Morfină

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 22 iulie 2021; verificările necesită 6 modificări .

Morfeinele sunt proteine ​​care pot forma doi sau mai mulți homo - oligomeri diferiți (forme de morfeină), dar trebuie să se descompună și să își schimbe forma pentru a se transforma între forme. Forma alternativă se poate asambla într-un alt oligomer. Forma subunității determină ce oligomer se formează. [1] [2] Fiecare oligomer are un număr finit de subunități ( stoichiometrie ). Morfeinele pot interacționa între forme în condiții fiziologice și pot exista ca un echilibru al diferiților oligomeri. Acești oligomeri sunt relevanți din punct de vedere fiziologic și nu sunt proteine ​​pliate greșit; aceasta deosebește morfina de prioni și amiloid. Oligomeri diferiți au funcționalități diferite. Interconversia formelor morfinei poate fi baza structurală a reglării alosterice . [3] [4] O mutație care modifică echilibrul normal al formelor morfeinei poate servi drept bază pentru o boală conformațională. [5] Caracteristicile morfinei pot fi folosite pentru descoperirea medicamentelor. [6] Imaginea cubului (Fig. 1) este un echilibru de morfeină care conține două forme monomerice diferite care dictează ansamblul tetramer sau pentamer. Singura proteină găsită că funcționează ca morfeină este porfobilinogen sintaza, [7] [8] , deși există sugestii în literatură că alte proteine ​​pot funcționa ca morfeine (pentru mai multe informații, vezi „Tabelul morfeinelor presupuse” de mai jos).

Diferențele conformaționale dintre subunitățile diferiților oligomeri și diferențele funcționale asociate ale morfeinei servesc ca punct de plecare pentru descoperirea medicamentului. Funcția unei proteine ​​depinde de forma oligomerică; prin urmare, funcția proteinelor poate fi reglată prin schimbarea echilibrului formelor. Un compus cu greutate moleculară mică poate schimba echilibrul prin blocarea sau promovarea formării unuia dintre oligomeri. Echilibrul poate fi deplasat cu o moleculă mică care are o afinitate de legare predominantă doar pentru una dintre formele alternative de morfină. A fost documentat un inhibitor al porfobilinogen sintetazei cu acest mecanism de acțiune. [3]

Semnificație pentru reglarea alosterică

Modelul morfinei de reglare alosterică are asemănări și diferențe față de alte modele. [1] [4] [9] Modelul de consens (modelul Monod, Wyman și Changeux (MWC)) al reglării alosterice necesită ca toate subunitățile să fie în aceeași conformație sau stare în cadrul unui oligomer, cum ar fi modelul morfeinei. [10] [11] Cu toate acestea, nici acest model, nici modelul consistent (modelul Koshland, Nemethy și Filmer) nu ia în considerare faptul că o proteină se poate disocia pentru a se interconversia între oligomeri. [10] [11] [12] [13]

Implicații pentru învățarea relațiilor structură-funcție proteine

În general, se crede că o secvență de aminoacizi va avea o singură structură cuaternară (nativă) relevantă fiziologic; morfina sfidează acest concept. Modelul morfeinei nu necesită modificări majore în pliul proteic de bază. [1] Diferențele conformaționale care însoțesc transformarea dintre oligomeri pot fi similare cu mișcările proteinelor necesare pentru funcționarea unor proteine. [14] Modelul morfeinei evidențiază importanța flexibilității conformaționale pentru funcționalitatea proteinelor și oferă o posibilă explicație pentru proteinele care prezintă cinetică non -Michaelis-Menten , histerezis și/sau activitate specifică dependentă de concentrația proteinei. [9]

Semnificația pentru înțelegerea bazei structurale a bolii

Termenul „boală conformațională” include, în general, mutații care duc la plierea greșită a proteinelor care agregă boli precum Alzheimer și bolile Creutzfeldt-Jakob. [15] Cu toate acestea, în lumina descoperirii morfinei, această definiție poate fi extinsă pentru a include mutații care schimbă echilibrul formelor oligomerice alternative ale proteinei. Un exemplu de astfel de boală conformațională este porfiria ALAD , care rezultă dintr-o mutație a porfobilinogen sintazei care provoacă o schimbare a echilibrului său de morfeină. [5]

Tabelul proteinelor al căror comportament publicat este în concordanță cu cel al morfeinei [16]

Morfeinele sunt proteine ​​care pot forma doi sau mai mulți homo - oligomeri diferiți (forme de morfeină), dar trebuie să se descompună și să își schimbe forma pentru a se transforma între forme. Forma alternativă se poate asambla într-un alt oligomer. Forma subunității determină ce oligomer se formează. [1] [2] Fiecare oligomer are un număr finit de subunități ( stoichiometrie ). Morfeinele pot interacționa între forme în condiții fiziologice și pot exista ca un echilibru al diferiților oligomeri. Acești oligomeri sunt relevanți din punct de vedere fiziologic și nu sunt proteine ​​pliate greșit; aceasta deosebește morfina de prioni și amiloid. Oligomeri diferiți au funcționalități diferite. Interconversia formelor morfinei poate fi baza structurală a reglării alosterice . [3] [4] O mutație care modifică echilibrul normal al formelor de morfină poate fi baza pentru boala conformațională. [5] Caracteristicile morfinei pot fi folosite pentru descoperirea medicamentelor. [6] Imaginea cubului (Fig. 1) este un echilibru de morfeină care conține două forme monomerice diferite care dictează ansamblul tetramer sau pentamer. Singura proteină găsită că funcționează ca morfeină este porfobilinogen sintaza, [7] [8] , deși există sugestii în literatură că alte proteine ​​pot funcționa ca morfeine (pentru mai multe informații, vezi „Tabelul morfeinelor presupuse” de mai jos).

Proteină Studiază speciile Cod KF numar CAS Oligomeri alternativi Efect
Acetil-CoA carboxilază-1 Gallus domesticus Cod KF 6.4.1.2 9023-93-2 dimer inactiv, dimer activ, mai mult [17] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [18] multiple/co-funcții ale proteinelor. [17]
α-acetilgalactosaminidaza Bos taur Cod KF 4.3.2.2 9027-81-0 monomer inactiv, tetramer activ [19] Legarea/schimbul de substrat afectează multimerizarea, [19] activitatea specifică în funcție de concentrația proteinei, [20] diferite ansambluri au activități diferite, [20] forme oligomerice diferite conformațional. [19] [20]
Adenilosuccinat liază Bacillus subtilis Cod KF 4.3.2.2 9027-81-0 monomer, dimer, trimer, tetramer [21] Mutațiile modifică echilibrul oligomerilor, [22] parametri cinetici dependenți de oligomeri, [22 ] greutate moleculară dependentă de concentrația proteinei [22]
Aristolochen sintetaza Penicillium roqueforti Cod KF 4.2.3.9 94185-89-4 monomer de ordin superior [23] Activitate specifică în funcție de concentrația de proteine ​​[24]
L-asparaginaza Leptosphaeria michotii Cod KF 3.5.1.1 9015-68-3 dimer, tetramer, octamer inactiv [25] Legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea [26]
Aspartokinaza Escherichia coli Cod CF 2.7.2.4 și Cod CF 1.1.1.3 9012-50-4 monomer, dimer, tetramer [27] [28] Funcții proteice multiple/articulare, [29] Forme oligomerice distincte conformațional [28]
ATPaza transportorului ABCA1 Homo sapiens dimer, tetramer [30] Legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea. [treizeci]
Biotina - (acetil-CoA carboxilază) holoenzima sintetaza ligaza Escherichia coli Cod KF 6.3.4.15 37340-95-7 monomer, dimer [31] Funcții proteice multiple/articulare, [31] Ansambluri diferite au activități diferite [32]
Chorismat mutaz Escherichia coli Cod KF 5.4.99.5 9068-30-8 dimer, trimer, hexamer Forme oligomerice distincte conformațional [33]
citrat sintetaza Escherichia coli Cod KF 2.3.3.1 9027-96-7 monomer, dimer, trimer, tetramer, pentamer, hexamer, dodecamer [34] Legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea, [34] echilibrul caracteristic al oligomerilor, [34] activitatea specifică dependentă de concentrația proteinei, [34] echilibrul oligomeric dependent de pH [34]
Cianovirina-N Nostoc ellipsosporum 918555-82-5 monomer și dimer cu comutare de domenii [35] [36] Se caracterizează prin echilibrul oligomerilor, [37] [38] forme oligomerice diferite conformațional [37] [38]
3-oxoacid CoA transferaza Sus scrofa domestica Cod KF 2.8.3.5 9027-43-4 dimer, tetramer [39] Oligomeri separabili cromatografic, [39] Substratul poate stabiliza de preferință o formă [39]
