Aurora B kinaza

Aurora B kinaza
Structuri disponibile
PDB Căutare ortolog: PDBe , RCSB
Identificatori
SimbolAURKB  ; AIK2; AIM-1; AIM1; ARK2; Aurb; IPL1; PPP1R48; STK12; STK5; aurkb-sv1; aurkb-sv2
ID-uri externeOMIM:  604970 MGI :  107168 HomoloGene :  55807 IUPHAR : ChEMBL : 2185 GeneCards : AURKB Gene
numărul CE2.7.11.1
Profilul expresiei ARN
Mai multe informatii
ortologii
VedereUmanMouse
Entrez921220877
AnsambluENSG00000178999ENMUSG00000020897
UniProtQ96GD4O70126
RefSeq (ARNm)NM_001256834NM_011496
RefSeq (proteină)NP_001243763NP_035626
Locus (UCSC)Chr 17:
8,11 – 8,11 Mb		Chr 11:
69,05 – 69,05 Mb
Căutați în PubMed[unu][2]

Aurora B kinaza ( ing.  Aurora B kinaza ) este o proteină care atașează fusul mitotic de centromer .

Funcția

Segregarea cromozomală în timpul mitozei , precum și a meiozei , este reglată de kinaze și fosfataze . Aurora kinaza este asociată cu microtubuli în timpul mișcării și segregării cromozomilor . Aurora B kinaza este localizată în microtubuli din apropierea kinetocorilor , în special pentru microtubuli specializați numite fibre K, iar Aurora A kinaza (MIM 603072) este localizată în centrozomi (Lampson și colab., 2004) [1] .

În celulele canceroase, expresia acestor enzime determină o distribuție neuniformă a informațiilor genetice, creând celule aneuploide , un semn distinctiv al cancerului .

Descoperire

În 1998, kinaza Aurora B a fost descoperită la om prin screeningul reacției în lanț a polimerazei pentru kinazele care sunt supraexprimate în cancer [2] . În același an, kinaza Aurora B a fost identificată la șobolani printr-un ecran conceput pentru a căuta kinaze care alterează proliferarea S. cerevisiae atunci când sunt supraexprimate [3] .

Exprimarea și localizarea intracelulară

Expresia și activitatea Aurora B este reglată în funcție de ciclul celular . Expresia Aurora B atinge un maxim în timpul tranziției G2-M, în timp ce cea mai mare activitate a proteinei Aurora B este observată în timpul mitozei [2] .

Aurora B este o proteină pasageră cromozomială . În special, Aurora B este localizată în cromozomi în profază , în centromeri în prometafază și metafază , iar în fusul mitotic central în anafază [4] . Această localizare a fost determinată de imunofluorescența indirectă a celulelor de mamifere, Caenorhabditis elegans și Drosophila melanogaster . O analiză mai detaliată a localizării proteinei Aurora B a fost efectuată în celulele de mamifere prin etichetarea Aurora B cu o proteină verde fluorescentă [5] . Această analiză a arătat că asocierea Aurora B cu centromerul este dinamică (Aurora B în jurul centromerului se schimbă constant cu bazinul citoplasmatic al Aurora B). Analiza Aurora B etichetate sugerează, de asemenea, că acestea se asociază cu microtubulii fusului în timpul anafazei mitozei , iar această asociere îi limitează semnificativ motilitatea. În cele din urmă, o parte din Aurora B marcată este localizată în cortexul ecuatorial al celulelor, transportul acestora se realizează acolo cu ajutorul microtubulilor astrali .

Regulament Aurora B

Aurora B formează un complex cu alte trei proteine: survivina , borealina și INCENP . Fiecare dintre cele patru componente ale complexului este necesară pentru localizarea și funcționarea corectă a celorlalte trei [6] . INCENP stimulează activitatea kinazei Aurora B. Survivin poate face același lucru [7] .

Localizarea Aurorei B în centromeri în prometafază și metafază la mamifere necesită fosforilarea histonelor specifice kinetocorului  , varianta H3 a proteinei centromerului A (CENP-A) [8] . CENP-A se leagă de centromer și este necesar pentru asamblarea cinetocorului, fosforilarea CENP-A în apropierea serinei 7 de către Aurora A kinaza , recrutând Aurora B pentru centromer [9] . Aurora B, de la sine, poate, de asemenea, fosforila CENP-A la același reziduu atunci când este recrutată (vezi mai jos).

