Centru de reacție

Centrul de reacție  este un complex de proteine, pigmenți și alți cofactori , a căror interacțiune asigură reacția de transformare a energiei luminoase în energie chimică în timpul fotosintezei . Centrul de reacție primește energie fie prin excitarea directă a uneia dintre moleculele sale, fie prin transferul de energie din complexele de captare a luminii , ceea ce dă naștere unui lanț de reacții chimice care au loc pe cofactorii legați de proteine. Acești cofactori sunt molecule care absorb lumină (numite și cromofori sau pigmenți ) cum ar fi clorofila , feofitina și chinone . Energia fotonului este folosită pentru a ridica electronul la un nivel de energie mai înalt . Energia liberă astfel stocată merge la refacerea unui lanț de acceptori de electroni cu un potențial redox mai mare .

Toate organismele fotosintetice au centre de reacție: plante verzi , alge și multe bacterii . În ciuda faptului că diferite specii sunt separate de miliarde de ani de evoluție, centrele de reacție la toate speciile sunt omoloage , în timp ce complexele de recoltare a luminii sunt destul de diverse. În total, se disting patru tipuri principale de centre de reacție, inclusiv pigmenți - P 700 (la plantele superioare din fotosistemul I ), P 680 (la plantele superioare din fotosistemul II ), P 870 (în bacteriile violet ) și P 840 (în verde ). bacterii cu sulf ). Fotosistemele sunt supercomplexe mari de proteine ​​înconjurate de multe antene de captare a luminii.

Transformarea energiei luminoase în energie de separare a sarcinilor

Toate plantele verzi , algele și multe bacterii au centre de reacție . Centrul de reacție al bacteriei Rhodopseudomonas este cel mai bine studiat : a fost primul centru de reacție cu o structură complet descifrată, ceea ce a fost facilitat de absența unui număr mare de subunități suplimentare [1] .

Centrul de reacție este proiectat astfel încât să absoarbă eficient energia luminii și să o transforme într-o formă chimică. După absorbția energiei, clorofilele emit o pereche de electroni care intră în ETC.

Conform teoriei cuantice a lui Einstein , lumina este formată din particule minuscule care transportă porțiuni de energie - fotoni . Dacă un foton cu energie suficientă este absorbit de un electron, atunci electronul se poate muta la un nou nivel de energie [2] . Cea mai stabilă stare a electronilor se află la cel mai scăzut nivel de energie. În această stare, electronul ocupă orbital cu cea mai mică cantitate de energie [3] . Electronii de înaltă energie pot reveni la starea lor inițială, la fel ca o minge care se rostogolește pe o scară. În timpul acestui proces, electronul pierde energie. Acest proces este utilizat în centrul de reacție.

Excitarea electronică a moleculei de clorofilă a duce la o scădere a potențialului redox , adică molecula donează electroni mai ușor, ceea ce este un factor cheie în transformarea energiei de excitație electronică în energie chimică. Plantele verzi au numeroși acceptori de electroni aranjați într- un lanț de transport de electroni care include feofitina , chinonă , plastochinonă , complexul citocrom b6f și ferredoxină . Lanțul este completat prin reducerea moleculei NADPH . Trecerea unui electron prin lanțul de transport de electroni are ca rezultat pomparea protonilor din stroma cloroplastului în lumen, creând astfel un gradient de protoni peste membrana tilacoidă , pe care celula îl poate folosi pentru a sintetiza ATP folosind ATP sintetaza . Atât NADPH , cât și ATP sunt utilizate în ciclul Calvin pentru fixarea carbonului .