Cystationin beta sintază Homo sapiens Cod KF 4.2.1.22 9023-99-8 mai multe forme variind de la dimer la 16-mer [40] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [41] Mutațiile schimbă echilibrul oligomerilor, [42] Diferitele ansambluri au activități diferite, [41] provocând mutații ale bolii la locuri îndepărtate de locul activ. [43]
D-aminoacid oxidaza Cod KF 1.4.3.3 9000-88-8 monomeri, dimeri, oligomeri de ordin superior [44] [45] Parametri cinetici dependenți de oligomeri. [44] [45]
Dihidrolipoamidă dehidrogenază Sus scrofa domestica Cod KF 1.8.1.4 9001-18-7 monomer, două forme diferite de dimer, tetramer [46] Funcții proteice multiple/articulare, [46] Ansambluri diferite au activități diferite, [46] echilibru oligomeric dependent de pH, [46] forme oligomerice diferite conformațional. [47] [48] [49]
Dopamină beta monooxigenază Bos taur Cod KF 1.14.17.1 9013-38-1 dimeri, tetrameri [50] [51] [52] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [50] [51] [52] Echilibrul oligomerului caracterizat, [50] [51] [52] Parametri cinetici dependenți de oligomeri [50] [51] [52]
Geranilgeranil pirofosfat sintază / Farnesil transferază Homo sapiens Cod KF 2.5.1.29 9032-58-0 hexamer, octamer [53] [54] [55] Moleculele efectoare afectează multimerizarea [54]
GDP-manoză 6-dehidrogenază Pseudomonas aeruginosa Cod KF 1.1.1.132 37250-63-8 trimer, 2 tetrameri și hexamer [56] [57] Activitate specifică dependentă de concentrația proteinei [58] histerezis cinetic [58]
Glutamat dehidrogenază Bos taur Cod KF 1.4.1.2 9001-46-1 hexameri de ordin superior activi și inactivi [59] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [60] caracterizează echilibrul oligomerilor [59]
Glutamat racemaza Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus Cod KF 5.1.1.3 9024-08-02 monomer, 2 dimeri, tetramer [61] [62] [63] [64] [65] Funcții proteice multiple/articulare, [66] [67] [68] Echilibru de oligomeri caracterizat, [64] [65] Forme oligomerice conformaționale diferite [61] [62] [63]
Gliceraldehida-3-fosfat dehidrogenază Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica Cod KF 1.2.1.12 9001-50-7 monomer, dimer, tetramer [69] Echilibrul caracterizat al oligomerilor, [70] Diferite forme au diferite tipuri de activitate [71]
Glicerol kinaza Escherichia coli Cod KF 2.7.1.30 9030-66-4 monomer și 2 tetrameri [72] [73] [74] Echilibru oligomeric caracterizat, [72] [73] [74] [75] Forme oligomerice distincte conformațional, [75] [76] Funcții efectoare care împiedică mișcarea domeniului [76]
Integraza HIV Virusul imunodeficienței umane-1 Cod KF 2.7.7.- monomer, dimer, tetramer, ordin superior. [77] [78] [79] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [80] Funcții sinergice multiple/proteine, [77] [78] [79] Ansambluri diferite au activități diferite [79] [80]
HPr kinază/fosfatază Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus Cod KF 2.7.1.- / Cod KF 3.1.3.- 9026-43-1 monomeri, dimeri, trimeri, hexameri [81] [82] [83] [84] [85] [86] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [85] funcțiile proteinelor multiple/articulare, [85] ansambluri diferite au activități diferite, [85] echilibru oligomeric dependent de pH [85]
lactat dehidrogenază Bacil stearothermophilus Cod KF 1.1.1.27 9001-60-9 2 dimeri, tetramer [87] [88] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [88] Echilibrul oligomerului caracterizat, [88] Activitate specifică dependentă de concentrația proteinei, [88] Mutațiile modifică echilibrul oligomerului, [89] Parametri cinetici dependenți de oligomeri, [88] Forme oligomerice distincte conformațional [90 ]
Lon proteaza Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis Cod KF 3.4.21.53 79818-35-2 monomer, dimer, trimer, tetramer [91] [92] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [91] [92] legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea, [91] [92] activitatea specifică dependentă de concentrația proteinei, [93] histereza cinetică [93]
NAD(P) mitocondrial + enzimă malică/malat dehidrogenază (decarboxilarea oxaloacetatului) (NADP+) Homo sapiens Cod KF 1.1.1.40 9028-47-1 monomer, 2 dimeri, tetramer [94] [95] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [94] Mutațiile modifică echilibrul oligomerilor, [96] Histerezis cinetic, [95]
peroxiredoxinele Salmonella typhimurium Cod KF 1.6.4.- & Cod KF 1.11.1.15 207137-51-7 2 dimeri, decameri Forme oligomerice conformaționale diferite, [97] Ansambluri diferite au activități diferite [98]
Fenilalanin hidroxilaza Homo sapiens Cod KF 1.14.16.1 9029-73-6 tetramer cu activitate ridicată, tetramer cu activitate scăzută. [99] Legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea, [100] [101] forme oligomerice distincte conformațional [102] [103]
Fosfoenolpiruvat carboxilază Escherichia coli, Zea mays Cod KF 4.1.1.31 9067-77-0 dimer inactiv, tetramer activ [104] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, echilibrul caracteristic al oligomerilor, [104] histereza cinetică, [104] forme oligomerice distincte conformațional [105]
Fosfofructokinaza Bacil stearothermophilus, Thermus thermophilus Cod KF 2.7.1.11 9001-80-3 dimer inactiv, tetramer activ [104] [106] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [104] [106] Caracterizat prin echilibrul oligomerului [104] [106]
Polifenol oxidaza Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. Cod KF 1.10.3.1 9002-10-2 monomer, trimer, tetramer, octamer, dodecamer [107] [108] Funcții proteice multiple/articulare, [109] Legarea substratului/turnover-ul afectează multimerizarea, [110] Ansambluri diferite au activități diferite, [111] Histerezis cinetic [110]
Porfobilinogen sintaza Drosophila melanogaster, Danio rerio Cod KF 4.2.1.24 9036-37-7 dimer, hexamer, octamer [112] [113] PBGS este prototipul pentru morfină. [112]
piruvat kinaza Homo sapiens Cod KF 2.7.1.40 9001-59-6 dimeri activi și inactivi, tetramer activ, monomer, trimer, pentamer [114] [115] Forme oligomerice distincte conformațional [114] [115]
Ribonucleaza A Bos taur Cod KF 3.1.27.5 9901-99-4 monomer, dimer, trimer, tetramer, hexamer, pentamer de ordin superior [116] [117] [118] [119] [120] Funcții multiple/articulare ale proteinelor, [121] [122] [123] Ansambluri diferite au activități diferite, [121] [122] [123] Forme oligomerice diferite conformațional [117] [119] [120]
Ribonucleotid reductază Mușchiul mus Cod KF 1.17.4.1 9047-64-7 tetramer, hexamer [124] [125] [126] [127] Moleculele efectoare influențează multimerizarea. [127]
S-adenozil-L-homocisteină hidrolază Dictyostelium discoideum Cod KF 3.3.1.1 9025-54-1 tetramer etc. [128] [129] [130] Moleculele efectoare influențează multimerizarea. [128]
Treonin dehidratază biodegradativă / treonin amoniac-lază Escherichia coli Cod KF 4.3.1.19 774231-81-1 2 monomeri, 2 tetrameri [131] [132] [133] Moleculele efectoare afectează multimerizarea., [133] Echilibrul caracteristic al oligomerilor, [131] [132] Ansambluri diferite au activități diferite [131] [132] [133]
β-triptaza Homo sapiens Cod KF 3.4.21.59 97501-93-4 monomeri activi și inactivi, tetrameri activi și inactivi [134] [135] [136] [137] [138] [139] [140] [141] [142] [143] Activitatea specifică în funcție de concentrația proteinei [144] caracterizează echilibrul oligomerilor [144]
factor de necroză tumorală alfa Homo sapiens 94948-61-5 monomer, dimer, trimer [145] [146] Adunări diferite au activități diferite [147]
Uracil fosforiboziltransferaza Escherichia coli Cod KF 2.4.2.9 9030-24-4 trimer, pentamer [148] Moleculele efectoare afectează multimerizarea, [148] Legarea/turnover-ul substratului afectează multimerizarea, [148] Ansambluri diferite au activități diferite [148]

Note

  1. ↑ 1 2 3 4 Jaffe, Eileen K. (2005). „Morfeinele – o nouă paradigmă structurală pentru reglarea alosterică”. Tendințe în științe biochimice . 30 (9): 490-7. DOI : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . PMID  16023348 .
  2. ↑ 1 2 Breinig, Sabine (2003). „Controlul biosintezei tetrapirolului prin forme cuaternare alternative de porfobilinogen sintază”. Biologie structurală a naturii . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  3. ↑ 1 2 3 Lawrence, Sarah H. (2008). „Schimbarea formei duce la descoperirea medicamentelor alosterice cu molecule mici.” Chimie & Biologie . 15 (6): 586-96. DOI : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . PMID  18559269 .