În plus, topoizomeraza II a fost implicată în reglarea localizării Aurora B și a activității enzimatice [10] . Acest rol de reglare poate fi direct legat de rolul topoizomerazei II în legarea cromatidelor surori la anafază. În topoizomeraza II epuizată, celulele Aurora B și INCENP nu se deplasează către fusul central la sfârșitul mitozei . În schimb, ele rămân strâns interconectate cu centromerul fără detașarea cromatidelor surori. În plus, celulele cu deficit de topoizomeraza II prezintă o scădere semnificativă a activității kinazei Aurora B. Inhibarea Aurora B din cauza pierderii topoizomerazei II pare să fie dependentă de activitatea BubR1 (vezi mai jos)

Aurora B s-a dovedit că se leagă de proteina terminală de legare 1 (EB1), o proteină care reglează dinamica microtubulilor [11] . Imunofluorescența indirectă a arătat că Aurora B și EB1 s-au localizat în anafază la fusul central și la mijlocul corpului în timpul citokinezei . Interesant, supraexprimarea EB1 crește activitatea kinazei Aurora B, cel puțin parțial deoarece EB1 blochează defosforilarea/inactivarea Aurora B de către proteina fosfatază 2A .

Rol în biorientarea cromozomială

Studiile efectuate în mai multe organisme arată că în Aurora B reglează biorientarea cromozomilor , ceea ce asigură conexiuni adecvate între microtubulii fusului și cinetocori .

Inhibarea funcțiilor Aurora B prin interferența ARN [12] sau microinjecția de anticorpi de blocare [13] afectează alinierea cromozomilor de-a lungul ecuatorului fusului mitotic. Acest proces de aliniere este denumit congres cromozomi. Cauza acestui defect face obiectul unui studiu în curs. Inhibarea Aurorei B poate duce la o creștere a atașamentelor sintetice (perechile de cromatide surori în care ambele surori kinetocor sunt atașate de microtubuli care provin din același pol fus) [14] . Interesant este că expresia formei dominant-negative și inactiv catalitic a Aurora B perturbă atașarea microtubulilor la cinetocori și previne asocierea dineinei și a proteinei centromerice E (CENP-E) cu kinetocorii .

Numeroase ținte kinetochore ale Aurora kinazei au fost identificate în organisme, de la drojdie la oameni. În special, CENP-A este ținta Aurora B [8] . Fosforilarea CENP-A în Aurora B atinge un maxim în prometafază. Într-adevăr, Aurora A vizează același site de fosforilare CENP ca și Aurora B, iar fosforilarea CENP de către Aurora A se crede că o precede pe cea a Aurora B. Astfel, a fost propus un model în care fosforilarea CENP cu Aurora A recrutează Aurora B la centromer , care menține fosforilarea CENP-A într-o buclă de feedback pozitiv . În mod ironic, mutația acestei fosforilări în CENP-A are ca rezultat defecte ale citokinezei .

Aurora B interacționează și cu kinesina asociată centromerului mitotic (MCAK). Atât Aurora B cât și MCAK se localizează la centromerul intern în prometafaza [15] . S-a demonstrat că Aurora B recrutează MCAK în centromer și fosforilează direct MCAK la diferite reziduuri [16] . Fosforilarea MCAK Aurora B limitează capacitatea MCAK de a depolimeriza microtubulii. Este important de remarcat faptul că inhibarea MCAK printr-o serie de abordări duce la atașarea incorectă a microtubulilor fusului la kinetochores [17] .

S-a emis ipoteza că tensiunea generată de atașarea amfitelic (biorientare; atașarea cinetocorului suror la polii axului opuși) trage cinetocorul soră unul de celălalt, perturbând astfel interacțiunea Aurora B din centromerul interior cu situsurile de legare a microtubulilor ale corona fibroasă la centromerul exterior. În special, tensiunea generatoare de biorientare trage MCAK din zona de localizare a Aurora B [16] . Astfel, mitoza are loc pe fundalul biorientării și disocierii Aurora B cu substraturile sale.

