Chaperonele ( în engleză chaperones ) sunt o clasă de proteine a căror funcție principală este de a restabili structura corectă nativă terțiară sau cuaternară a proteinelor, precum și formarea și disocierea complexelor proteice.
Termenul „însoțitor molecular” a fost folosit pentru prima dată în 1978 în lucrările lui Ron Lasky, profesor de embriologie la Universitatea din Cambridge [1] , când a descris proteina nucleară nucleoplasmină, care este capabilă să prevină agregarea proteinelor histonice cu ADN-ul în timpul formarea nucleozomilor . Chaperonele se găsesc în toate organismele vii, iar mecanismul lor de acțiune, atașarea necovalentă la proteine și „dezvoltarea” lor folosind energia hidrolizei ATP , este, de asemenea, conservator.
Mulți însoțitori sunt proteine de șoc termic ( HSP ), adică proteine a căror exprimare începe ca răspuns la o creștere a temperaturii sau la alte stresuri celulare [2] . Căldura afectează foarte mult plierea proteinelor , iar unii însoțitori sunt implicați în corectarea potențialului rău care vine de la plierea greșită a proteinelor. Alte chaperone sunt implicate în plierea proteinelor nou create în momentul în care acestea sunt „întinse” din ribozom. Și, deși majoritatea proteinelor nou sintetizate se pot plia în absența chaperonelor, o minoritate dintre ele necesită în mod necesar prezența lor.
În plus, însoțitorii au funcții regenerative ridicate. Ele luptă cu cauza principală a îmbătrânirii pielii. Produse în celulele pielii, chaperonele contribuie la plierea normală a proteinelor în structuri cuaternare stabile . Pe baza proteinelor de șoc termic, sunt deja create noi generații de geluri cu însoțitori, care ajută pielea să obțină proteinele lipsă, deoarece producția de însoțitori scade odată cu vârsta .
Alte tipuri de chaperone sunt implicate în transportul de substanțe prin membrane , cum ar fi în mitocondrii și reticulul endoplasmatic la eucariote . Receptorii glucocorticoizi formează un complex cu o însoțitoare în citosol, care împiedică legarea receptorului de molecula de ADN.
Chaperonele sunt clasificate în funcție de greutatea lor moleculară: HSP104, HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 și small chaperones (sHSP).
Noi funcții ale chaperonelor continuă să fie descoperite, cum ar fi implicarea în degradarea proteinelor , activitatea adezinei bacteriene și în răspunsurile la bolile de agregare a proteinelor - fibroza chistică și bolile de stocare lizozomală - precum și tulburările neurodegenerative precum Alzheimer , Huntington și Parkinson. [3] .
Importanța funcționării normale a însoțitorilor pentru funcționarea corpului poate fi ilustrată prin exemplul șaperonei α-cristaline , care face parte din cristalinul ochiului uman . Mutațiile acestei proteine duc la tulburarea cristalinului din cauza agregării proteinelor și, ca urmare, la cataractă [4] .