Bacterii

Structura

Centrul de reacție al fotosistemului bacterian
Identificatori
Pfam PF00124
InterPro IPR000484
PROZITA PDOC00217
SCOP 1prc
SUPERFAMILIE 1prc
TCDB 3.E.2
Structuri proteice disponibile
Pfam structurilor
PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum Model 3D
 Fișiere media la Wikimedia Commons

Determinarea structurii centrelor de reacție bacteriene a fost un pas important spre înțelegerea chimiei proceselor biologice și a asimilației energiei luminoase. La sfârșitul anilor 1960, Dan Reed și Roderick Clayton au fost primii care au izolat fracțiunea centrului de reacție a bacteriei violete Rhodobacter sphaeroides [4] . Structura cristalină a fost stabilită pentru prima dată în 1982 de către Hartmut Michel , Johann Deisenhofer și Robert Huber [5] , pentru care au primit Premiul Nobel în 1988 [6] . Această descoperire a fost deosebit de importantă deoarece centrul de reacție al fotosistemului bacterian a devenit primul complex membranar cu o structură descifrată.

Centrul de reacție al bacteriilor violet este format din trei subunități. Subunitățile L și M se întind pe stratul dublu lipidic al membranei. Ele sunt similare structural între ele, ambele având cinci elice alfa transmembranare , patru bacterioclorofile b ( BChl-b ) , două bacteriofeofitine b (BPheo), două chinone (QA și QB ) și un ion de fier între ele, legate de L și M. Subunitatea H, prezentată cu aur, se află pe partea citoplasmatică a membranei plasmatice. Subunitatea citocromului, neprezentată în figură, conține patru hemi de tip c și se află pe suprafața exterioară a membranei. Prezența acestei subunități în bacterii nu este necesară. Subunitățile de bază L și M joacă rolul principal în activitatea fotosistemului, ele leagă cofactorii funcționali și clorofilele .

Centrele de reacție ale diferitelor specii bacteriene pot avea bacterioclorofile și bacteriofeofitine ușor diferite. Datorită acestei variații, spectrul de lumină pe care îl absorb bacteriile este modificat, iar acest lucru contribuie la formarea nișelor speciale de fotosinteză . Centrul de reacție este format dintr-un dimer de bacterioclorofilă a, care îndeplinește funcția de a colecta și transfera energia unui foton absorbit și bacteriofeofitină, care este prima care acceptă un electron, efectuând separarea primară a sarcinilor. BChl seamănă ca structură cu molecula de clorofilă a plantei verzi, dar din cauza diferențelor structurale ușoare, are un vârf de absorbție în regiunea infraroșie cu o lungime de undă de până la 1000 nm. Bpheo are aproape aceeași structură ca și BChl, dar atomul central de magneziu din el este înlocuit cu doi protoni . Această substituție conduce atât la o modificare a maximului de absorbție, cât și la o scădere a potențialului redox.

Mecanism

Procesul începe atunci când lumina este absorbită de două molecule BChl (un dimer) pe partea periplasmatică a membranei. Această pereche, numită pereche specială , absoarbe fotoni cu o lungime de undă de 870 și 960 nm, în funcție de specie, și de aceea se numește P 870 (în Rhodobacter sphaeroides ) sau P 960 ( Rhodopseudomonas viridis ). După absorbția unui foton pe subunitatea L, sarcinile sunt separate și un electron este transferat de la Bchl la BPheo. Pigmentul rămâne încărcat pozitiv în timp ce BPheo primește sarcina negativă a electronului transferat. Acest proces durează aproximativ 10 px (10 −11 secunde) [1] .

În această etapă , încărcările perechii speciale P 870 + și BPheo - se pot recombina. În acest caz, energia unui electron de nivel înalt va fi irosită cu căldură. Centrul de reacție are mai multe mecanisme pentru a preveni acest proces nedorit. Astfel, întoarcerea unui electron de la BPheo - la P 960 + este destul de lentă în comparație cu alte reacții. Reacția de transfer de electroni de la BPheo - (BPheo - oxidat la BPheo) la chinonă (Q A ) se desfășoară mult mai repede și P 960 + , la rândul său, preia un electron din hemul din subunitatea citocromului de deasupra centrului de reacție (P 960 + ). se reduce la P 960 ).