Rolul în condensarea și coeziunea cromozomilor

Aurora B este responsabilă pentru fosforilarea histonei-H3 la serina 10 în mitoză [18] . Această modificare persistă de la drojdie (unde este cunoscută sub numele de kinaza Ipl1) până la om. În special, histonele H3 fosforilate de Aurora B nu par a fi responsabile pentru condensarea cromatinei . Deși Aurora B este îmbogățită în centromeri , ea localizează difuz toată cromatina.

În celulele Drosophila, epuizarea Aurora B perturbă structura și compactarea cromozomilor [19] . În aceste celule , complexul de condensină nu se localizează corespunzător pe cromozomi. În mod similar, la C. elegans, activitatea condensinei este dependentă de Aurora B în metafază [20] . Totuși, în extractele de celule Xenopus , condensina se leagă și condensarea cromozomilor este independentă de Aurora B. În mod similar, după tratamentul celulelor cu un inhibitor al enzimei Aurora B (localizarea Aurora B nu este afectată), complexul de condensină se localizează normal [21] .

Aurora B este localizată în brațele pereche ale cromozomilor omologi în metafaza I a meiozei C. elegans și perturbă dinamica microtubulilor în mitoză [22] . Eliberarea acestei coeziuni, care este dependentă de Aurora B, este necesară pentru progresia la anafaza I și segregarea cromozomilor omologi [23] . În limfocitele B de vertebrate mitotice , cohesina este necesară pentru localizarea centromerică intrinsecă a partenerilor de legare din seria Aurora B [24] .

Rol în citokineza

Complexul Aurora B este esențial pentru citokineza la vertebrate, Caenorhabditis elegans , Drosophila melanogaster și drojdie de fisiune .

În diferite tipuri de celule, supraexprimarea Aurora B inactiv catalitic previne citokineza [3] . Tulburările de citokineză pot apărea și din cauza localizării anormale a Aurorei B datorită mutației partenerilor săi de legare [25] .

Aurora B vizează o serie de proteine ​​care se localizează în șanțul de clivaj , inclusiv proteinele filamentului intermediar de tip III vimentin [26] , desmină și proteina acidă fibrilară glială ( GFAP ) [27] . În general, fosforilarea destabilizaază filamentele intermediare. Astfel, s-a sugerat că fosforilarea filamentelor intermediare la nivelul șanțului de clivaj destabiliza filamentele în pregătirea pentru citokineză [27] . Conform acestei ipoteze, mutația site-urilor țintă Aurora B în proteinele filamentului intermediar are ca rezultat defecte de tip deformare a filamentului și previne etapa finală a citokinezei.

Aurora B fosforilează, de asemenea, lanțul reglator al miozinei II în șanțul de clivaj. Inhibarea activității Aurora B previne localizarea normală a miozinei II în șanțul de clivaj și perturbă organizarea fusului în zona mediană [28] .

Rolul în asamblarea punctului de control al fusului de fisiune

Asamblarea punctului de control al fusului inhibă progresia mitozei de la anafază la metafază până când toate perechile de cromatide surori sunt orientate dual. Celulele lipsite de Aurora B nu sunt blocate în metafază de către cromozom chiar și atunci când există o lipsă de atașare a microtubulilor [14] . Prin urmare, deficiența Aurora B are ca rezultat progresia tranziției anafazei, în ciuda prezenței cromozomilor deplasați.

Aurora B poate fi implicată în localizarea MAD2 și BubR1, proteine ​​care recunosc inserția corectă a microtubulilor fusului în cromozomi. Pierderea Aurora B reduce concentrația de Mad2 și BubR1 în kinetochores . În special, Aurora B pare să fie responsabilă pentru menținerea localizării Mad2 și BubR1 în kinetochores după recrutarea lor inițială, care are loc independent de Aurora B [29] . Aurora B poate fi implicată direct sau indirect în hiperfosforilarea BubR1 în timpul mitozei în celulele de tip sălbatic [30] .

Interacțiuni

S-a demonstrat că Aurora kinaza B interacționează cu:

Rolul în cancer

Nivelurile anormal de crescute ale Aurora B kinazei cauzează segregarea inegală a cromozomilor în timpul diviziunii celulare, rezultând celule cu numere anormale de cromozomi care sunt atât cauza, cât și promotorul cancerului.

