Pepsină | |
---|---|
Pepsină în combinație cu pepstatina | |
Alte nume: | Pepsina A |
date genetice | |
Codul genei: | 8885 (HGNCid) |
Structura și funcția proteinelor | |
tip de proteine : | protează |
Functii: | digestie |
Alte | |
Interacțiuni moleculare: | pepstatina |
Linkuri baze de date | |
Cod KF : | 3.4.23.1 |
Pepsina ( alt grecesc πέψις - digestie) - o enzimă proteolitică din clasa hidrolazei ( EC 3.4.23.1) este formată din precursorul său pepsinogen , produs de celulele principale ale mucoasei gastrice și descompune proteinele alimentare în peptide . Este prezent în sucul gastric al oamenilor, mamiferelor, păsărilor, reptilelor și majorității peștilor.
Descoperit de Theodor Schwann în 1836. John Northrop a primit-o sub formă cristalină în 1930 .
Pepsina este o proteină globulară cu o greutate moleculară de aproximativ 34 500. O moleculă de pepsină este un lanț polipeptidic care constă din 340 de aminoacizi , conține 3 legături disulfură (—S—S—) și acid fosforic . Pepsina este o endopeptidază , adică o enzimă care scindează legăturile peptidice centrale din moleculele proteinelor și peptidelor (cu excepția keratinelor și a altor scleroproteine ) pentru a forma peptide mai simple și aminoacizi liberi . Cu cea mai mare viteză, pepsina hidrolizează legăturile peptidice formate din aminoacizi aromatici - tirozină și fenilalanina , însă, spre deosebire de alte enzime proteolitice - tripsina și chimotripsina - nu are specificitate strictă.
Pepsina este folosită în laboratoare pentru a studia structura primară a proteinelor , în fabricarea brânzeturilor și în tratamentul anumitor boli ale tractului gastrointestinal.
Pepstatina este un inhibitor natural al pepsinei .
În total, sunt cunoscute până la 12 izoforme de pepsină ( Korotko G.F. , 2006), care diferă în greutate moleculară , mobilitate electroforetică, pH optim al activității proteolitice, hidrolizează diferite proteine la pH diferit la viteze diferite și condiții de inactivare.
De fapt, pepsina se numește pepsină, care are codul CF 3.4.23.1.
Potrivit lui W. G. Taylor ( Korotko G. F. , 2007), în sucul gastric uman există 7 izopepsine, 5 dintre ele cu proprietăți clar diferite:
Există o altă terminologie: „pepsin-A” (de fapt pepsină); "pepsin-B" ( cod CE 3.4.23.2) are sinonime: "gelatinaza" (gelatinaza), "parapepsina I" (parapepsina I); „pepsin-C” ( cod CF 3.4.23.3), sinonime: „gastricsin” (gastricsin), „parapepsin II” (parapepsin II).
Pepsinele joacă un rol semnificativ în digestia mamiferelor, inclusiv a oamenilor, fiind o enzimă care realizează unul dintre pașii importanți din lanțul transformărilor proteinelor alimentare în aminoacizi. Glandele stomacului produc pepsină într-o formă inactivă, devine activă atunci când sunt expuse la acid clorhidric . Pepsina acționează numai în mediul acid al stomacului și devine inactivă atunci când intră în mediul alcalin al duodenului .
La bărbați, rata de pepsină variază de la 20-35 mg pe oră (secreție bazală) la 60-80 mg pe oră (secreție maximă stimulată de pentagastrină ). La femei - cu 25-30% mai puțin. Celulele principale ale mucoasei gastrice secretă, rezervă și excretă forma inactivă a pepsinei, proenzima pepsinogen . Conversia pepsinogenului în pepsină are loc ca urmare a scindării din regiunea N-terminală a pepsinogenului a mai multor peptide , dintre care una joacă rolul unui inhibitor . Procesul de activare are loc în mai multe etape și este catalizat de acidul clorhidric al sucului gastric și pepsina în sine (autocataliza). Pepsina asigură dezagregarea proteinelor înaintea hidrolizei lor și facilitează aceasta. Ca catalizator , are activitate de protează și peptidază.
Activitatea proteolitică a pepsinei se observă la pH < 6, atingând un maxim la pH = 1,5–2,0. În același timp, un gram de pepsină în două ore poate descompune ~ 50 kg de albumină de ou , poate coagula ~ 100.000 de litri de lapte și poate dizolva ~ 2000 de litri de gelatină .
În scopuri medicinale, este produs din mucoasa gastrică a porcilor ca medicament . Este produs sub formă de pulbere ( lat. pepsinum ) sau sub formă de tablete amestecate cu acidină ( lat. asidin-pepsini ), ca parte a preparatelor combinate (Panzinorm-Forte și altele). Cod ATC pentru pepsină A09AA03. Codul ATC pentru combinația de pepsină cu medicamente care conțin acid A09AC01.
