Proteoliza

Proteoliza este procesul de hidroliză a proteinelor catalizat de enzime numite hidrolaze peptidice sau proteaze .

Înțeles

Proteoliza joacă un rol important în următoarele procese din organism:

• descompunerea proteinelor alimentare în aminoacizi datorită acțiunii enzimelor digestive asupra acestora în stomac și intestinul subțire ;
• divizarea proteinelor proprii ale corpului în procesul de metabolism ;
• formarea de enzime, hormoni și peptide biologic active din precursorii lor inactivi;
• la plante, proteoliza este implicată în mobilizarea proteinelor de depozitare a semințelor în timpul germinării .

Tipuri de proteoliză

Acțiunea enzimelor proteolitice poate fi împărțită în două categorii:

• proteoliza limitată , în care proteaza scindează în mod specific una sau mai multe legături peptidice din proteina țintă, ceea ce duce de obicei la o schimbare a stării funcționale a acesteia din urmă: enzimele, de exemplu, devin active și prohormonii sunt transformați în hormoni;
• proteoliză nelimitată sau totală , în care proteinele sunt descompuse în aminoacizi individuali.

Clasificarea proteazelor

În funcție de locul de atac al moleculei substratului, enzimele proteolitice sunt împărțite în endopeptidaze și exopeptidaze :

• endopeptidazele, sau proteinazele, scindează legăturile peptidice în cadrul unui lanț peptidic. Ei recunosc și leagă secvențe scurte de peptide ale substraturilor și hidrolizează relativ specific legăturile dintre anumite resturi de aminoacizi.
• exopeptidazele hidrolizează peptidele de la capătul lanțului: aminopeptidazele - de la capătul N-terminal, carboxipeptidazele - de la capătul C-terminal. În cele din urmă, dipeptidazele scindează doar dipeptidele .

Proteazele sunt, de asemenea, clasificate în funcție de tipul mecanismului lor de cataliză . Uniunea Internațională de Biochimie și Biologie Moleculară distinge mai multe clase de proteaze, inclusiv [1] :

• Serin proteaze
• Proteaze aspartice
• Cisteina proteaze
• Metaloproteaze

Proteoliza limitată

Proteoliza limitată este procesul de scindare a uneia sau mai multor legături peptidice dintr-o moleculă de proteină de către o enzimă protează . Proteoliza limitată este una dintre modificările post-translaționale de reglementare . Proteoliza limitată poate modifica proprietățile proteinelor precum activitatea enzimatică, capacitatea de a se lega de alte proteine, localizarea intracelulară.

Exemple de proteoliză limitată

Proteoliza limitată poate fi utilizată de celulă în diferite scopuri:

• pentru scindarea secvențelor semnal N- și C-terminale în procesul de transport intracelular al proteinelor [2] ;
• pentru a elimina partea auxiliară a lanțului polipeptidic proproteic, care ajută la formarea structurii terțiare corecte (peptida C în proinsulină);
• pentru a activa precursorii enzimelor (enzime digestive, proteaze de coagulare a sângelui [3] );
• pentru a modifica localizarea proteinei (unele proteine ​​citoplasmatice trec în nucleu după proteoliză limitată: SREBP, NF-kB [4] , YB-1 [5] );
• pentru a obține oligopeptide active fiziologic dintr-o proteină precursoare (clivarea proopiomelanocortinei pentru a forma endorfină , hormon adrenocorticotrop , hormoni de stimulare a melanocitelor a- și γ și alte peptide active fiziologic);
• tăierea punții dintre domeniile proteice, în timp ce domeniile rămân de obicei în contact unele cu altele (maturarea toxinei difterice [3] , formarea factorului de proliferare celulară HCF-1;
• pentru separarea globulelor proteice în poliproteine ​​(acest lucru este tipic pentru virusuri) [6] ;
• pentru a obține mai multe izoforme proteice (proteoliza limitată a proteinelor Stat5 și Stat6 duce la formarea izoformelor acestora lipsite de domenii de activare a transcripției).

Note

1. ↑ Uniunea de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB). Comitetul de nomenclatură al Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (NC-IUBMB) (link indisponibil) . Data accesului: 29 decembrie 2012. Arhivat din original pe 5 ianuarie 2013. (nedefinit) 
2. ↑ Pushkina N. V. (1998). Modificări post-translaționale ale proteinelor, editura RSU, Rostov-pe-Don
3. ↑ 1 2 Stepanov V. M. (1996). Biologie moleculara. Structura și funcțiile proteinelor, Școala Superioară, Moscova.
4. ↑ Goulet, B. și Nepveu, A. Proteoliza completă și limitată în progresia ciclului celular  // Ciclul  celular : jurnal. - 2004. - Vol. 3 . - P. 986-989 . — PMID 15254406 .
5. ↑ Sorokin, AV, Selyutina, AA, Skabkin, MA, Guryanov, SG, Nazimov, IV, Richard, C., Th'ng, J., Yau, J., Sorensen, PH, Ovchinnikov, LP și Evdokimova, V. Scindarea mediată de proteazom a proteinei 1 de legare a casetei Y este legată de răspunsul la stres la deteriorarea ADN-ului  //  Embo J: journal. - 2005. - Vol. 24 . - P. 3602-3612 . - doi : 10.1038/sj.emboj.7600830 . — PMID 16193061 .
6. ↑ Bianchi, E. și Pessi, A. Inhibirea proteazelor virale: provocări și oportunități  //  Biopolymers: journal. - 2002. - Vol. 66 . - P. 101-114 . — PMID 12325160 .

Vezi și

• Angiotensină
• kinine
• Proenzime
• Proteazom

Dicționare și enciclopedii	mare chinezesc Britannica (online)
În cataloagele bibliografice	NKC : ph124661