Inhibarea Aurora B kinazei de către BI811283 în celulele canceroase are ca rezultat celule cu numere de cromozomi foarte anormale (celule poliploide). În mod paradoxal, inhibarea Aurora B kinazei generează de fapt celule poliploide formate pentru a continua diviziunea. Cu toate acestea, deoarece aceste celule au anomalii cromozomiale severe, în cele din urmă încetează să se divizeze sau duc la moartea celulelor [37] [38] .

Note

  1. ↑ Gena Entrez: AURKB aurora kinaza B.
  2. ↑ 1 2 Bischoff JR , Anderson L. , Zhu Y. , Mossie K. , Ng L. , Souza B. , Schryver B. , Flanagan P. , Clairvoyant F. , Ginther C. , Chan CS , Novotny M. , Slamon DJ , Plowman GD Un omolog al kinazei aurorelor Drosophila este oncogen și amplificat în cancerele colorectale umane.  (engleză)  // Jurnalul EMBO. - 1998. - Vol. 17, nr. 11 . - P. 3052-3065. - doi : 10.1093/emboj/17.11.3052 . — PMID 9606188 .
  3. ↑ 1 2 Terada Y. , Tatsuka M. , Suzuki F. , Yasuda Y. , Fujita S. , Otsu M. AIM-1: o proteină asociată cu mijlocul corpului mamiferului necesară pentru citokineza.  (engleză)  // Jurnalul EMBO. - 1998. - Vol. 17, nr. 3 . - P. 667-676. - doi : 10.1093/emboj/17.3.667 . — PMID 9450992 .
  4. ↑ Adams R.R. , Carmena M. , Earnshaw W.C. Chromozomal passengers and the (aurora) ABC of mittosis.  (Engleză)  // Tendințe în biologia celulară. - 2001. - Vol. 11, nr. 2 . - P. 49-54. — PMID 11166196 .
  5. ↑ Murata-Hori M. , Tatsuka M. , Wang YL Sondează dinamica și funcțiile kinazei aurore B în celulele vii în timpul mitozei și citokinezei.  (Engleză)  // Biologia moleculară a celulei. - 2002. - Vol. 13, nr. 4 . - P. 1099-1108. - doi : 10.1091/mbc.01-09-0467 . — PMID 11950924 .
  6. ↑ Honda R. , Körner R. , Nigg EA Explorarea interacțiunilor funcționale dintre Aurora B, INCENP și supraviețuirea în mitoză.  (Engleză)  // Biologia moleculară a celulei. - 2003. - Vol. 14, nr. 8 . - P. 3325-3341. - doi : 10.1091/mbc.E02-11-0769 . — PMID 12925766 .
  7. ↑ Chen J. , Jin S. , Tahir SK , Zhang H. , Liu X. , Sarthy AV , McGonigal TP , Liu Z. , Rosenberg SH , Ng SC Survivin îmbunătățește activitatea kinazei Aurora-B și localizează Aurora-B în celulele umane .  (Engleză)  // Jurnalul de chimie biologică. - 2003. - Vol. 278, nr. 1 . - P. 486-490. - doi : 10.1074/jbc.M211119200 . — PMID 12419797 .
  8. ↑ 1 2 Zeitlin SG , Shelby RD , Sullivan KF CENP-A este fosforilat de Aurora B kinaza și joacă un rol neașteptat în finalizarea citokinezei.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2001. - Vol. 155, nr. 7 . - P. 1147-1157. - doi : 10.1083/jcb.200108125 . — PMID 11756469 .
  9. ↑ Kunitoku N. , Sasayama T. , Marumoto T. , Zhang D. , Honda S. , Kobayashi O. , Hatakeyama K. , Ushio Y. , Saya H. , Hirota T. Fosforilarea CENP-A de către Aurora-A în profază este necesar pentru îmbogățirea Aurora-B la centromerii interiori și pentru funcția cinetocor.  (engleză)  // Celulă de dezvoltare. - 2003. - Vol. 5, nr. 6 . - P. 853-864. — PMID 14667408 .
  10. ^ Coelho PA , Queiroz-Machado J. , Carmo AM , Moutinho-Pereira S. , Maiato H. , Sunkel CE Dual role of topoisomerase II in centromer resolution and aurora B activity.  (engleză)  // Public Library of Science Biology. - 2008. - Vol. 6, nr. 8 . — P. e207. - doi : 10.1371/journal.pbio.0060207 . — PMID 18752348 .
