Citoscheletul procariot este numele colectiv pentru toate filamentele structurale la procariote . În trecut, se credea că procariotele nu au citoschelet , dar de la începutul anilor 1990 au început să se acumuleze dovezi privind prezența diferitelor filamente la procariote [2] . Procariotele nu numai că au analogi ai proteinelor cheie ale citoscheletului eucariotic , ci și proteine care nu au analogi la eucariote [3] [4] [5] [6] . Elementele citoscheletice joacă un rol important în diviziunea celulară , protecție, menținerea formei și determinarea polarității la diferite procariote [7] [8] .
FtsZ , primul element citoscheletic procariot descris, formează o structură de inel în mijlocul celulei cunoscută sub numele de inel Z, care se contractă în timpul diviziunii celulare, similar inelului contractil actină - miozină eucariotăInelul Z este o structură foarte dinamică constând din numeroase mănunchiuri de protofilamente, iar mecanismele de comprimare a inelului Z, precum și numărul de protofilamente, rămân necunoscute. FtsZ funcționează ca o proteină organizatoare și este esențială pentru diviziunea celulară, recrutând toate proteinele cunoscute necesare pentru diviziunea celulară la locul diviziunii [9] .
În ciuda afinității funcționale pentru actină, FtsZ este omoloagă cu tubulina proteină formatoare de microtubuli eucariote . Deși o comparație a structurilor primare (adică, secvențele de aminoacizi ) ale FtsZ și tubulina indică doar o ușoară similitudine, structurile lor tridimensionale sunt remarcabil de similare. Mai mult decât atât, ca și tubulina, FtsZ monomer este legat de GTP , iar polimerizarea sa cu alți monomeri FtsZ are loc cu cheltuirea energiei GTP, similar modului în care se produce în timpul dimerizării tubulinei [10] . Deoarece FtsZ este esențială pentru diviziunea celulară bacteriană, poate servi ca țintă pentru antibiotice [11] .
MreB este o proteină bacteriană considerată a fi analogă cu actina eucariotă. Structurile primare ale actinei și MreB se aseamănă puțin, dar structurile lor tridimensionale și mecanismele de polimerizare în protofilamente sunt foarte asemănătoare. În aproape toate bacteriile nesferice, MreB este necesar pentru a menține forma celulei . MreB este asamblat într-o rețea de protofilamente sub membrana celulară pe întreaga sa zonă [12] . MreB determină forma celulei prin localizarea și activitatea enzimelor de sinteză a peptidoglicanilor și prin formarea unei rețele elastice de filamente sub membrana celulară care rezistă presiunii externe. În Caulobacter crescentus MreB se condensează din rețeaua sa de filamente într-un inel dens în sept chiar înainte de separarea a două celule. Se presupune că acest lucru este necesar pentru localizarea septului non-central al acestei bacterii. În bacteriile polare, MreB este important pentru determinarea polarității, de exemplu, în C. crescentus este responsabil pentru localizarea corectă a cel puțin patru proteine polare [13] .
Crescentin este un analog al proteinelor din filamentul intermediar eucariote . Spre deosebire de cazurile descrise mai sus, crestentina și proteinele filamentului intermediar au structuri primare destul de similare, în plus față de asemănarea structurilor tridimensionale. Gena creS care codifică crescentin este 25% identică și 40% similară cu gena care codifică keratina 19 și 24% identică și 40% similară cu lamina nucleară A. În plus, filamentele de crescentină au un diametru de aproximativ 10 nm , care se încadrează în intervalul de diametre ale filamentelor intermediare eucariote (8–15 nm) [14] . Crescentin formează un filament continuu care se extinde de la pol la pol de-a lungul suprafeței interioare, concave, în formă de semilună, a bacteriei Caulobacter crescentus . Atât MreB cât și crescentin sunt necesare pentru a menține forma caracteristică a celulelor C. crescentus . Se presupune că MreB dă celulelor acestei bacterii o formă în formă de tijă, iar crescentin o îndoaie în continuare într-o formă de semilună [1] .