  4. ↑ 1 2 3 Selwood, Trevor (2012). „Homo-oligomeri de disociere dinamică și controlul funcției proteinelor”. Arhivele de Biochimie și Biofizică . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMID22182754  . _
  5. ↑ 1 2 3 Jaffe, Eileen K. (2007). „ALAD Porfiria este o boală conformațională”. Jurnalul American de Genetică Umană . 80 (2): 329-37. DOI : 10.1086/511444 . PMID  17236137 .
  6. ↑ 1 2 Jaffe, Eileen K. (2010). „Morfeinele – O nouă cale pentru descoperirea medicamentelor alosterice”. Jurnalul Open Conference Proceedings . 1 : 1-6. DOI : 10.2174/2210289201001010001 . PMID  21643557 .
  7. ↑ 1 2 Tang, L. (2005). „Interconversia indusă de substrat a izoformelor de structură cuaternară a proteinelor”. Revista de chimie biologică . 280 (16): 15786-93. DOI : 10.1074/jbc.M500218200 . PMID  15710608 .
  8. ↑ 1 2 Jaffe, Eileen K. (2012). „Alosterizarea și oligomerizarea dinamică a porfobilinogen sintetazei”. Arhivele de Biochimie și Biofizică . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMID  22037356 .
  9. ↑ 1 2 Lawrence, Sarah H. (2008). „Extinderea conceptelor în relațiile structură-funcție a proteinelor și cinetica enzimelor: predarea utilizând morfeinele”. Educație în Biochimie și Biologie Moleculară . 36 (4): 274-283. DOI : 10.1002/bmb.20211 . PMID  19578473 .
  10. ↑ 1 2 Monod, Jacques (1963). „Proteine ​​alosterice și sisteme de control celular”. Jurnalul de Biologie Moleculară . 6 (4): 306-29. DOI : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1 . PMID  13936070 .
  11. ↑ 1 2 Monod, Jacque (1965). „Despre natura tranzițiilor alosterice: un model plauzibil”. Jurnalul de Biologie Moleculară . 12 :88-118. DOI : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . PMID  14343300 .
  12. ↑ D.E. Koshland. 7 Baza moleculară pentru reglarea enzimelor  //  Enzimele. - Elsevier, 1970. - Vol. 1 . — P. 341–396 . — ISBN 978-0-12-122701-2 . - doi : 10.1016/s1874-6047(08)60170-5 . Arhivat din original pe 19 aprilie 2022.
  13. ↑ Koshland, D.E. (1966). „Compararea datelor de legare experimentală și a modelelor teoretice în subunități care conțin proteine”. biochimie . 5 (1): 365-85. DOI : 10.1021/bi00865a047 . PMID  5938952 .
  14. ↑ Gerstein, Mark (2004). „Explorând gama de flexibilitate a proteinelor, dintr-o perspectivă proteomică structurală”. Opinie curentă în biologie chimică . 8 (1): 14-9. DOI : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006 . PMID  15036151 .
  15. ↑ Carrell, Robin W (1997). „Boala conformațională”. The Lancet . 350 (9071): 134-8. DOI : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4 . PMID  9228977 .
  16. ↑ Selwood, Trevor; Jaffe, Eileen K. (2012). „Homo-oligomeri de disociere dinamică și controlul funcției proteinelor” . Arhivele de Biochimie și Biofizică . 519 (2): 131-43. DOI : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . PMC  3298769 . PMID22182754  . _
  17. ↑ 1 2 Boone, AN; Brownsey, RW; Elliott, JE; Kulpa, JE; Lee, W.M. (2006). „Reglarea acetil-CoA carboxilazei”. Tranzacții ale Societății Biochimice . 34 (2): 223-7. DOI : 10.1042/BST20060223 . PMID  16545081 .
  18. ↑ Shen, Yang; Volrath, Sandra L.; Weatherly, Stephanie C.; Elich, Tedd D.; Tong, Liang (2004). „Un mecanism pentru inhibarea puternică a acetil-coenzimei eucariote a carboxilazei de către Soraphen A, un produs natural de policetidă macrociclică.” Celula moleculară . 16 (6): 881-91. DOI : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . PMID  15610732 .
  19. ↑ 1 2 3 Weissmann, Bernard; Wang, Ching-Te (1971). „Asocierea-disocierea și cinetica anormală a alfa-acetilgalactosamindazei bovine.” biochimie . 10 (6): 1067-72. DOI : 10.1021/bi00782a021 . PMID  5550813 .
  20. ↑ 1 2 3 Weissmann, Bernard; Hinrichsen, Dorotea F. (1969). „α-acetilgalactosamindaza de mamifer. Apariția, purificarea parțială și acțiunea asupra legăturilor în mucinele submaxilare”. biochimie . 8 (5): 2034-43. DOI : 10.1021/bi00833a038 . PMID  5785223 .
  21. ↑ De Zoysa Ariyananda, Lushanti; Colman, Roberta F. (2008). „Evaluarea tipurilor de interacțiuni în Asociația de subunități în Bacillus subtilis Adenylosuccinate Lyase”. biochimie . 47 (9): 2923-34. DOI : 10.1021/bi701400c . PMID  18237141 .
  22. ↑ 1 2 3 Palenchar, Jennifer Brosius; Colman, Roberta F. (2003). „Caracterizarea unui Bacillus subtilis Adenylosuccinat Lyază echivalent cu o enzimă mutantă găsită în deficiența de Adenylosuccinat Lyază umană: Asparagina 276 joacă un rol structural important.” biochimie . 42 (7): 1831-41. DOI : 10.1021/bi020640+ . PMID  12590570 .
  23. ↑ Hohn, Thomas M.; Plattner, Ronald D. (1989). „Purificarea și caracterizarea sesquiterpenei ciclaze aristolochen sintetazei din Penicillium roqueforti.” Arhivele de Biochimie și Biofizică . 272 (1): 137-43. DOI : 10.1016/0003-9861(89)90204-X . PMID  2544140 .
  24. ↑ Caruthers, JM; Kang, eu; Rynkiewicz, MJ; Cane, D.E.; Christianson, DW (2000). „Determinarea structurii cristaline a Aristolochene Synthase din matrița de brânză albastră, Penicillium roqueforti.” Revista de chimie biologică . 275 (33): 25533-9. DOI : 10.1074/jbc.M000433200 . PMID  10825154 .
  25. ↑ Jerebzoff-Quintin, Simonne; Jerebzoff, Stephan (1985). „Activitatea L-Asparaginazei în Leptosphaeria michotii. Izolarea și proprietățile a două forme ale enzimei”. Physiologia plantarum . 64 : 74-80. DOI : 10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x .
  26. ↑ Yun, Mi-kyung; Nourse, Amanda; White, Stephen W.; Rock, Charles O.; Heath, Richard J. (2007). „Structura cristalină și reglarea alosterică a l-asparaginazei I citoplasmatice de Escherichia coli” . Jurnalul de Biologie Moleculară . 369 (3): 794-811. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.03.061 . PMC  1991333 . PMID  17451745 .
  27. ↑ Garel, J.-R. (1980). „Îndrumarea secvențială a unei proteine ​​alosterice bifuncționale” . Proceedings of the National Academy of Sciences . 77 (6): 3379-3383. Bibcode : 1980PNAS...77.3379G . DOI : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR  8892 . PMC  349619 . PMID  6774337 .
  28. ↑ 1 2 Kotaka, M.; Ren, J.; Lockyer, M.; Hawkins, A.R.; Stammers, DK (2006). „Structuri ale Escherichia coli în stare R și T aspartokinazei III: MECANISME DE TRANZITIE ALOSTERICĂ ȘI INHIBIȚIE DE CĂTRE LIZINĂ.” Revista de chimie biologică . 281 (42): 31544-52. DOI : 10.1074/jbc.M605886200 . PMID  16905770 .
  29. ↑ Ogilvie, JW; Vickers, L.P.; Clark, R.B.; Jones, M. M. (1975). „Aspartokinaza I-homoserin dehidrogenaza I din Escherichia coli K12 (lambda). Activarea prin cationi monovalenți și o analiză a efectului complexului adenozin trifosfat-ion de magneziu asupra acestui proces de activare”. Jurnalul de chimie biologică . 250 (4): 1242-50. PMID  163250 .
  30. ↑ 1 2 Trompier, D.; Alibert, M; Davanture, S; Hamon, Y; Pierres, M; Chimini, G (2006). „Tranziția de la dimeri la formele oligomerice superioare are loc în timpul ciclului ATPazei al transportorului ABCA1.” Revista de chimie biologică . 281 (29): 20283-90. DOI : 10.1074/jbc.M601072200 . PMID  16709568 .
