Palmitare

Versiunea actuală a paginii nu a fost încă examinată de colaboratori experimentați și poate diferi semnificativ de versiunea revizuită pe 24 martie 2022; verificarea necesită 1 editare .

Palmitarea  este unul dintre tipurile de modificare post-translațională a unei proteine, atașarea covalentă a unui reziduu al unuia dintre acizii grași superiori la o proteină pentru a forma o legătură tioeterică . Cel mai adesea, acidul palmitic (de unde și numele) este atașat de cisteină (S-palmitație), mai rar de serină sau treonină (O-palmitație). De obicei, proteinele membranare , cum ar fi moleculele receptorilor de suprafață , suferă palmitizare . [1] Rolul palmitației în schimbarea funcționalității unei proteine ​​depinde de proteina specifică.

Palmitarea crește hidrofobicitatea proteinelor și favorizează localizarea lor în stratul dublu lipidic al membranelor. De asemenea, palmitarea pare să joace un rol esențial în facilitarea transportului intracelular al proteinelor între compartimentele membranei celulare. [2] precum și în modularea interacțiunilor proteină-proteină. [3] Spre deosebire de prenilare și miristoilare, palmitarea este de obicei reversibilă, deoarece legătura dintre reziduul de acid palmitic și proteină este cel mai adesea tioeter. Reacția inversă de depalmitare este catalizată de tioesterazele proteice palmitoil. Deoarece palmitarea este un proces dinamic de modificare post-translațională , se crede că joacă un rol în localizarea proteinelor, în schimbarea naturii interacțiunilor proteină-proteină sau în reglarea capacității proteinelor de a se lega de anumiți liganzi sau capacitatea a proteinelor pentru heteropolimerizare.

Un exemplu de proteină care suferă palmitare este hemaglutinina , o glicoproteină de membrană care este utilizată de virusul gripal pentru a se atașa de receptorii de suprafață de pe celula gazdă și a iniția procesul de intrare în ea. [4] În ultimii ani, a fost descrisă palmitoilarea unui număr de enzime și receptori , cum ar fi proteina G , receptorul 5-HT1A , sintaza endotelială de oxid nitric . Un alt exemplu binecunoscut este proteina importantă de semnalizare Wnt, care este modificată de acidul palmitoleic atașat la un reziduu de serină. Acesta este un tip neobișnuit de O - acilare care este mediată de o O-aciltransferază legată de membrană. [5] În transducția semnalului proteinei G, palmitarea subunității α, prenilarea subunității y și miristoilarea în mai multe subunități duc la „ancorarea” proteinei G de partea interioară a membranei celulare, ceea ce creează condiţiile pentru interacţiunea sa cu receptorii cuplaţi cu proteina G. [6]


Rolul palmitației în reglarea plasticității sinaptice

Oamenii de știință au apreciat importanța atașării lanțurilor hidrofobe lungi la o anumită proteină de semnalizare celulară. O bună ilustrare a importanței acestui fenomen este distribuția proteinelor în sinapsă. Una dintre principalele proteine ​​responsabile de acest proces este proteina de densitate postsinaptică 95 sau PSD-95 (proteina de densitate postsinaptică 95 ) .  În starea palmitizată, rămâne legată de membrană . Această conexiune îi permite să interacționeze cu canalele ionice și să le organizeze într-un grup pe membrana postsinaptică. În mod similar, în neuronul presinaptic, palmitarea proteinei SNAP-25 permite complexului SNARE să se disocieze în timpul endocitozei . Astfel palmitația este implicată în reglarea eliberării neurotransmițătorilor . [7]

Palmitarea delta cateninei pare să coordoneze modificările stimulate neuronal în adeziunea moleculară sinaptică, structura sinaptică și localizarea receptorului care sunt implicate în formarea memoriei . [opt]

Link -uri

Vezi și


Note

  1. ↑ Linder, ME, „Modificarea reversibilă a proteinelor cu acizi grași legați de tioester”, Protein Lipidation , F. Tamanoi și DS Sigman, eds., pp. 215-40 (San Diego, CA: Academic Press, 2000).
  2. ↑ Rocks O., Peyker A., ​​​​Kahms M., Verveer PJ, Koerner C., Lumbierres M., Kuhlmann J., Waldmann H., Wittinghofer A., ​​​​Bastiaens P.I.   // Science: journal. - 2005. - Vol. 307 , nr. 5716 . - P. 1746-1752 . - doi : 10.1126/science.1105654 . — PMID 15705808 .
  3. ↑ Basu, J., „Protein palmitoylation and dynamic modulation of protein function,” Current Science , voi. 87, nr. 2, pp. 212-17 (25 iulie 2004), http://www.ias.ac.in/currsci/jul252004/contents.htm Arhivat 8 mai 2017 la Wayback Machine
  4. ↑ influenza viruses, the encyclopedia of virology, http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B7GG4-4CK7DHD-S&_rdoc=5&_hierId=42642&_refWorkId=141&_explode=42644-4CK7DHD-S&_rdoc=5&_hierId=42642&_refWorkId=141&_explode=42644-4CK7DHD-01=I=42642&_Cristor12=I&_C1001&_3000&_300000000000& =1&_urlVersion=0&_userid=5399531&md5=607bbb1a7d18138457365550b9471eb5 Arhivat din original pe 12 septembrie 2012. .
  5. ↑ Takada R., Satomi Y., Kurata T., Ueno N., Norioka S., Kondoh H., Takao T., Takada S. Mononesaturated fatty acid modification of Wnt protein: its role in Wnt   secretion // Dev Cell : jurnal. - 2006. - Vol. 11 , nr. 6 . - P. 791-801 . - doi : 10.1016/j.devcel.2006.10.003 . — PMID 17141155 .
  6. ↑ Wall, M.A.; Coleman, D.E.; Lee, E; Iñiguez-Lluhi, JA; Posner, B.A.; Gilman, A.G.; Sprang, SR Structura heterotrimerului proteinei G Gi alfa 1 beta 1 gamma 2.  (Engleză)  // Cell  : journal. - Cell Press , 1995. - 15 decembrie ( vol. 83 , nr. 6 ). - P. 1047-1058 . - doi : 10.1016/0092-8674(95)90220-1 . — PMID 8521505 .
  7. ^ „Mecanisme moleculare ale sinaptogenezei ”. Editat de Alexander Dityatev și Alaa El-Husseini. Springer: New York, NY. 2006.pag. 72-75
  8. ↑ Brigidi GS, Sun Y., Beccano-Kelly D., Pitman K., Jobasser M., Borgland S L., Milnerwood A J., Bamji S X. Palmitoylation of [delta]-catenin by DHHC5 mediates activity-induced sinapse plasticity  (engleză)  // Nature Neuroscience  : journal. - 2014. - 23 ianuarie. - doi : 10.1038/nn.3657 .