Cofactor F430

F 430  este grupul protetic al enzimei metilcoenzima-M-reductaza. A fost găsit în Archaea metanogene [1] . Această enzimă catalizează eliberarea de metan în etapa finală a metanogenezei :
CH 3 -S-CoM + HS-CoB → CH 4 + CoB-SS-CoM

Corfinul în contextul altor tetrapiroli

Natura foloseste diverse tetrapiroli  - hemi , clorofila si cobalamina . F 430 este cel mai redus dintre tetrapirolii naturali - are doar cinci legături duble . Acest derivat exclusiv de tetrapirol se numește corfină . Datorită lipsei relative de legături conjugate, este mai degrabă galbenă decât roșul purpuriu strălucitor al tetrapirolilor mai nesaturați. De asemenea, este singurul derivat de tetrapirol care conține nichel . Ni(II) este prea mic pentru locul de legare N4 al corfinului, ceea ce face ca macrociclul să capete o formă mai micșorată.

Mecanismul propus de metanogeneză

Forma activă F430 conţine Ni(I), similar cu cofactorul redus B12 care conţine Co(I). Ținând cont de faptul că electronii Co(I) sunt în starea d 8 și, prin urmare, sunt demagnetici, electronii Ni(I) sunt în starea d 9 și sunt paramagnetici. Mecanismul prin care natura rupe legătura CH3-S din metil coenzima M nu este încă pe deplin înțeles, deși se știe că coenzima B și coenzima M pot trece în canalul care se termină în situsul axial al nichelului. Un mecanism plauzibil implică transferul de electroni din Ni(I) (deci devine Ni(II)), iar acest transfer de electroni inițiază formarea CH 4 . Ca urmare a combinației radicalului metil-CoM cu grupa HS a coenzimei, un proton (H + ) este eliberat și captează un electron, îl îndepărtează de Ni(II) și reduce Ni(I) [2] .

Structura lui F 430 a fost investigată folosind cristalografia cu raze X și spectrografia de rezonanță magnetică nucleară [3] .

Oxidarea metanului fără oxigen

F 430 se găsește în concentrații mari în bacterii care par a fi implicate în metanogeneza inversă, timp în care metanul este transformat în metil-Com. În organismele care efectuează această reacție uimitoare, până la 7% și greutate este proteina de nichel [4] .

Surse

1. ↑ Thauer RK Biochimie a metanogenezei: un tribut lui Marjory Stephenson  //  Microbiologie: jurnal. - 1998. - Vol. 144 , nr. 9 . - P. 2377-2406 . - doi : 10.1099/00221287-144-9-2377 . — PMID 9782487 .
2. ↑ Finazzo C., Harmer J., Bauer C., et al. Coenzima B a indus coordonarea coenzimei M prin gruparea sa tiol la Ni(I) al F 430 în metil-coenzima M reductază activă  (engleză)  // J. Am. Chim. soc. : jurnal. - 2003. - Aprilie ( vol. 125 , nr. 17 ). - P. 4988-4989 . - doi : 10.1021/ja0344314 . — PMID 12708843 .
3. ^ Farber G., Keller W., Kratky C., Jaun B., Pfaltz A., Spinner C., Kobelt A., Eschenmoser A. Coenzyme F 430 from Methanogenic Bacteria: Complete Assignment of Configuration Based on an X-ray Analysis de 12,13-diepi-F430 pentametil ester și spectroscopie RMN n  // Helvetica Chimica  Acta : jurnal. - 1991. - Vol. 74 . - P. 697-716 .
4. ↑ Kruger M., Meyerdierks A., Glockner F.O., et al. O proteină de nichel vizibilă în covoarele microbiene care oxidează metanul în mod anaerob  //  Nature : journal. - 2003. - Decembrie ( vol. 426 , nr. 6968 ). - P. 878-881 . - doi : 10.1038/nature02207 . — PMID 14685246 .