  31. ↑ 1 2 Eisenstein, Edward; Beckett, Dorothy (1999). „Dimerizarea represorului de biotină Escherichiacoli: funcția corepresorului în ansamblul proteinelor.” biochimie . 38 (40): 13077-84. DOI : 10.1021/bi991241q . PMID  10529178 .
  32. ↑ Streaker, Emily D.; Beckett, Dorothy (1998). „Cuplarea legării ADN-ului specific la locul de dimerizare a proteinei în asamblarea complexului de biotină represor-operator de biotină.” biochimie . 37 (9): 3210-9. DOI : 10.1021/bi9715019 . PMID  9485476 .
  33. ↑ Vamvaca, Katherina; Butz, Maren; Walter, Kai U.; Taylor, Sean V.; Hilvert, Donald (2005). „Optimizarea simultană a activității enzimatice și a structurii cuaternare prin evoluție dirijată” . stiinta proteinelor . 14 (8): 2103-14. DOI : 10.1110/ps.051431605 . PMC2279322  . _ PMID  15987889 .
  34. ↑ 1 2 3 4 5 Tong, EK; Duckworth, Harry W. (1975). „Structura cuaternară a citrat sintazei din Escherichia coli K 12”. biochimie . 14 (2): 235-41. DOI : 10.1021/bi00673a007 . PMID  1091285 .
  35. ↑ Bewley, Carole A.; Gustafson, Kirk R.; Boyd, Michael R.; Covell, David G.; Bax, Ad; Clore, G. Marius; Gronenborn, Angela M. (1998). „Structura de soluție a cianavirinei-N, o proteină puternică care inactivează HIV”. Biologie structurală a naturii . 5 (7): 571-8. DOI : 10.1038/828 . PMID  9665171 .
  36. ↑ Yang, Fan; Bewley, Carole A; Louis, John M; Gustafson, Kirk R; Boyd, Michael R; Gronenborn, Angela M; Clore, G. Marius; Wlodawer, Alexander (1999). „Structura cristalină a cianavirinei-N, o proteină puternică care inactivează HIV, arată o schimbare neașteptată a domeniului” . Jurnalul de Biologie Moleculară . 288 (3): 403-12. DOI : 10.1006/jmbi.1999.2693 . PMID  10329150 .
  37. ↑ 1 2 Barrientos, LG; Gronenborn, A. M. (2005). „Cianavirina-N-proteina foarte specifică care leagă carbohidrații: structură, activitate anti-HIV/Ebola și posibilități de terapie.” Mini recenzii în chimie medicinală . 5 (1): 21-31. DOI : 10.2174/1389557053402783 . PMID  15638789 .
  38. ↑ 1 2 Barrientos, LG; Louis, JM; Botos, I; Mori, T; Han, Z; O'Keefe, B.R.; Boyd, M.R.; Wlodawer, A; et al. (2002). „Dimerul de cyanavirin-N schimbat în domeniu este într-o stare pliată metastabilă: reconcilierea structurilor cu raze X și RMN.” structura . 10 (5): 673-86. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . PMID  12015150 .
  39. ↑ 1 2 3 Rochet, Jean-Christophe; Brownie, Edward R.; Oikawa, Kim; Hicks, Leslie D.; Fraser, Marie E.; James, Michael N.G.; Kay, Cyril M.; Bridger, William A.; et al. (2000). „CoA transferaza inimii de porc există ca două forme oligomerice separate de o barieră cinetică mare.” biochimie . 39 (37): 11291-302. DOI : 10.1021/bi0003184 . PMID  10985774 .
  40. ↑ Frank, Nina; Kery, Vladimir; MacLean, Kenneth N.; Kraus, Jan P. (2006). „Cisteinele accesibile la solvent în β-sintaza cistationinei umane: rolul crucial al cisteinei 431 în legarea S-adenosil-l-metioninei.” biochimie . 45 (36): 11021-9. DOI : 10.1021/bi060737m . PMID  16953589 .
  41. ↑ 1 2 Sen, Suvajit; Banerjee, Ruma (2007). „O mutație legată patogenă în miezul catalitic al cistationinei β-sintazei umane perturbă reglarea alosterică și permite caracterizarea cinetică a unui dimer de lungime completă” . biochimie . 46 (13): 4110-6. DOI : 10.1021/bi602617f . PMC  3204387 . PMID  17352495 .
  42. ↑ Kery, Vladimir; Poneleit, Loelle; Kraus, Jan P. (1998). „Clivarea tripsinei a β-sintazei cistationinei umane într-un miez activ conservat evolutiv: consecințe structurale și funcționale.” Arhivele de Biochimie și Biofizică . 355 (2): 222-32. DOI : 10.1006/abbi.1998.0723 . PMID  9675031 .
  43. ↑ Shan, Xiaoyin; Kruger, Warren D. (1998). „Corectarea mutațiilor CBS care cauzează boli în drojdie”. Genetica naturii . 19 (1): 91-3. DOI : 10.1038/ng0598-91 . PMID  9590298 .
  44. ↑ 12 Antonini , E; Brunori, M; Bruzzesi, R; Chiancone, E; Massey, V (1966). „Fenomenele de asociere-disociere ale D-aminoacid oxidazei”. Jurnalul de chimie biologică . 241 (10): 2358-66. PMID  4380380 .
  45. ↑ 12 Massey , V; Curti, B; Ganther, H (1966). „O schimbare conformațională dependentă de temperatură în D-aminoacid oxidaza și efectul acesteia asupra catalizei.” Jurnalul de chimie biologică . 241 (10): 2347-57. PMID  5911617 .
  46. ↑ 1 2 3 4 Babady, N.E.; Pang, Y.-P.; Elpeleg, O.; Isaya, G. (2007). „Activitatea proteolitică criptică a dihidrolipoamidă dehidrogenazei” . Proceedings of the National Academy of Sciences . 104 (15): 6158-63. Cod biblic : 2007PNAS..104.6158B . DOI : 10.1073/pnas.0610618104 . PMC 1851069 . PMID 17404228 .  
  47. ↑ Muiswinkel-Voetberg, H.; Visser, Jaap; Veeger, Cornelis (1973). „Studii conformaționale asupra lipoamidă dehidrogenază din inima de porc. 1. Interconversia formelor disociabile și nedisociabile.” Jurnalul European de Biochimie . 33 (2): 265-70. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x . PMID  4348439 .
  48. ↑ Kliachko, NL; Şcedrina, V.A.; Efimov, A.V.; Kazakov, SV; Gazaryan, I. G.; Crystal, B.S.; Brown, A. M. (2005). „Preferința de substrat dependentă de PH a lipoamidă dehidrogenazei inimii de porc variază în funcție de starea oligomerică: RĂSPUNS LA ACIDIFICAREA MATRICEI MITOCONDRIALE.” Revista de chimie biologică . 280 (16): 16106-14. DOI : 10.1074/jbc.M414285200 . PMID  15710613 .
  49. ↑ Muiswinkel-Voetberg, H.; Veeger, Cornelis (1973). „Studii conformaționale asupra lipoamidă dehidrogenază din inima de porc. 2. Studii spectroscopice asupra apoenzimei și formelor monomerice și dimerice”. Jurnalul European de Biochimie . 33 (2): 271-8. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . PMID  4348440 .
  50. ↑ 1 2 3 4 Saxena, Ashima; Hensley, Preston; Osborne, James C.; Fleming, Patrick J. (1985). „Disociarea subunității dependente de pH și activitatea catalitică a dopamină β-hidroxilazei bovine” . Revista de chimie biologică . 260 (6): 3386-92. PMID  3972830 .
  51. ↑ 1 2 3 4 Dhawan, S; Hensley, P; Osborne Jr, JC; Fleming, PJ (1986). „Disociarea subunității dependente de adenozină 5’-difosfat a dopamină beta-hidroxilazei bovine”. Jurnalul de chimie biologică . 261 (17): 7680-4. PMID  3711102 .
  52. ↑ 1 2 3 4 Stewart, LC; Klinman, JP (1988). „Dopamină beta-hidroxilaza granulelor de cromafină suprarenală: structură și funcție” . Revizuirea anuală a biochimiei . 57 :551-92. DOI : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003 . PMID  3052283 .
  53. ↑ Kuzuguchi, T.; Morita, Y; Sagami, eu; Sagami, H; Ogura, K (1999). „Sintaza geranilgeranil difosfat umană. CLONAREA SI EXPRESIA CDNA. Revista de chimie biologică . 274 (9): 5888-94. DOI : 10.1074/jbc.274.9.5888 . PMID  10026212 .
  54. ↑ 1 2 Kavanagh, KL; Dunford, JE; Bunkoczi, G; Russell, R.G.; Oppermann, U (2006). „Structura cristalină a geranilgeranilului pirofosfat sintaza umană dezvăluie un nou aranjament hexameric și un produs inhibitor.” Revista de chimie biologică . 281 (31): 22004-12. DOI : 10.1074/jbc.M602603200 . PMID  16698791 .
