| selenocisteină | |||
|---|---|---|---|
| | |||
| General | |||
| Abrevieri | sec | ||
| Chim. formulă | C3H7NO2Se _ _ _ _ _ _ | ||
| Proprietăți fizice | |||
| Masă molară | 168,053 g/mol g/ mol | ||
| Clasificare | |||
| Reg. numar CAS | 10236-58-5 | ||
| PubChem | 25076 | ||
| Reg. numărul EINECS | 808-428-7 | ||
| ZÂMBETE | N[C@@H](C[SeH])C(O)=O | ||
| InChI | InChI=1S/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2.7H,1.4H2,(H.5.6)/t2-/m0/s1ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHSA-N | ||
| CHEBI | 16633 | ||
| ChemSpider | 23436 | ||
| Datele se bazează pe condiții standard (25 °C, 100 kPa), dacă nu este menționat altfel. | |||
| Fișiere media la Wikimedia Commons | |||
Selenocisteina (prescurtat Sec sau U , în publicațiile vechi și Se-Cys [1] ) este al 21-lea aminoacid proteinogen , un analog al cisteinei cu înlocuirea unui atom de sulf cu un atom de seleniu (adică sulful -conținând gruparea tiol este înlocuită cu o grupare selenol care conține seleniu). Inclus în centrul activ al enzimei glutation peroxidază , precum și în compoziția selenoproteinelor [2] , deiodazei și a altor proteine . Pe ARNm , selenocisteina este codificată de codonul de terminare UGA , cu condiția ca aceasta să fie urmată de o secvență specifică de nucleotide stimulatoare .
Selenocisteina a fost descoperită pentru prima dată în bacteriile Clostridium în 1972 de biochimistul Thressa Stadtman de la Institutul Național al Inimii, Plămânilor și Sângelui din SUA ( Institutele Naționale de Sănătate din SUA ) [3 . Mai târziu, ea și colegii au arătat rolul important al selenocisteinei în formarea multor alte enzime și participarea acesteia la metabolismul uman.
Structura selenocisteinei este similară cu cea a cisteinei, cu singura diferență că în ea atomul de sulf este înlocuit cu un atom de seleniu, formând o grupare selenol deprotonată la valorile fiziologice ale pH-ului . Proteinele care conțin unul sau mai multe reziduuri de selenocisteină sunt numite selenoproteine . Au activitate catalitică datorită activității biochimice a selenocisteinei, motiv pentru care sunt numite selenoenzime . În selenoenzimele a căror structură a fost descrisă, s-au găsit tripleți de aminoacizi cu activitate catalitică , care determină nucleofilitatea situsului activ al selenocisteinei.
Selenocisteina are o constantă de disociere mai mică decât cisteina (5,47) și un potențial de reducere mai mare . Datorită acestor proprietăți, selenocisteina este implicată în proteinele cu activitate antioxidantă [4] .
Spre deosebire de alți aminoacizi găsiți în proteine, selenocisteina nu are propriul codon specific în codul genetic [5] . Este de fapt codificat într-un mod special de codonul UGA, care este de obicei un codon stop . Acest mecanism se numește codificare translațională [6] , iar eficacitatea lui depinde de selenoproteina sintetizată și de factorii de inițiere a translației [7] . Dacă celulele trăiesc în absența seleniului, atunci translația selenoproteinei se termină la codonul UGA, ceea ce duce la formarea unei enzime „trunchiate”, nefuncționale. Codonul UGA codifică selenocisteină dacă ARNm conține secvența de inserție a selenocisteinei ( element SECIS, SECIS ) . Elementul SECIS poate fi identificat prin secvențele de nucleotide caracteristice și caracteristicile structurii secundare a ARNm din regiunea acestui element. La bacterii , elementul SECIS este situat imediat după codonul UGA (în același cadru de citire cu acesta ) [8] . La arhee și eucariote, SECIS este situat în regiunea 3 ' netradusă ( 3' UTR ) și poate determina mai mulți codoni UGA să codifice selenocisteina [9] .
O altă diferență între selenocisteină și aminoacizii standard este că nu există într-o formă liberă în interiorul celulei, deoarece reactivitatea sa ridicată poate dăuna celulei. În schimb, celula stochează seleniul sub formă de selenidă mai puțin activă ( H2Se ) . Sinteza selenocisteinei se realizează pe ARNt -uri specializate, care o includ și în lanțul peptidic în creștere . Structurile primare și secundare ale ARNt-urilor specifice selenocisteinei, ARNt Sec , diferă de cele ale ARNt standard în mai multe privințe. Astfel, regiunea acceptoare conține 8 perechi de baze la bacterii și 10 la eucariote, o buclă T mai lungă ; în plus, ARNt Sec este caracterizat prin înlocuirea mai multor perechi de baze destul de conservatoare. ARNt Sec se leagă inițial de serină folosind enzima seril-ARNt ligază, dar complexul Ser-ARNt Sec rezultat nu intră în traducere deoarece nu este recunoscut de factorii normali de translație (EF-Tu la bacterii și eEF1A la eucariote). Reziduul serină legat de ARNt este transformat într-un reziduu de selenocisteină de către enzima care conține piridoxal selenocisteină sintaza . În cele din urmă, complexul Sec-ARNt Sec rezultat se leagă în mod specific la un factor de traducere alternativ (SelB sau mSelB (sau eEFSec)), care îl livrează într-o manieră țintită la ribozom , care traduce ARNm pentru selenoproteină. Specificitatea acestei livrări se datorează prezenței unui domeniu proteic suplimentar (în bacterii, SelB) sau a unei subunități suplimentare (SBP2 pentru mSelB/eEFSec eucariote) care se leagă de elementul de structură secundară ARNm corespunzător format de elementul SECIS.
La om sunt cunoscute 25 de selenoproteine [10] .
Derivații selenocisteinei γ-glutamil-Se-metilselenocisteină și Se-metilselenocisteină sunt cunoscuți în natură în plantele din genurile de ceapă ( Allium ) și varză ( Brassica ) [11] .
Aplicațiile biotehnologice ale selenocisteinei includ utilizarea Sec marcată cu izotop 73Se ( timp de înjumătățire 7,2 ore ) în tomografia cu emisie de pozitroni , precum și Sec care conține 75Se (timp de înjumătățire 118,5 zile) pentru marcarea radioactivă. Selenocisteină singură sau selenocisteină în combinație cu selenometionina (SeMet) pentru a facilita faza de determinare folosind dispersia anormală cu lungimi de undă multiple în analiza de difracție de raze X a proteinelor. Este posibil să se includă un izotop stabil 77 Se, al cărui spin nuclear este ½, pentru rezonanța magnetică nucleară de înaltă rezoluție [2] .
| Aminoacizi | |
|---|---|
| Standard | |
| non-standard | |
| Vezi si | |