  11. ↑ Sun L. , Gao J. , Dong X. , Liu M. , Li D. , Shi X. , Dong JT , Lu X. , Liu C. , Zhou J. EB1 promovează activitatea kinazei Aurora-B prin blocarea inactivării acesteia prin proteina fosfataza 2A.  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - 2008. - Vol. 105, nr. 20 . - P. 7153-7158. - doi : 10.1073/pnas.0710018105 . — PMID 18477699 .
  12. ↑ Adams RR , Maiato H. , Earnshaw WC , Carmena M. Roluri esențiale ale proteinei centromerului intern Drosophila (INCENP) și aurora B în fosforilarea histonei H3, alinierea cromozomilor metafază, disjuncția kinetocorului și segregarea cromozomilor.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2001. - Vol. 153, nr. 4 . - P. 865-880. — PMID 11352945 .
  13. ↑ Kallio MJ , McCleland ML , Stukenberg PT , Gorbsky GJ Inhibarea kinazei aurorei B blochează segregarea cromozomilor, trece peste punctul de control al fusului și perturbă dinamica microtubulilor în mitoză.  (Engleză)  // Biologie actuală : CB. - 2002. - Vol. 12, nr. 11 . - P. 900-905. — PMID 12062053 .
  14. ↑ 1 2 Hauf S. , Cole RW , LaTerra S. , Zimmer C. , Schnapp G. , Walter R. , Heckel A. , van Meel J. , Rieder CL , Peters JM Molecula mică Hesperadin dezvăluie un rol pentru Aurora B în corectarea atașării kinetocor-microtubuli și în menținerea punctului de control al ansamblului fusului.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2003. - Vol. 161, nr. 2 . - P. 281-294. - doi : 10.1083/jcb.200208092 . — PMID 12707311 .
  15. ↑ Wordeman L. , Wagenbach M. , Maney T. Mutațiile în domeniul de legare a ATP afectează distribuția subcelulară a kinezinei asociate centromerului mitotic (MCAK).  (Engleză)  // Cell biology international. - 1999. - Vol. 23, nr. 4 . - P. 275-286. - doi : 10.1006/cbir.1999.0359 . — PMID 10600236 .
  16. ↑ 1 2 Andrews PD , Ovechkina Y. , Morrice N. , Wagenbach M. , Duncan K. , Wordeman L. , Swedlow JR Aurora B reglează MCAK la centromerul mitotic.  (engleză)  // Celulă de dezvoltare. - 2004. - Vol. 6, nr. 2 . - P. 253-268. — PMID 14960279 .
  17. ↑ Kline-Smith SL , Khodjakov A. , Hergert P. , Walczak CE Epuizarea MCAK centromeric duce la congresarea cromozomilor și defecte de segregare din cauza atașărilor incorecte ale kinetocorului.  (Engleză)  // Biologia moleculară a celulei. - 2004. - Vol. 15, nr. 3 . - P. 1146-1159. - doi : 10.1091/mbc.E03-08-0581 . — PMID 14699064 .
  18. ↑ Hsu JY , Sun ZW , Li X. , Reuben M. , Tatchell K. , Bishop DK , Grushcow JM , Brame CJ , Caldwell JA , Hunt DF , Lin R. , Smith MM , Allis CD Fosforilarea mitotică a histonei H3 este guvernată de Ipl1/aurora kinaza și Glc7/PP1 fosfatază în drojdia în devenire și nematozi.  (engleză)  // Cell. - 2000. - Vol. 102, nr. 3 . - P. 279-291. — PMID 10975519 .
  19. ↑ Giet R. , Glover DM Drosophila aurora B kinaza este necesară pentru fosforilarea histonei H3 și recrutarea condensinei în timpul condensării cromozomilor și pentru organizarea fusului central în timpul citokinezei.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2001. - Vol. 152, nr. 4 . - P. 669-682. — PMID 11266459 .