Cu o lipsă de pepsină în organism ( boala Menetrier și altele), este prescrisă terapia de înlocuire cu medicamente care conțin pepsină.
Produs în amestec cu zahăr pudră. Pulbere albă sau ușor gălbuie cu gust dulce, cu un miros ușor deosebit.
Aplicarea și dozarea medicamentului . În interior, 0,2-0,5 g (copii de la 0,05 la 0,3 g) de 2-3 ori pe zi înainte de mese sau cu mese, în pulberi sau într-o soluție 1-3% de acid clorhidric diluat .
Acțiunea medicamentului . Pepsina descompune proteinele în polipeptide , după expunerea la pepsină, începe procesul de digestie a proteinelor în tractul digestiv.
Indicatii de utilizare . Achilia , gastrită hipo- și anacidă , dispepsie .
Contraindicații, posibile efecte secundare. Nu este instalat.
Depozitare. În borcane bine închise, într-un loc răcoros (de la + 2 la +15 ° C), ferit de lumină.
Tablete care conțin 1 parte pepsină și 4 părți acidină (clorhidrat de betaină). Când este injectată în stomac, acidina hidrolizează și separă acidul clorhidric liber .
Indicatii de utilizare . Tulburări digestive în achilie , gastrită hipo- și anacidă , dispepsie .
Formular de eliberare . Tablete de 0,5 și 0,25 g.
Aplicarea și dozarea medicamentului . Pentru adulți: 1 comprimat de 0,5 g de 3-4 ori pe zi. Pentru copii - de la 1/4 comprimat (cu o greutate de 0,25 g) la 1/2 comprimat (cu o greutate de 0,5 g), in functie de varsta, de 3-4 ori pe zi. Înainte de a lua comprimatele, se dizolvă în 1/4 - 1/2 pahar cu apă. Luați în timpul sau după masă.
Alte denumiri comerciale. Acidolperersin, Acipepsol, Betacid, Pepsacid, Pepsamin.
Pepsina, fie în formă pură, fie ca parte a cheagului, este folosită pentru a coagula laptele la prepararea brânzeturilor . Cheag este alcătuit din două componente principale, chimozină și pepsină.
Coagularea laptelui se referă la procesele de coagulare a proteinei sale principale, cazeina , și la formarea unui gel de lapte. Structura cazeinei este de așa natură încât doar o legătură peptidică din molecula proteică este „responsabilă” de plierea enzimatică. Ruptura moleculei proteice de-a lungul acestei legături cheie duce la coagularea laptelui.
Chimozina este enzima care, prin natura sa, asigură ruperea acestei legături, afectând în același timp puțin pe ceilalți. Pepsina afectează o gamă mai largă de legături peptidice în cazeină. Chimozina, nefiind un proteolit puternic (rupe un număr mic de legături peptidice de cazeină), efectuează lucrări pregătitoare pentru activitatea proteazelor microflorei acidului lactic. Sub acțiunea chimozinei și pepsinei, scindarea lanțurilor polipeptidice ale cazeiinei are loc de-a lungul legăturii peptidice dintre 105-106 aminoacizi ( fenilalanină - metionină ), cu scindarea situsului de la 106 la 169 aminoacizi - hidrofil - în glicomacropeptidă. ser, în timp ce cantitatea maximă de proteine rămâne în cheag.
Pentru prepararea multor tipuri de brânză de elită se folosește cheag, care conține 90-95% chimozină și 5-10% pepsină. Dar, pentru alte brânzeturi ( suluguni , brânză feta ), pepsina pură este permisă. Rețetele „folk” pentru fabricarea brânzeturilor recomandă, de obicei, utilizarea medicamentelor care conțin pepsină pentru fermentare („Acidin-pepsină” și altele asemenea).
Mucorpepsin (în engleză mucorpepsin ) este o enzimă proteolitică din clasa hidrolazei . Cod KF 3.4.23.23. Mucorpepsina se obține din ciupercile Mucor pusilus și Mucor miehei . Este folosit în industria alimentară ca înlocuitor al enzimelor cheag de origine animală.
Se găsește pe piața rusă ca „Pepsină, renina microbiană, o enzimă pentru prepararea brânzeturilor moi și murate” de „origine vegetală”, producție japoneză, în care mucorpepsina este folosită ca enzimă de coagulare a laptelui.
Dicționare și enciclopedii | |
---|---|
În cataloagele bibliografice |
|
Fiziologia digestiei , sistemul digestiv uman | |
---|---|
Sistemul nervos enteral | |
Enterocrină | |
Sistemul endocrin gastroenteropancreatic | |
Enterocite | |
fluide biologice | |
Procesele | |
Motilitatea tractului gastrointestinal |