  55. ↑ Miyagi, Y.; Matsumura, Y.; Sagami, H. (2007). „Sintaza difosfat de geranilgeranil uman este un octamer în soluție”. Jurnal de Biochimie . 142 (3): 377-81. DOI : 10.1093/jb/mvm144 . PMID  17646172 .
  56. ↑ Snook, Christopher F.; Tipton, Peter A.; Beamer, Lesa J. (2003). „Structura cristalină a GDP-manoza dehidrogenazei: o enzimă cheie a biosintezei alginatului în P. aeruginosa. biochimie . 42 (16): 4658-68. DOI : 10.1021/bi027328k . PMID  12705829 .
  57. ↑ Roychoudhury, S; mai, T.B.; Gill, JF; Singh, S.K.; Feingold, D.S.; Chakrabarty, A. M. (1989). „Purificarea și caracterizarea guanozin difosfo-D-manozo dehidrogenazei. O enzimă cheie în biosinteza alginatului de către Pseudomonas aeruginosa”. Jurnalul de chimie biologică . 264 (16): 9380-5. PMID  2470755 .
  58. ↑ 12 Naught , Laura E.; Gilbert, Sunny; Imhoff, Rebecca; Snook, Christopher; Beamer, Lesa; Tipton, Peter (2002). „Alosterism și cooperare în Pseudomonas aeruginosa GDP-Manoz Dehidrogenaza”. biochimie . 41 (30): 9637-45. DOI : 10.1021/bi025862m . PMID  12135385 .
  59. ↑ 1 2 Fisher, Harvey F. Glutamat dehidrogenază-complexe ligand și relația lor cu mecanismul de reacție // Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. - 2006. - Vol. 39.—P.  369–417 . — ISBN 978-0-470-12284-6 . - doi : 10.1002/9780470122846.ch6 .
  60. ↑ Huang, C.Y.; Frieden, C (1972). „Mecanismul modificărilor structurale induse de ligand în glutamat dehidrogenază. Studii ale vitezei de depolimerizare și izomerizare efectuate de coenzime și nucleotid de guanină”. Jurnalul de chimie biologică . 247 (11): 3638-46. PMID  4402280 .
  61. ↑ 1 2 Kim, Sang Suk; Choi, I.-G.; Kim, Sung-Hou; Yu, YG (1999). „Clonarea moleculară, expresia și caracterizarea unei racemaze glutamat termostabile dintr-o bacterie hipertermofilă, Aquifex pyrophilus.” extremofili . 3 (3): 175-83. DOI : 10.1007/s007920050114 . PMID  10484173 .
  62. ↑ 1 2 Lundqvist, Tomas; Fisher, Stewart L.; Kern, Gunther; Folmer, Rutger H.A.; Xue, Yafeng; Newton, D. Trevor; Keating, Thomas A.; Alm, Richard A.; et al. (2007). „Exploatarea diversității structurale și de reglementare în racemazele glutamat”. natura . 447 (7146): 817-22. Bibcode : 2007Natur.447..817L . DOI : 10.1038/nature05689 . PMID  17568739 .
  63. ↑ 12 mai, Melissa ; Mehboob, Shahila; Mulhearn, Debbie C.; Wang, Zhiqiang; Yu, Huidong; Thatcher, Gregory RJ; Santarsiero, Bernard D.; Johnson, Michael E.; et al. (2007). „Analiza structurală și funcțională a două izozime glutamat racemaze din Bacillus anthracis și implicații pentru proiectarea inhibitorilor” . Jurnalul de Biologie Moleculară . 371 (5): 1219-37. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.093 . PMC2736553  . _ PMID  17610893 .
  64. ↑ 1 2 Taal, Makie A.; Sedelnikova, Svetlana E.; Ruzheinikov, Serghei N.; Baker, Patrick J.; Rice, David W. (2004). „Exprimarea, purificarea și analiza preliminară cu raze X a cristalelor de Bacillus subtilisglutamat racemaza”. Acta Crystallographica Secțiunea D. 60 (11): 2031-4. DOI : 10.1107/S0907444904021134 . PMID  15502318 .
  65. ↑ 1 2 Kim, Kook-Han; Bong, tânărul Jong; Park, Joon-Kyu; Shin, Key-Jung; Hwang, Kwang Yeon; Kim, Eunice Eunkyeong (2007). „Bazele structurale pentru inhibarea glutamatului racemazei”. Jurnalul de Biologie Moleculară . 372 (2): 434-43. DOI : 10.1016/j.jmb.2007.05.003 . PMID  17658548 .
  66. ↑ Ashyuchi, M.; Kuwana, E; Yamamoto, T; Komatsu, K; sifon, K; Misono, H (2002). „Glutamat racemaza este un inhibitor endogen al ADN-girazei.” Revista de chimie biologică . 277 (42): 39070-3. doi : 10.1074/jbc.c200253200 . PMID  12213801 .
  67. ↑ Ashyuchi, M.; Tani, K.; Soda, K.; Misono, H. (1998). „Proprietățile glutamat racemazei din Bacillus subtilis IFO 3336 producând poliglutamat”. Jurnal de Biochimie . 123 (6): 1156-63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055 . PMID  9604005 .
  68. ↑ Sengupta, S.; Ghosh, S.; Nagaraja, V. (2008). „Funcția de iluminare a lunii a glutamat racemazei de la Mycobacterium tuberculosis: racemizarea și inhibarea ADN-girazei sunt două activități independente ale enzimei.” microbiologie . 154 (9): 2796-803. DOI : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . PMID  18757813 .
  69. ↑ Sirover, Michael A (1999). „Noi perspective asupra unei proteine ​​vechi: diversitatea funcțională a gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenazei de mamifere.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 1432 (2): 159-84. DOI : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3 . PMID  10407139 .
  70. ↑ Constantinides, S.M.; Deal Jr, W. C. (1969). „Disocierea reversibilă a gliceraldehidei 3-fosfat dehidrogenazei musculare tetramerice de iepure în dimeri sau monomeri de către adenozin trifosfat.” Jurnalul de chimie biologică . 244 (20): 5695-702. PMID  4312250 .
  71. ↑ Kumagai, H; Sakai, H (1983). „O proteină a creierului porcin (proteina 35 K) care reunește microtubuli și identificarea acesteia ca gliceraldehidă 3-fosfat dehidrogenază”. Jurnal de Biochimie . 93 (5): 1259-69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260 . PMID  6885722 .
  72. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). „Disocierea subunităților în reglarea alosterică a glicerol kinazei din Escherichia coli. 2. Dovezi fizice”. biochimie . 17 (24): 5141-6. DOI : 10.1021/bi00617a011 . PMID  215195 .
  73. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). „Disocierea subunităților în reglarea alosterică a glicerol kinazei din Escherichia coli. 1. Dovezi cinetice”. biochimie . 17 (24): 5134-40. DOI : 10.1021/bi00617a010 . PMID  215194 .
  74. ↑ 1 2 De Riel, Jon K.; Paulus, Henry (1978). „Disocierea subunităților în reglarea alosterică a glicerol kinazei din Escherichia coli. 3. Rol în desensibilizare”. biochimie . 17 (24): 5146-50. DOI : 10.1021/bi00617a012 . PMID  31903 .
  75. ↑ 1 2 Feese, Michael D; Faber, H Rick; Bystrom, Cory E; Pettigrew, Donald W; Remington, S James (1998). „Glicerol kinaza de la Escherichia coli și un mutant Ala65 → Thr: structurile cristaline dezvăluie modificări conformaționale cu implicații pentru reglarea alosterică”. structura . 6 (11): 1407-18. DOI : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . PMID  9817843 .
  76. ↑ 1 2 Bystrom, Cory E.; Pettigrew, Donald W.; Branchaud, Bruce P.; O'Brien, Patrick; Remington, S. James (1999). „Structurile cristaline ale Variantei de glicerol kinazei S58→W ale Escherichia coli în complex cu analogi ATP nehidrolizabili relevă o conformație activă presupusă a enzimei ca rezultat al mișcării domeniului.” biochimie . 38 (12): 3508-18. DOI : 10.1021/bi982460z . PMID  10090737 .
  77. ↑ 1 2 Deprez, Eric; Tauc, Patrick; Leh, Herve; Mouscadet, Jean-François; Auclair, creștin; Brochon, Jean-Claude (2000). „Starile oligomerice ale integrazei HIV-1, măsurate prin anizotropie de fluorescență rezolvată în timp.” biochimie . 39 (31): 9275-84. doi : 10.1021/ bi000397j . PMID 10924120 . 