Un electron de înaltă energie localizat pe o moleculă de chinonă strâns legată Q A trece la o moleculă de chinonă Q B . Această moleculă este slab asociată cu proteina și este ușor ruptă. Pentru a restabili complet Q B la QH2 , sunt necesari doi electroni de înaltă energie. În acest caz, doi protoni sunt prelevați din citoplasmă . Quinona redusă QH2 difuzează prin membrană către un alt complex proteic, complexul citocrom bc1 , unde este oxidat. În acest proces, potențialul de reducere QH2 este utilizat pentru a pompa doi protoni peste membrană în spațiul periplasmatic . Electronii sunt transferați din complexul bc 1 la o mică proteină citocrom c 2 solubilă în apă , care îi transferă în subunitatea citocromului, asigurând ciclul de transport al electronilor .

Conform unui principiu similar, a fost construit centrul de reacție al bacteriilor cu sulf verde , care este aproape de fotosistemul I. Cu toate acestea, spre deosebire de centrul de reacție al bacteriilor violete descris mai sus, PS al bacteriilor cu sulf verde efectuează un transport de electroni liniar mai degrabă decât ciclic, oxidând hidrogenul sulfurat sau tiosulfatul și reducând ferredoxina .

În bacteriile cu sulf verde , centrul de reacție este format din cinci subunități: PscA-D. Două subunități PscA dimerizează și dețin împreună cofactori (o pereche specială de P 840 , bacterioclorofilă a și filochinonă pe fiecare PscA și un grup de fier-sulf Fx între ele), în timp ce fiecare dintre ele leagă o copie a PscD și PscC, acesta din urmă poartă un heme. Subunitatea PscB este situată în centrul dimerului și leagă două grupuri de fier-sulf care donează electroni ferredoxinei [7][ semnificația faptului? ] .

Plante verzi

Fotosinteza oxigenată

În 1772, chimistul Joseph Priestley a efectuat o serie de experimente cu gaze care participă la procesele de respirație și ardere. În primul experiment, a aprins o lumânare și a pus-o sub un vas răsturnat. După un timp, lumânarea s-a stins. Apoi a efectuat un experiment similar cu un șoarece. Șoarecele a murit la scurt timp după ce lumânarea s-a stins. De asemenea, s-a dovedit că aerul poate fi reînviat dacă plantele verzi sunt plasate într-un recipient etanș, dându-le acces la lumină. Observațiile lui Priestley au fost una dintre primele demonstrații ale activității centrelor de reacție fotochimică.

În 1779 , Jan Ingenhaus a efectuat peste 500 de experimente pe parcursul a patru luni în încercarea de a explica fenomenul descoperit de Priestley. El și-a consemnat descoperirile într-o carte intitulată Experimente pe legume. Ingenhaus a luat plante verzi și le-a scufundat într-un recipient transparent cu apă. El a văzut multe bule ridicându-se la suprafață din frunzele plantelor de fiecare dată când planta a fost expusă la lumină. El a colectat acest gaz și a efectuat mai multe experimente pentru a-i determina natura chimică. Experimentele au dezvăluit capacitatea gazului de a relua arderea unei torțe mocnite, adică s-a dovedit că era oxigen sau, așa cum l-a numit Joseph Priestley, „ aer deflogistic ”.

În 1932, profesorul Robert Emerson și studentul William Arnold au folosit tehnica flash pentru a măsura cu precizie cantități mici de oxigen produse de clorofila algei Chlorella . Experimentele lor au dovedit existența unui centru fotochimic. Mai târziu, Gaffron și Vol au explicat rezultatele experimentului, realizând că energia luminii absorbită de clorofilă este transferată într-un loc [8] , care a fost numit centrul fotochimic al fotosistemului II. Acest proces este inerent cianobacteriilor , algelor și plantelor verzi [9] .

