Bijuterie a

bijuterie a
General
Nume tradiționale	Fier-citoporfirina IX, formilporfirina
Chim. formulă	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Şobolan. formulă	C49H56O6N4Fe _ _ _ _ _ _ _ _
Proprietăți fizice
Masă molară	852,837 g/ mol
Clasificare
Reg. numar CAS	18535-39-2
PubChem	5288529
ZÂMBETE	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C =4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C /c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4) 14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44) 26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46 ,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p -2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45- 25?;/t46-;/m0./s1ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
CHEBI	24479
ChemSpider	21106444
Siguranță
NFPA 704	0 0 0
Datele se bazează pe condiții standard (25 °C, 100 kPa), dacă nu este menționat altfel.
Fișiere media la Wikimedia Commons

Hema a  este un tip de hem , un complex de coordonare al unui ligand macrociclic al porfirinei și al unui atom de fier .

Relația cu alte pietre prețioase

Hema a diferă de hemul B prin faptul că lanțul său lateral de metil din poziția opt este oxidat la o grupare aldehidă , iar gruparea hidroximetil farnesil este atașată de lanțul lateral de vinil în poziția trei. Hema a este similară ca structură cu hemul O : ambele conțin un radical farnesen în poziția trei, dar hemul a O nu are o grupare aldehidă, reținând în schimb o grupare metil. Structura exactă a hemului a , bazată pe studiul hemului redus cu Fe(II) prin rezonanță magnetică nucleară și spectroscopie în infraroșu , a fost publicată în 1975 [1] .

Istorie

Hema a fost izolat pentru prima dată de biochimistul german Otto Warburg în 1951. El a demonstrat, de asemenea, că este o componentă activă a metaloproteinei citocrom c-oxidază încorporată în membrană [2] .

Stereochimie

Până de curând, problema structurii chimice complete a hemului a nu a fost rezolvată, poziția geometrică a atomului de carbon în poziția a 3-a a inelului I a rămas neclară până la sfârșit.Recent, a fost publicat un studiu care a stabilit apartenența acestuia la chiral . Configurare S [3] .

La fel ca hemul b , hemul a este în mod normal legat de apoproteină prin legături de coordonare dintre hemul de fier și lanțurile laterale de aminoacizi. Se găsește în hemoglobină , mioglobină și, de asemenea, într-o enzimă importantă a lanțului respirator - citocrom c oxidaza [4] .

Hema a din citocrom oxidaza c(CSO) este atașată de două lanțuri laterale de histidină (prezentate cu roz) [5]

Un exemplu de metaloproteină care conține hem a este citocrom c oxidaza . Această proteină extrem de complexă conține hem a la două locuri cu funcții diferite. Hemul de fier a din citocromul a este în șase coordonate, deoarece este conectat la alți șase atomi, în timp ce în citocromul a3 este conectat la doar cinci atomi, ceea ce face ca a șasea legătură să fie disponibilă pentru legarea la oxigenul molecular [5] . În plus, enzima poartă trei ioni de cupru și mai mulți ioni de potasiu și sodiu. Se crede că atât hemul A din CSO schimbă cu ușurință electroni unul cu celălalt, precum și cu ionii de cupru și cu citocromul c situat în apropiere .

Conform viziunii actuale, două grupări formil și un lanț lateral izoprenoid joacă un rol important în conservarea energiei de reducere a oxigenului de către citocrom c oxidaza . CSO pare să fie responsabil pentru stocarea acestei energii și pomparea protonilor în spațiul intramitocondrial [6] .

Vezi și

• Hemoproteină
• Citocrom c-oxidaza (complexul IV al lanțului de respirație celulară )

Surse

1. ↑ Caughey, W.S. et al. Hema A de citocrom c oxidază (engleză)  // Journal of Biological Chemistry  : journal. - 1975. - Vol. 250 . - P. 7602-7622 .  
2. ↑ Warburg, O și Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel  (neopr.)  // Zeitschrift für Physiologische Chemie . - 1951. - T. 288 . - S. 1-4 . - doi : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 .
3. ↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Configurația absolută a grupului hidroxifarnesiletil al hemului A, determinată prin analiza structurală cu raze X a inimii bovine citocrom c oxidaza folosind metode aplicabile la rezoluție de 2,8 Angstrom  //  Acta Crystallographica D : jurnal. - Uniunea Internațională de Cristalografie , 2005. - Vol. 61 , nr. 10 . - P. 1373-1377 . - doi : 10.1107/S0907444905023358 .
4. ↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. Hemul cu spin scăzut al citocromului c oxidazei ca element de conducere al procesului de pompare a protonilor  (engleză)  // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  : journal. - 2003. - Vol. 100 , nr. 26 . - P. 15304-15309 . - doi : 10.1073/pnas.2635097100 . — PMID 14673090 .
5. ↑ 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, MJ; Peters Libeu, C. Schimbări structurale de cristal cuplate redox în citocromul inimii bovine cu oxidază  // Science  :  journal. - 1998. - Vol. 280 , nr. 5370 . - P. 1723-1729 . - doi : 10.1126/science.280.5370.1723 . — PMID 9624044 .
6. ↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase   // Proceedings of Academia Națională de Științe a Statelor Unite ale Americii  : jurnal. - 2007. - Vol. 104 , nr. 10 . - P. 4200-4205 . - doi : 10.1073/pnas.0611627104 . — PMID 17360500 .