  78. ↑ 1 2 Deprez, E.; Tauc, P.; Leh, H.; Mouscadet, J.-F.; Auclair, C.; Hawkins, M.E.; Brochon, J.-C. (2001). „Legarea ADN-ului induce disocierea formei multimerice a integrazei HIV-1: un studiu de anizotropie cu fluorescență rezolvată în timp” . Proceedings of the National Academy of Sciences . 98 (18): 10090-5. Bibcode : 2001PNAS...9810090D . DOI : 10.1073/pnas.181024498 . PMC  56920 . PMID  11504911 .
  79. ↑ 1 2 3 Faure, A. l.; Calmels, C; Desjobert, C; Castroviejo, M; Caumont-Sarcos, A; Tarrago-Litvak, L; Litvak, S; Parissi, V (2005). „Oligomerii reticulati cu integraza HIV-1 sunt activi in ​​vitro” . Cercetarea acizilor nucleici . 33 (3): 977-86. doi : 10.1093/nar/ gki241 . PMC 549407 . PMID 15718297 .  
  80. ↑ 1 2 Guiot, E.; Carayon, K; Delelis, O; Simon, F; Tauc, P; Zubin, E; Gottikh, M; Mouscadet, JF; et al. (2006). „Relația dintre statutul oligomer al integrazei HIV-1 asupra ADN-ului și activitatea enzimatică”. Revista de chimie biologică . 281 (32): 22707-19. DOI : 10.1074/jbc.M602198200 . PMID  16774912 .
  81. ↑ Fieulaine, S.; Morera, S; Poncet, S; Monedero, V; Gueguen-Chaignon, V; Galinier, A; Janine, J; Deutscher, J; et al. (2001). „Structura cu raze X a HPr kinazei: O protein kinază bacteriană cu un domeniu de legare a nucleotidelor cu buclă P” . Jurnalul EMBO . 20 (15): 3917-27. DOI : 10.1093/emboj/20.15.3917 . PMC  149164 . PMID  11483495 .
  82. ↑ Márquez, José Antonio; Hasenbein, Sonja; Koch, Brigitte; Fieulaine, Sonia; Nessler, Sylvie; Russell, Robert B.; Hengstenberg, Wolfgang; Scheffzek, Klaus (2002). „Structura HPr kinazei/fosfatazei de lungime completă de la Staphylococcus xylosus la o rezoluție de 1,95 Å: mimând produsul/substratul reacțiilor de transfer fosfo” . Proceedings of the National Academy of Sciences . 99 (6): 3458-63. Bibcode : 2002PNAS...99.3458M . DOI : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR  3058148 . PMC  122545 . PMID  11904409 .
  83. ↑ Allen, Gregory S.; Steinhauer, Katrin; Hillen, Wolfgang; Stülke, Jörg; Brennan, Richard G. (2003). „Structura cristalină a HPr kinazei/fosfatazei din Mycoplasma pneumoniae”. Jurnalul de Biologie Moleculară . 326 (4): 1203-17. DOI : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5 . PMID  12589763 .
  84. ↑ Poncet, Sandrine; Mijakovic, Ivan; Nessler, Sylvie; Gueguen-Chaignon, Virginie; Chaptal, Vincent; Galinier, Anne; Boël, Grigore; Labirint, Alain; et al. (2004). „HPr kinaza/fosforilază, o enzimă senzor bifuncțională care conține motiv Walker A care controlează reprimarea cataboliților în bacteriile Gram-pozitive.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteine ​​și proteomică . 1697 (1-2): 123-35. DOI : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018 . PMID  15023355 .
  85. ↑ 1 2 3 4 5 Ramstrom, H.; Sanglier, S; Leize-Wagner, E; Philippe, C; Van Dorsselaer, A; Haiech, J (2002). „Proprietățile și reglarea enzimei bifuncționale HPr kinazei/fosfatazei în Bacillus subtilis.” Revista de chimie biologică . 278 (2): 1174-85. DOI : 10.1074/jbc.M209052200 . PMID  12411438 .
  86. ↑ Jault, J.-M.; Fieulaine, S; Nessler, S; Gonzalo, P; Di Pietro, A; Deutscher, J; Galinier, A (2000). „HPr kinaza din Bacillus subtilis este o enzimă homo-oligomerică care prezintă o puternică cooperare pozitivă pentru legarea nucleotidelor și fructozei 1,6-bisfosfat.” Revista de chimie biologică . 275 (3): 1773-80. DOI : 10.1074/jbc.275.3.1773 . PMID  10636874 .
  87. ↑ Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Munro, Ian; Holbrook, J. John (1985). „Modificări ale stării de asociere subunităților lactat dehidrogenazei din Bacillus stearothermophilus.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 828 (3): 375-9. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90319-X . PMID  3986214 .
  88. ↑ 1 2 3 4 5 Clarke, Anthony R.; Waldman, Adam D.B.; Hart, Keith W.; John Holbrook, J. (1985). „Ratele modificărilor definite ale structurii proteinelor în timpul ciclului catalitic al lactat dehidrogenazei.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 829 (3): 397-407. DOI : 10.1016/0167-4838(85)90250-X . PMID  4005269 .
  89. ↑ Clarke, Anthony R.; Wigley, Dale B.; Barstow, David A.; Chia, William N.; Atkinson, Tony; Holbrook, J. John (1987). „O singură substituție de aminoacid dereglează o lactat dehidrogenază bacteriană și stabilizează structura tetramerică a acesteia.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 913 (1): 72-80. DOI : 10.1016/0167-4838(87)90234-2 . PMID  3580377 .
  90. ↑ Cameron, Alexander D.; Roper, David I.; Moreton, Kathleen M.; Muirhead, Hilary; Holbrook, J. John; Wigley, Dale B. (1994). „Activarea alosterică în lactat dehidrogenază Bacillus stearothermophilus investigată printr-o analiză cristalografică cu raze X a unui mutant conceput pentru a preveni tetramerizarea enzimei.” Jurnalul de Biologie Moleculară . 238 (4): 615-25. DOI : 10.1006/jmbi.1994.1318 . PMID  8176749 .
  91. ↑ 1 2 3 Roudiak, Stanislav G.; Shrader, Thomas E. (1998). „Rolul funcțional al regiunii N-terminale a proteazei Lon din Mycobacterium smegmatis.” biochimie . 37 (32): 11255-63. DOI : 10.1021/bi980945h . PMID  9698372 .
  92. ↑ 1 2 3 Rudyak, Stanislav G.; Brenowitz, Michael; Shrader, Thomas E. (2001). „Oligomerizarea legată de Mg2+ modulează activitatea catalitică a proteazei Lon (La) din Mycobacterium smegmatis.” biochimie . 40 (31): 9317-23. DOI : 10.1021/bi0102508 . PMID  11478899 .
  93. ↑ 12 Vineyard , Diana; Patterson-Ward, Jessica; Lee, Irene (2006). „Experimentele cinetice cu un singur turnover confirmă existența site-urilor ATPazei cu afinitate mare și scăzută în proteaza Escherichia coliLon” . biochimie . 45 (14): 4602-10. DOI : 10.1021/bi052377t . PMC2515378  . _ PMID  16584195 .
  94. ↑ 1 2 Yang, Zhiru; Lanks, Charles W.; Tong, Liang (2002). „Mecanismul molecular pentru reglarea enzimei malice dependente de NAD(P)+-mitocondrial uman de către ATP și fumarat”. structura . 10 (7): 951-60. DOI : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . PMID  12121650 .
  95. ↑ 1 2 Gerald e, Edwards; Carlos, Andreo (1992). „NADP-enzima malică din plante” . Fitochimie . 31 (6): 1845-57. DOI : 10.1016/0031-9422(92)80322-6 . PMID  1368216 .
  96. ↑ Hsieh, J.-Y.; Chen, S.-H.; Hung, H.-C. (2009). „Rolurile funcționale ale organizației tetramer ale enzimei malice” . Revista de chimie biologică . 284 (27): 18096-105. DOI : 10.1074/jbc.M109.005082 . PMC2709377  . _ PMID  19416979 .
  97. ↑ Poole, Leslie B. (2005). „Apărarea bacteriană împotriva oxidanților: caracteristicile mecaniciste ale peroxidazelor pe bază de cisteină și ale reductazelor lor flavoprotein”. Arhivele de Biochimie și Biofizică . 433 (1): 240-54. DOI : 10.1016/j.abb.2004.09.006 . PMID  15581580 .
  98. ↑ Aran, Martin; Ferrero, Diego S.; Pagano, Eduardo; Wolosiuk, Ricardo A. (2009). „Peroxiredoxinele 2-Cys tipice - modulare prin transformări covalente și interacțiuni necovalente.” Jurnalul FEBS . 276 (9): 2478-93. DOI : 10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x . PMID  19476489 .
  99. ↑ Bjørgo, Elisa; De Carvalho, Raquel Margarida Negrão; Flatmark, Torgeir (2001). „O comparație a proprietăților cinetice și de reglementare ale formelor tetramerice și dimerice ale fenilalaninei hidroxilazei umane de tip sălbatic și Thr427 → Pro mutante”. Jurnalul European de Biochimie . 268 (4): 997-1005. DOI : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x . PMID  11179966 .