  20. ↑ Crosio C. , Fimia GM , Loury R. , Kimura M. , Okano Y. , Zhou H. , Sen S. , Allis CD , Sassone-Corsi P. Fosforilarea mitotică a histonei H3: reglarea spațio-temporală de către mamifer Aurora kinaze .  (Engleză)  // Biologie moleculară și celulară. - 2002. - Vol. 22, nr. 3 . - P. 874-885. — PMID 11784863 .
  21. ↑ MacCallum DE , Losada A. , Kobayashi R. , Hirano T. Complexe de remodelare ISWI în extracte de ouă de Xenopus: identificarea ca componente cromozomiale majore care sunt reglementate de INCENP-aurora B.  //  Biologia moleculară a celulei. - 2002. - Vol. 13, nr. 1 . - P. 25-39. - doi : 10.1091/mbc.01-09-0441 . — PMID 11809820 .
  22. ↑ Kaitna S. , Pasierbek P. , Jantsch M. , Loidl J. , Glotzer M. Aurora B kinaza AIR-2 reglează kinetochores în timpul mitozei și este necesară pentru separarea cromozomilor omologi în timpul meiozei.  (Engleză)  // Biologie actuală : CB. - 2002. - Vol. 12, nr. 10 . - P. 798-812. — PMID 12015116 .
  23. ^ Rogers E. , Bishop JD , Waddle JA , Schumacher JM , Lin R. The aurora kinase AIR-2 functions in release of chromosome cohesion in Caenorhabditis elegans meiosis. (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2002. - Vol. 157, nr. 2 . - P. 219-229. - doi : 10.1083/jcb.200110045 . — PMID 11940606 .  
  24. ↑ Sonoda E. , Matsusaka T. , Morrison C. , Vagnarelli P. , Hoshi O. , Ushiki T. , Nojima K. , Fukagawa T. , Waizenegger IC , Peters JM , Earnshaw WC , Takeda S. Scc1/Rad21/Mcd1 este necesar pentru coeziunea cromatidelor surori și funcția kinetocorului în celulele vertebratelor.  (engleză)  // Celulă de dezvoltare. - 2001. - Vol. 1, nr. 6 . - P. 759-770. — PMID 11740938 .
  25. ↑ Mackay AM , Ainsztein AM , Eckley DM , Earnshaw WC Un mutant dominant al proteinei centromerului interior (INCENP), o proteină cromozomială, perturbă congresul prometafazei și citokineza.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 1998. - Vol. 140, nr. 5 . - P. 991-1002. — PMID 9490714 .
  26. ↑ Goto H. , Yasui Y. , Kawajiri A. , Nigg EA , Terada Y. , Tatsuka M. , Nagata K. , Inagaki M. Aurora-B reglează fosforilarea vimentinei specifice brazdei de clivaj în procesul citocinetic.  (Engleză)  // Jurnalul de chimie biologică. - 2003. - Vol. 278, nr. 10 . - P. 8526-8530. - doi : 10.1074/jbc.M210892200 . — PMID 12458200 .
  27. ↑ 1 2 Kawajiri A. , Yasui Y. , Goto H. , Tatsuka M. , Takahashi M. , Nagata K. , Inagaki M. Semnificația funcțională a site-urilor specifice fosforilate în desmin la brazdă de clivaj: Aurora-B poate fosforila și regla filamentele intermediare de tip III în timpul citokinezei în coordonare cu Rho-kinaza.  (Engleză)  // Biologia moleculară a celulei. - 2003. - Vol. 14, nr. 4 . - P. 1489-1500. - doi : 10.1091/mbc.E02-09-0612 . — PMID 12686604 .
  28. ↑ Murata-Hori M. , Fumoto K. , Fukuta Y. , Iwasaki T. , Kikuchi A. , Tatsuka M. , Hosoya H. Lanțul ușor de reglare Myosin II ca substrat nou pentru AIM-1, o auroră/Ipl1p legată kinaza de la șobolan.  (engleză)  // Jurnal de biochimie. - 2000. - Vol. 128, nr. 6 . - P. 903-907. — PMID 11098131 .
  29. ↑ Lens SM , Wolthuis RM , Klompmaker R. , Kauw J. , Agami R. , Brummelkamp T. , Kops G. , Medema RH Survivin este necesar pentru o oprire susținută a punctului de control al fusului ca răspuns la lipsa de tensiune.  (engleză)  // Jurnalul EMBO. - 2003. - Vol. 22, nr. 12 . - P. 2934-2947. - doi : 10.1093/emboj/cdg307 . — PMID 12805209 .