Fotosistemul II

Fotosistemul II produce doi electroni meniți să reducă NADH + cu ajutorul enzimei ferredoxin-NADP + -reductază . Este conținut în membranele tilacoide din interiorul cloroplastelor , unde are loc fotosinteza la plantele verzi [10] . Este remarcabil de similar ca structură cu centrul fotochimic al bacteriilor violete , sugerând existența unui strămoș comun.

Nucleul fotosistemului II este format din două subunități, denumite D1 și D2. Aceste două subunități sunt analoge cu subunitățile L și M ale centrelor fotochimice bacteriene . Diferă de subunitățile centrilor bacterieni prin prezența multor subunități suplimentare cu clorofile , ceea ce îi crește eficacitatea. Reacția globală în fotosistemul II poate fi scrisă astfel:

,

unde Q este plastochinonă și QH 2  este forma sa redusă. Procesul de reducere a chinonei este similar cu cel din centrii fotochimici ai bacteriilor . Fotosistemul II primește un electron din apă prin oxidare fotochimică. Produsul secundar al acestui proces este oxigenul molecular și datorită acestuia plantele verzi îmbogățesc atmosfera Pământului cu oxigen . Faptul că oxigenul pe care îl produc plantele verzi provine din apă a fost dovedit pentru prima dată de biochimistul american , născut în Canada, Martin David Kamen . Pentru a urmări calea atomului de oxigen de la apă la oxigenul molecular, el a folosit izotopul natural stabil de oxigen 18 O. Oxidarea fotochimică a apei la centrul fotochimic al fotosistemului II este catalizată de un complex proteic cu patru ioni de mangan .

Ca și în centrul fotochimic al bacteriilor , procesul începe cu absorbția luminii de către o pereche de molecule de clorofilă. Plantele verzi folosesc clorofila a mai degrabă decât bacterioclorofila a, datorită căreia absorb lumina cu o lungime de undă mai scurtă. O pereche de clorofile ale unui centru de reacție fotochimică este adesea desemnată în funcție de maximul lor de absorbție ca P 680 [1] . După absorbția fotonului, electronul de înaltă energie trece la molecula de feofitină . Din molecula de feofitină, trece la două molecule de plastochinonă  - una ferm atașată, a doua legată slab, similar cu modul în care se întâmplă în centrele de reacție bacteriene. Reducerea completă a unei molecule de plastochinonă legată slab necesită doi electroni de nivel înalt și doi protoni din stromă .

Fotosistemul II diferă de centrul de reacție al bacteriilor prin sursa de electroni care reduc o pereche de molecule de clorofilă a. În bacterii, electronii sunt prelevați din grupul hem redus al subunității citocromului sau din proteina citocromului c2 solubilă în apă .

După finalizarea procesului de separare a sarcinii, molecula P 680 rămâne încărcată pozitiv. Este un agent oxidant foarte puternic și preia doi electroni din moleculele de apă asociate cu un centru de mangan din apropiere. În plus față de patru ioni de mangan, acest centru conține un ion de calciu , un ion de clorură și un reziduu de tirozină . Eficacitatea manganului se datorează faptului că are patru stări de oxidare: Mn 2+ , Mn 3 + , Mn 4+ și Mn 5+ . În plus, manganul se leagă bine de compușii care conțin oxigen, cum ar fi apa.

Absorbând un foton, P 680 pierde un electron și câștigă o sarcină pozitivă. Această sarcină este neutralizată prin primirea unui electron din centrul manganului. Este nevoie de patru electroni pentru a oxida apa. Moleculele de apă sunt sursa de electroni care reduc două molecule Q la QH 2 . Un astfel de centru catalitic pentru divizarea apei nu a fost încă recreat prin nicio metodă artificială.

