pπ la Cu dx 2 -y 2 [2] .
Când plastocianina este redusă, His - 87 devine protonat cu un pKa = 4,4. Protonația îl face să se desprindă de atomul de cupru și locul de legare devine un triunghi plat.
Deși suprafața moleculei de plastocianină din apropierea locului de legare a cuprului poate varia, toate plastocianinele au o suprafață hidrofobă care înconjoară o histidină neacoperită care formează o legătură cu cuprul. În plastocianinele vegetale, reziduurile acide sunt situate pe ambele părți ale tirozinei -83 foarte conservate. Plastocianinele din alge și plantele vasculare din familia țelinei au reziduuri acide similare, dar diferă de plastocianinele vegetale ca formă - le lipsesc resturile de aminoacizi al 57-lea și al 58-lea. La cianobacterii , distribuția reziduurilor de aminoacizi încărcate pe suprafața proteinei diferă de plastocianinele eucariote , iar structura lor poate fi foarte diferită în diferite specii bacteriene. În multe cianobacterii, plastocianina constă din 107 reziduuri de aminoacizi. Deși situsurile acide din bacterii nu sunt conservate, un loc hidrofob este întotdeauna prezent. Se crede că funcția sa este de a lega și de a recunoaște locurile altor proteine implicate în procesul de transfer de electroni.
Plastocianina (Cu 2+ Pc) este redusă de citocromul f :
Cu 2+ Pc + e - → Cu + PcDupă reducere, Cu + Pc se leagă de subunitatea F a fotosistemului I. P700 + oxidează Cu + Pc:
Cu + Pc → Cu 2+ Pc + e -Potențialul redox al plastocianinei este de aproximativ +0,37 V [3] , iar punctul izoelectric este la pH aproximativ 4 [4] .