  30. ↑ Ditchfield C. , Johnson VL , Tighe A. , Ellston R. , Haworth C. , Johnson T. , Mortlock A. , Keen N. , Taylor SS Aurora B cuplează alinierea cromozomală cu anafaza prin țintirea BubR1, Mad2 și Cenp- E la kinetocore.  (Engleză)  // Jurnalul de biologie celulară. - 2003. - Vol. 161, nr. 2 . - P. 267-280. - doi : 10.1083/jcb.200208091 . — PMID 12719470 .
  31. ↑ Ryser S., Dizin E., Jefford CE, Delaval B., Gagos S., Christodoulidou A., Krause KH, Birnbaum D., Irminger-Finger I. Roluri distincte ale izoformelor BARD1 în mitoză: BARD1 de lungime completă mediază Aurora Degradarea B, schele BARD1beta asociate cancerului Aurora B și BRCA2  // Cancer Res  . : jurnal. - 2009. - Februarie ( vol. 69 , nr. 3 ). - P. 1125-1134 . - doi : 10.1158/0008-5472.CAN-08-2134 . — PMID 19176389 .
  32. ↑ Wheatley SP, Carvalho A., Vagnarelli P., Earnshaw WC INCENP este necesar pentru direcționarea corectă a Survivinului către centromeri și fusul anafazic în timpul mitozei   // Curr . Biol.  : jurnal. - 2001. - iunie ( vol. 11 , nr. 11 ). - P. 886-890 . - doi : 10.1016/S0960-9822(01)00238-X . — PMID 11516652 .
  33. ↑ Chen J., Jin S., Tahir SK, Zhang H., Liu X., Sarthy AV, McGonigal TP, Liu Z., Rosenberg SH, Ng SC Survivin îmbunătățește activitatea kinazei Aurora-B și localizează Aurora-B în celulele umane  (engleză)  // J. Biol. Chim.  : jurnal. - 2003. - ianuarie ( vol. 278 , nr. 1 ). - P. 486-490 . - doi : 10.1074/jbc.M211119200 . — PMID 12419797 .
  34. ↑ Sampath SC, Ohi R., Leismann O., Salic A., Pozniakovski A., Funabiki H. Complexul de pasageri cromozomial este necesar pentru stabilizarea microtubulilor induse de cromatina și asamblarea fusului  // Cell  :  journal. - Cell Press , 2004. - iulie ( vol. 118 , nr. 2 ). - P. 187-202 . - doi : 10.1016/j.cell.2004.06.026 . — PMID 15260989 .
  35. ↑ Gassmann R., Carvalho A., Henzing AJ, Ruchaud S., Hudson DF, Honda R., Nigg EA, Gerloff DL, Earnshaw W. C.  Borealin: un pasager cromozomial roman necesar fusului mitotic bipolar pentru J. Cell Biol . : jurnal. - 2004. - iulie ( vol. 166 , nr. 2 ). - P. 179-191 . - doi : 10.1083/jcb.200404001 . — PMID 15249581 .
  36. ↑ Delaval B., Ferrand A., Conte N., Larroque C., Hernandez-Verdun D., Prigent C., Birnbaum D. Aurora B -TACC1 protein complex in  cytokinesis //  Oncogene. - 2004. - iunie ( vol. 23 , nr. 26 ). - P. 4516-4522 . - doi : 10.1038/sj.onc.1207593 . — PMID 15064709 .
  37. ^ Gürtler U., Tontsch-Grunt U., Jarvis M., Zahn SK, Boehmelt G., Quant J., Adolf GR, Solca F. Efectul BI 811283, un nou inhibitor al Aurora B kinazei, asupra senescenței tumorale și apoptozei  (engleză)  // J. Clin. oncol. : jurnal. - 2010. - Vol. 28 , nr. 15 Suppl e13632 .
  38. ↑ Sorrentino R., Libertini S., Pallante PL, Troncone G., Palombini L., Bavetsias V., Spalletti-Cernia D., Laccetti P., Linardopoulos S., Chieffi P., Fusco A., Portella G. Aurora Supraexpresia B se asociază cu fenotipul nediferențiat al carcinomului tiroidian și este necesară pentru proliferarea celulelor carcinomului tiroidian  //  J. Clin. Endocrinol. Metab. : jurnal. - 2005. - Vol. 90 , nr. 2 . - P. 928-935 . - doi : 10.1210/jc.2004-1518 . — PMID 15562011 .

Literatură

Link -uri