  100. ↑ Martinez, Aurora; Knappskog, Per M.; Olafsdottir, Sigridur; Døskeland, Anne P.; Eiken, Hans Geir; Svebak, Randi Myrseth; Bozzini, MeriLisa; Apold, Jaran; et al. (1995). „Exprimarea fenilalaninei hidroxilazei umane recombinante ca proteină de fuziune în Escherichia coli eludează degradarea proteolitică de către proteazele celulei gazdă. Izolarea și caracterizarea enzimei de tip sălbatic” . Jurnalul Biochimic . 306 (2): 589-97. doi : 10.1042/ bj3060589 . PMC 1136558 . PMID 7887915 .  
  101. ↑ Knappskog, Per M.; Flatmark, Torgeir; Aarden, Johanna M.; Haavik, Jan; Martinez, Aurora (1996). „Relații structură/funcție în fenilalanină hidroxilaza umană. Efectul delețiilor terminale asupra oligomerizării, activării și cooperativității legării substratului la enzimă”. Jurnalul European de Biochimie . 242 (3): 813-21. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . PMID  9022714 .
  102. ↑ Phillips, Robert S.; Parniak, Michael A.; Kaufman, Seymour (1984). „Investigația spectroscopică a interacțiunii ligandului cu fenilalaninhidroxilaza hepatică: dovezi pentru o schimbare conformațională asociată cu activarea.” biochimie . 23 (17): 3836-42. DOI : 10.1021/bi00312a007 . PMID  6487579 .
  103. ↑ Fusetti, F.; Erlandsen, H; Flatmark, T; Stevens, R. C. (1998). „Structura fenilalaninei hidroxilazei umane tetramerice și implicațiile sale pentru fenilcetonurie.” Revista de chimie biologică . 273 (27): 16962-7. DOI : 10.1074/jbc.273.27.16962 . PMID  9642259 .
  104. ↑ 1 2 3 4 5 6 Wohl, RC; Markus, G (1972). Fosfoenolpiruvat carboxilaza de Escherichia coli. Purificarea și unele proprietăți”. Jurnalul de chimie biologică . 247 (18): 5785-92. PMID  4560418 .
  105. ↑ Kai, Yasushi; Matsumura, Hiroyoshi; Izui, Katsura (2003). „Fosphoenolpiruvat carboxilază: structură tridimensională și mecanisme moleculare”. Arhivele de Biochimie și Biofizică . 414 (2): 170-9. DOI : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X . PMID  12781768 .
  106. ↑ 1 2 3 Xu, Jing; Oshima, Tairo; Yoshida, Masasuke (1990). „Conversia tetramer-dimer a fosfofructokinazei din Thermus thermophilus indusă de efectorii săi alosterici”. Jurnalul de Biologie Moleculară . 215 (4): 597-606. DOI : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8 . PMID2146397  . _
  107. ↑ Jolley Jr, R.L.; Mason, H. S. (1965). „Formele multiple de tirozinază de ciuperci. Interconversie”. Jurnalul de chimie biologică . 240 : PC1489-91. PMID  14284774 .
  108. ↑ Jolley Jr, R.L.; Robb, D.A.; Mason, H. S. (1969). „Formele multiple de tirozinază de ciuperci. Fenomene de asociere-disociere.” Jurnalul de chimie biologică . 244 (6): 1593-9. PMID  4975157 .
  109. ↑ Mallette, M.F.; Dawson, C. R. (1949). „Despre natura preparatelor de tirozinază de ciuperci înalt purificate”. Arhivele Biochimiei . 23 (1): 29-44. PMID  18135760 .
  110. ↑ 1 2 Chazarra, Soledad; Garcia-Carmona, Francisco; Cabanes, Juana (2001). „Histereza și cooperarea pozitivă a polifenoloxidazei de salată verde”. Comunicări de cercetare biochimică și biofizică . 289 (3): 769-75. doi : 10.1006/bbrc.2001.6014 . PMID  11726215 .
  111. ↑ Harel, E.; Mayer, A. M. (1968). „Interconversia subunităților de catecol oxidază din cloroplaste de măr”. Fitochimie . 7 (2): 199-204. DOI : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3 .
  112. ↑ 1 2 Jaffe EK, Lawrence SH (martie 2012). „Alosterizarea și oligomerizarea dinamică a porfobilinogen sintazei” . Arc. Biochim. Biophys . 519 (2): 144-53. DOI : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . PMC  3291741 . PMID  22037356 .
  113. ↑ Breinig S, Kervinen J, Stith L, Wasson AS, Fairman R, Wlodawer A, Zdanov A, Jaffe EK (septembrie 2003). „Controlul biosintezei tetrapirolului prin forme cuaternare alternative de porfobilinogen sintază”. Nat. Struct. biol . 10 (9): 757-63. DOI : 10.1038/nsb963 . PMID  12897770 .
  114. ↑ 1 2 Schulz, Ju¨Rgen; Sparmann, Gisela; Hofmann, Eberhard (1975). „Inactivarea reversibilă mediată de alanină a piruvat kinazei tumorale cauzată de o tranziție tetramer-dimer.” Scrisori FEBS . 50 (3): 346-50. DOI : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . PMID  1116605 .
  115. ↑ 1 2 Ibsen, KH; Schiller, KW; Haas, T. A. (1971). „Forme cinetice și fizice interconvertibile ale piruvat kinazei eritrocite umane”. Jurnalul de chimie biologică . 246 (5): 1233-40. PMID  5545066 .
  116. ↑ Liu, Yanshun; Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo; Eisenberg, David (2009). „Structuri ale celor doi trimeri de RNază a 3D schimbati pe domenii” . stiinta proteinelor . 11 (2): 371-80. DOI : 10.1110/ps.36602 . PMC2373430  . _ PMID  11790847 .
  117. ↑ 1 2 Gotte, Giovanni; Bertoldi, Mariarita; Libonati, Massimo (1999). „Versatilitatea structurală a ribonucleazei bovine A. Conformeri distincti ai agregatelor trimerice și tetramerice ale enzimei.” Jurnalul European de Biochimie . 265 (2): 680-7. DOI : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . PMID  10504400 .
  118. ↑ Gotte, Giovanni; Laurents, Douglas V.; Libonati, Massimo (2006). „Oligomeri tridimensionali ai ribonucleazei A cu schimb de domenii: identificarea unui al cincilea tetramer, pentameri și hexameri și detectarea urmelor de specii heptamerice, octamerice și nonnamerice”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteine ​​și proteomică . 1764 (1): 44-54. DOI : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011 . PMID  16310422 .
  119. ↑ 1 2 Gotte, Giovanni; Libonati, Massimo (1998). „Două forme diferite de dimeri agregați ai ribonucleazei A”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 1386 (1): 106-112. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9 . PMID  9675255 .
  120. ↑ 1 2 Libonati, Massimo; Gotte, Giovanni (2004). „Oligomerizarea ribonucleazei A bovine: caracteristicile structurale și funcționale ale multimerilor săi” . Jurnalul Biochimic . 380 (2): 311-27. DOI : 10.1042/BJ20031922 . PMC  1224197 . PMID  15104538 .
  121. ↑ 1 2 Libonati, M. (2004). „Acțiunile biologice ale oligomerilor ribonucleazei A”. Științe celulare și moleculare ale vieții . 61 (19-20): 2431-6. DOI : 10.1007/s00018-004-4302-x . PMID  15526151 .
  122. ↑ 1 2 Libonati, M; Bertoldi, M; Sorrentino, S (1996). „Activitatea asupra ARN-ului dublu catenar a agregatelor de ribonuclează a mai mare decât a dimerilor crește în funcție de dimensiunea agregatelor” . Jurnalul Biochimic . 318 (1): 287-90. doi : 10.1042/ bj3180287 . PMC 1217620 . PMID 8761484 .  
  123. ↑ 1 2 Libonati, M.; Gotte, G.; Vottariello, F. (2008). „O acțiune biologică nouă dobândită de ribonuclează prin oligomerizare.” Biotehnologia farmaceutică actuală . 9 (3): 200-9. DOI : 10.2174/138920108784567308 . PMID  18673285 .
  124. ↑ Kashlan, Ossama B.; Cooperman, Barry S. (2003). „Model cuprinzător pentru reglarea alosterică a reductazei ribonucleotidice de mamifere: perfecționări și consecințe†”. biochimie . 42 (6): 1696-706. DOI : 10.1021/bi020634d . PMID  12578384 .
  125. ↑ Kashlan, Ossama B.; Scott, Charles P.; Lear, James D.; Cooperman, Barry S. (2002). „Un model cuprinzător pentru reglarea alosterică a reductazei ribonucleotide de mamifere. Consecințele funcționale ale oligomerizării induse de ATP și dATP a subunității mari†”. biochimie . 41 (2): 462-74. DOI : 10.1021/bi011653a . PMID  11781084 .