ParM este un element citoscheletic care este structural similar cu actina, dar funcționează ca tubulina. În plus, polimerizează bidirecțional și prezintă instabilitate dinamică, așa cum este caracteristic polimerizării tubulinei [4] [15] . Formează un sistem cu ParR și parC care este necesar pentru separarea plasmidelor R1 . ParM se atașează la ParR, o proteină care leagă ADN-ul care se leagă în mod specific la 10 repetări directe în regiunea parC a plasmidei R1. ParM este atașat de ParR prin două capete ale filamentului său. Apoi filamentul se prelungește, trăgând două copii ale plasmidei R1 în direcții diferite [16] . Funcționarea acestui sistem este similară cu diviziunea cromozomilor în timpul diviziunii celulare a eucariotelor, iar ParM funcționează ca tubulina în fusul de fisiune , ParR ca cinetocor și parC ca centromer cromozomal . Separarea plasmidelor F are loc într-un mod similar: proteina SopA funcționează ca un filament citoscheletic, iar proteina SopB se leagă de regiunea sopC a plasmidei F, similar cinetocorului și, respectiv, centromerului [17] . Un omolog al ParM asemănător actinei a fost găsit și în bacteria Gram pozitivă Bacillus thuringiensis . Se asamblează în structuri asemănătoare microtubulilor și participă la separarea plasmidelor replicate [18] .
Sistemul MinCDE este un sistem de filamente care localizează septul exact în mijlocul celulei Escherichia coli . MinC previne formarea septurilor prin interferarea cu polimerizarea FtsZ. MinC, MinD și MinE formează o structură elicoidală care se înfășoară în jurul celulei și este conectată la partea interioară a membranei prin proteina MinD. Helixul MinCDE ocupă polii și termină o structură filamentoasă cunoscută sub numele de inel E, constând din proteina MinE și situată în partea de mijloc a regiunii polare. Inelul E se micșorează, apropiindu-se de stâlp și demontând spirala MinCDE pe parcurs. În acest caz, componentele separate ale inelului E sunt colectate la polul opus și începând dezasamblarea helixului MinCDE de la celălalt capăt. Procesul se repetă, iar helixul MinCDE oscilează între pozițiile de la cei doi poli ai celulei. Această oscilație continuă în timpul ciclului celular , datorită căruia concentrația proteinei MinC, care inhibă formarea septului, este mai mică în mijlocul celulei decât la poli [19] . Comportamentul dinamic al proteinelor Min a fost reconstruit in vitro , unde un strat dublu lipidic artificial a acționat ca un analog membranar [20] .
Bactofilina este o proteină citoscheletică care formează filamente în toată celula proteobacterii în formă de bastonaș Myxococcus xanthus [21] . Bactofilina (BacM) este esențială pentru menținerea formei celulare adecvate și a integrității peretelui celular. Celulele M. xanthus lipsite de BacM sunt deformate morfologic: celulele lor sunt curbate, iar mutanții pentru gena corespunzătoare ( bacM ) sunt caracterizați prin rezistență redusă la antibioticele care acționează asupra peretelui celular. BacM este tăiat din forma sa de dimensiune completă și devine polimerizabil. Bactofilinele sunt, de asemenea, implicate în menținerea formei celulei în alte bacterii, inclusiv în celulele curbe ale Proteus mirabilis [22] , forma spirală a Helicobacter pylori [23] , și sunt, de asemenea, implicate în formarea tulpinilor la Caulobacter crescentus [ 24] .
Crenactin este un analog al actinei care se găsește în arheile din filumul Crenarchaeota , și anume membri ai ordinului Thermoproteales și Candidatus Korarchaeum [25] . Secvența de aminoacizi a crenactinei are cel mai mare grad de asemănare cu cea a actinei dintre toți omologii de actină cunoscuți [26] . Krenactina a fost bine studiată în arhea Pyryobaculum calidifontis și are o specificitate ridicată pentru ATP și GTP. Speciile care au crenactină sunt toate în formă de tijă sau în formă de ac. S- a demonstrat că crenactina P. calidifontis formează structuri elicoidale care se întind pe toată lungimea celulei, deci este posibil ca crenactina să joace același rol în menținerea formei celulare ca și proteina MreB a altor procariote [25] [27] .
Un alt omolog procariotic al actinei MamK este implicat în organizarea membranelor magnetozomilor . Magnetozomii sunt organite ale bacteriilor din genurile Magnetospirillum și Magnetococcus care conțin cristale de magnetită înconjurate de o membrană și ajută bacteria să navigheze în câmpul geomagnetic . Într-o celulă, magnetozomii sunt aranjați într-un rând; cu ei sunt întotdeauna asociate filamente lungi de proteine MamK [28] .
| Structura unei celule bacteriene | |
|---|---|
| Perete celular |
|
| înveliș exterior |
|
| Forma |
|