Fotosistem I

După părăsirea fotosistemului II, electronul este transferat în complexul citocrom b6f și din acesta la proteina plastocianină . Plastocianina difuzează în lumen la următorul centru de reacție, fotosistemul I , și transferă un electron.

Ca și în fotosistemul II și centrul de reacție bacterian , procesul începe cu o pereche de molecule de clorofilă a , în care are loc separarea sarcinii fotoinduse. Această pereche se numește P 700 , unde 700 este lungimea de undă a absorbției maxime a moleculelor de clorofilă. P 700 este situat în centrul moleculei proteice. După separarea sarcinii, electronul este transferat prin lanțul de transport la moleculele de clorofilă a , la molecula de chinonă, prin trei clustere de fier-sulf 4Fe-4S la ferredoxină [11] . Ferredoxina este o proteină solubilă care conține un cluster 2Fe-2S coordonat de patru reziduuri de cisteină . Sarcina pozitivă rămasă la P 700 este neutralizată prin transferul de electroni de la plastocianină . Formula generală pentru reacția din fotosistemul I este:

Interacțiunea dintre fotosistemele I și II creează un flux de electroni de la H 2 O la NADP + . Se numește schema Z a fotosintezei, deoarece diagrama redox a căii de transfer de electroni de la P 680 la P 700 arată ca litera Z [12] .

Vezi și

Note

Articole

  1. ↑ 1 2 3 Biochemistry:Fifth Edition Arhivat la 31 mai 2010 la Wayback Machine , capitolul 19.
  2. ↑ Understanding the atom Arhivat 9 mai 2015 la Wayback Machine (2000). Preluat la 28 februarie 2010.
  3. ↑ Arie Uittenbogaard (2005). Mecanica cuantică Arhivat la 8 februarie 2015 la Wayback Machine . Preluat la 28 februarie 2010.
  4. ↑ Reed, D.W. și Clayton, R.K. (1968). Izolarea unei fracțiuni de centru de reacție din Rhodopseudomonas spheroides. Comunicații de cercetare biochimică și biofizică , 30 (5), 471-475.
  5. ↑ Analiza structurii cu raze X a unui complex de proteine ​​​​membranare. Harta densității electronilor la rezoluție de 3 Angstromi și un model al cromoforilor centrului de reacție fotosintetică de la Rhodopseudomonas Viridis. Deisenhofer și colab. J.MOL.BIOL. vol:180, pag:385 (1984)
  6. ↑ Premiul Nobel pentru Chimie 1988 . Data accesului: 7 februarie 2015. Arhivat din original pe 28 martie 2014.
  7. ↑ Hauska G , Schoedl T , Remigy Hervé , Tsiotis G. Centrul de reacție al bacteriilor verzi de sulf1 Dedicat memoriei lui Jan Amesz.1  // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. - 2001. - octombrie ( vol. 1507 , nr. 1-3 ). - S. 260-277 . — ISSN 0005-2728 . - doi : 10.1016/S0005-2728(01)00200-6 .
  8. ↑ Mohammad Yunus și colab. (2000). Milestones in Photosynthesis Research Arhivat 24 mai 2014 la Wayback Machine . Preluat la 28 februarie 2010.
  9. ↑ Gary E. Kaiser (24 februarie 2003) Oxigenă fotosinteză Creștere bacteriană și metabolism microbian. Preluat la 28 februarie 2010.
  10. ↑ Cloroplastul Arhivat din original pe 3 august 2003. (10 august 2003) Biologie Ultranet
  11. ↑ Jagannathan, Bharat; Golbeck, John. Photosynthesis: microbial  (engleză)  // Encyclopedia of Microbiology 3rd Ed : book. - 2009. - P. 325-341 . - doi : 10.1016/B978-012373944-5.00352-7 .
  12. ↑ The Z-Scheme Diagram of Photosynthesis Arhivat 25 iunie 2014 la Wayback Machine , de Rajni Govindjee. Preluat la 28 februarie 2010.

Surse

Link -uri