Aggrekan

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 11 mai 2016; verificările necesită 3 modificări .
Aggrekan

PDB este desenat pe baza 1tdq.
Identificatori
SimbolACAN  ; AGC1; AGCAN; CSPG1; CSPGCP; MSK16; SEDK
ID-uri externeOMIM:  155760 HomoloGene :  136177 GeneCards : ACAN Gene
Profilul expresiei ARN
Mai multe informatii
ortologii
VedereUmanMouse
Entrez17611595
AnsambluENSG00000157766ENMUSG00000030607
UniProtP16112Q61282
RefSeq (ARNm)NM_001135NM_007424
RefSeq (proteină)NP_001126NP_031450
Locus (UCSC)Chr 15:
89,35 – 89,42 Mb
Chr 7:
79,05 – 79,12 Mb
Căutați în PubMed[unu][2]

Aggrecanul este o  proteină cunoscută și ca proteină nucleară proteoglicană specifică cartilajului sau sulfat de condroitin proteoglican 1 și se găsește numai la vertebrate . La om, este codificat de gena ACAN [1] . Aggrecanul este un proteoglican, adică o proteină atașată carbohidraților. La om , este format din 2316 aminoacizi și poate fi prezent în diferite izoforme.

Structura

Aggrecanul este un proteoglican cu greutate moleculară mare , aproximativ 2500 kDa [2] . Are o structură împletită (tufoasă), în care lanțurile de sulfat de condroitin și sulfat de keratan sunt atașate de un miez proteic alungit [3] . În imaginea cartilajului hialin, proteina centrală este miezul său proteic. Molecula de agrecan constă din două domenii globulare la capătul N-terminal și un domeniu globular la capătul C-terminal, separate de glicozaminoglican . Cele două părți principale modificabile sunt regiuni organizate independent de sulfat de condroitin și sulfat de keratan, constând din trei domenii globulare G1, G2 și G3, combinate într-un singur grup.

Familia agrecan include alte proteine ​​importante, cum ar fi versican (un proteoglican al matricei extracelulare), neurocan, brevican și receptorul HA bazat pe membrana celulară pentru antigenul CD44.

Funcții

Aggrecanul este foarte important în cartilajul hialin , deoarece leagă fibrilele de colagen de tip II și reține apa. Domeniul său G1, împreună cu acidul hialuronic , leagă alte proteine ​​într-un complex ternar din matricea extracelulară. Domeniul G2 este omolog repetiției în tandem G1 și proteinei de legare; este implicat în procesarea proteinelor. Domeniul G3 alcătuiește capătul C-terminal al proteinei nucleare. Este implicat în procesul de modificare a glicozaminoglicanilor și în secreția produsului. Aggrecanul joacă un rol foarte important în interacțiunea dintre condrocite și matricea lor extracelulară datorită capacității sale de a lega acidul hialuronic.

Aggrekan oferă discurilor intervertebrale și altor cartilaje rezistență la sarcini grele. Zonele cu niveluri ridicate de agrecan și glicozaminoglican promovează osmoza , care este necesară pentru funcționarea normală a țesutului cartilajului și creează o „umflare” a țesutului, care împiedică presiunea externă asupra acestuia. Această proprietate depinde în principal de concentrația de glucozaminoglican și agrecan în sine în matricea extracelulară a țesutului cartilajului [4] .

Înțeles

Mutația genei ACAN responsabilă de sinteza agrecanului poate duce la displazie , iar lipsa agrecanului poate fi asociată cu diferite artrite, inclusiv artrita reumatoidă, precum și alte boli articulare. Uneori, enzima ADAMTS5 poate fi implicată în lipsa agrecanului.

Note

  1. Doege KJ , Sasaki M. , Kimura T. , Yamada Y. Secvență de codificare completă și structura primară dedusă a proteoglicanului de agregare mare a cartilajului uman, agrecan. Repetări specifice omului și forme suplimentare legate alternativ.  (Engleză)  // Jurnalul de chimie biologică. - 1991. - Vol. 266, nr. 2 . - P. 894-902. — PMID 1985970 .
  2. Hascall VC , Sajdera SW Proprietățile fizice și polidispersitatea proteoglicanului din cartilajul nazal bovin.  (Engleză)  // Jurnalul de chimie biologică. - 1970. - Vol. 245, nr. 19 . - P. 4920-4930. — PMID 5506265 .
  3. Nap RJ , Szleifer I. Structura și interacțiunile agrecanilor: abordare termodinamică statistică.  (engleză)  // Jurnal biofizic. - 2008. - Vol. 95, nr. 10 . - P. 4570-4583. - doi : 10.1529/biophysj.108.133801 . — PMID 18689463 .
  4. Roughley P. , Martens D. , Rantakokko J. , Alini M. , Mwale F. , Antoniou J. The implication of agrecan polymorphism in degeneration of human intervertebral disc and articular cartilage.  (Engleză)  // Celule și materiale europene. - 2006. - Vol. 11. - P. 1-7. — PMID 16425147 .

Vezi și

Link -uri