  126. ↑ Eriksson, Mathias; Uhlin, Ulla; Ramaswamy, S; Ekberg, Monica; Regnström, Karin; Sjoberg, Britt-Marie; Eklund, Hans (1997). „Legarea efectorilor alosterici de proteina ribonucleotidă reductază R1: Reducerea cisteinelor la locul activ promovează legarea substratului”. structura . 5 (8): 1077-92. DOI : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . PMID  9309223 .
  127. ↑ 1 2 Fairman, James Wesley; Wijerathna, Sanath Ranjan; Ahmad, Md Faiz; Xu, Hai; Nakano, Ryo; Jha, Shalini; Prendergast, Jay; Welin, R Martin; et al. (2011). „Bazele structurale pentru reglarea alosterică a ribonucleotid reductazei umane prin oligomerizarea indusă de nucleotide” . Biologie structurală și moleculară a naturii . 18 (3): 316-22. DOI : 10.1038/nsmb.2007 . PMC  3101628 . PMID  21336276 .
  128. ↑ 1 2 Hohman, RJ; Guitton, M.C.; Veron, M. (1984). „Purificarea S-adenosil-l-homocisteină hidrolazei din Dictyostelium discoideum: inactivare reversibilă de către cAMP și 2′-deoxiadenozină.” Arhivele de Biochimie și Biofizică . 233 (2): 785-95. DOI : 10.1016/0003-9861(84)90507-1 . PMID  6091559 .
  129. ↑ Guranowski, Andrzej; Pawelkiewicz, Jerzy (1977). „Adenosilhomocisteinază din semințe de lupin galben. Purificare și proprietăți”. Jurnalul European de Biochimie . 80 (2): 517-23. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . PMID  923592 .
  130. ↑ Kajander, E.O.; Raina, A. M. (1981). „Purificarea cromatografică de afinitate a S-adenosil-L-homocisteină hidrolazei. Unele proprietăți ale enzimei din ficatul de șobolan” . Jurnalul Biochimic . 193 (2): 503-12. DOI : 10.1042/bj1930503 . PMC  1162632 . PMID  7305945 .
  131. ↑ 1 2 3 Saeki, Y; Ito, S; Shizuta, Y; Hayaishi, Oh; Kagamiyama, H; Wada, H (1977). „Structura subunitară a treonin deaminazei biodegradative”. Jurnalul de chimie biologică . 252 (7): 2206-8. PMID  321452 .
  132. ↑ 1 2 3 Phillips, AT; Wood, W. A. ​​(1964). „Bazele activării AMP a treonin dehidrazei „biodegradative” de la”. Comunicări de cercetare biochimică și biofizică . 15 (6): 530-535. DOI : 10.1016/0006-291X(64)90499-1 .
  133. ↑ 1 2 3 Gerlt, JA; Rabinowitz, KW; Dunne, C. P.; Wood, W.A. (1973). „Mecanismul de acțiune al treonin dehidrazei activate de acid 5’-adenilic. V. Relația dintre activarea alosterică indusă de ligand și interconversia protomeroligomerului”. Jurnalul de chimie biologică . 248 (23): 8200-6. PMID  4584826 .
  134. ↑ Addington, Adele K.; Johnson, David A. (1996). „Inactivarea triptazei pulmonare umane: dovezi pentru un intermediar tetrameric reactivabil și monomeri activi.” biochimie . 35 (42): 13511-8. DOI : 10.1021/bi960042t . PMID  8885830 .
  135. ↑ Fajardo, Ignacio; Pejler, Gunnar (2003). „Formarea monomerilor activi din β-triptază umană tetramerică” . Jurnalul Biochimic . 369 (3): 603-10. DOI : 10.1042/BJ20021418 . PMC  1223112 . PMID  12387726 .
  136. ↑ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2004). „Beta-triptaza umană: detectarea și caracterizarea monomerului activ și prevenirea reconstituirii tetramerului de către inhibitorii de protează.” biochimie . 43 (33): 10757-64. DOI : 10.1021/bi049486c . PMID  15311937 .
  137. ↑ Fukuoka, Y; Schwartz, LB (2006). „Anticorpul monoclonal anti-triptază B12 perturbă structura tetramerică a beta-triptază stabilizată cu heparină pentru a forma monomeri care sunt inactivi la pH neutru și activi la pH acid” . Jurnal de Imunologie . 176 (5): 3165-72. DOI : 10.4049/jimmunol.176.5.3165 . PMC  1810230 . PMID  16493076 .
  138. ↑ Fukuoka, Yoshihiro; Schwartz, Lawrence B. (2007). „Monomerii activi ai β-triptazei umane au specificități de substrat extinse” . Imunofarmacologie internațională . 7 (14): 1900-8. DOI : 10.1016/j.intimp.2007.07.007 . PMC2278033  . _ PMID  18039527 .
  139. ↑ Hallgren, J.; Spillmann, D; Pejler, G (2001). „Cerințe structurale și mecanism pentru activarea indusă de heparină a unei triptaze recombinate de mastocite de șoarece, protează-6 de mastocite de șoarece. FORMAREA MONOMERILOR DE TRIPTAZE ACTIVE ÎN PREZENȚA HEPARINEI DE GREUTATE MOLECULARĂ MICĂ”. Revista de chimie biologică . 276 (46): 42774-81. DOI : 10.1074/jbc.M105531200 . PMID  11533057 .
  140. ↑ Schechter, Norman M.; Choi, Eun-Jung; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (2007). „Caracterizarea a trei forme catalitice distincte ale triptazei-β umane: interrelațiile și relevanța lor.” biochimie . 46 (33): 9615-29. DOI : 10.1021/bi7004625 . PMID  17655281 .
  141. ↑ Schechter, Norman M.; ing., Grace Y.; Selwood, Trevor; McCaslin, Darrell R. (1995). „Modificări structurale asociate cu inactivarea spontană a serin-proteinazei triptazei umane.” biochimie . 34 (33): 10628-38. DOI : 10.1021/bi00033a038 . PMID  7654717 .
  142. ↑ Schwartz, Lawrence B. [6] Tryptase: A mast cell serin protease // Proteolytic Enzymes: Serine and Cysteine ​​​​Peptidases . - 1994. - Vol. 244. - P.  88-100 . — ISBN 978-0-12-182145-6 . - doi : 10.1016/0076-6879(94)44008-5 .
  143. ↑ Strik, Merel C.M.; Wolbink, Angela; Wouters, Dorine; Bladergroen, Bellinda A.; Verlaan, Angelique R.; van Houdt, Inge S.; Hijlkema, Sanne; Hack, C. Erik; et al. (2004). „Serpina intracelulară SERPINB6 (PI6) este exprimată din abundență de mastocite umane și formează complexe cu monomerii β-triptază.” Sânge . 103 (7): 2710-7. DOI : 10.1182/sânge-2003-08-2981 . PMID  14670919 .
  144. ↑ 1 2 Kozik, Andrzej; Potempa, Jan; Travis, James (1998). „Inactivarea spontană a triptazei pulmonare umane, așa cum a fost testată prin cromatografie de excludere prin dimensiune și reticulare chimică: disocierea enzimei tetramerice active în monomeri inactivi este evenimentul principal al întregului proces.” Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Structura proteinelor și enzimele moleculare . 1385 (1): 139-48. DOI : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3 . PMID  9630576 .
  145. ↑ Alzani, R.; Cozzi, E.; Corti, A.; Temponi, M.; Trizio, D.; Gigli, M.; Rizzo, V. (1995). „Mecanismul de deoligomerizare indusă de suramină a factorului de necroză tumorală .alpha”. biochimie . 34 (19): 6344-50. DOI : 10.1021/bi00019a012 . PMID  7756262 .
  146. ↑ Corti, A; Fassina, G; Marcucci, F; Barbanti, E; Cassani, G (1992). „Factorul de necroză tumorală oligomeric alfa se transformă lent în forme inactive la niveluri bioactive” . Jurnalul Biochimic . 284 (3): 905-10. DOI : 10.1042/bj2840905 . PMC  1132625 . PMID  1622406 .
  147. ↑ Hlodan, Roman; Pain, Roger H. (1995). „Calea de pliere și asamblare a factorului de necroză tumorală TNFalfa, o proteină trimerică globulară.” Jurnalul European de Biochimie . 231 (2): 381-7. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1995.tb20710.x . PMID  7635149 .
  148. ↑ 1 2 3 4 Jensen, Kaj Frank; Mygind, Bente (1996). „Diferitele stări oligomerice sunt implicate în comportamentul alosteric al uracil fosforibosiltransferazei din Escherichia Coli.” Jurnalul European de Biochimie . 240 (3): 637-45. DOI : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x . PMID  8856065 .
 Enzime
Activitate
Regulament
Clasificare
Tipuri